Реферат: Обмен белков в организме животного
👉🏻👉🏻👉🏻 ВСЯ ИНФОРМАЦИЯ ДОСТУПНА ЗДЕСЬ ЖМИТЕ 👈🏻👈🏻👈🏻
Белки – высокомолекулярные соединения. Состоящие из остатков α-аминокислот, связанных пептидной связью – С = О
Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белковых молекул. Первичная структура – отражает последовательность расположения аминокислотных остатков в пептидной цепи. Вторичная структура – показывает, как полипептидная цепочка расположена в пространстве – это либо спираль, либо тип складчатого слоя (в основном спираль).
Третичная структура показывает как спираль будет скручиваться – в основном будет глубулярная структура; эта структура относится к белкам ферментам, белкам гормонам, транспортным белкам и другим.
Четвертичная структура образуется, когда отдельные глобулы соединяются и образуют субъединицу. Субъединица представляет полипептидную цепь, имеющую первичную, вторичную и третичную структуры. Это мультиферменты, изомеры.
Белки делятся на простые и сложные. Простые состоят только из остатков α – аминокислот. Сложные, кроме белковой части имеют небелковую. К простым белкам относятся: альбумин, глобулин, проламины, гистоны, протамины и другие. К сложным белкам относятся: фосфопротеиды, гликопротеиды, липопротеиды, хромопротеиды, нуклеопротеиды.
Белки в цельном виде организмом не усваиваются, они предварительно расщепляются в пищеварительном тракте до отдельных аминокислот и низкомолекулярных пептидов, которые всасываются в кровь и разносятся во все ткани. Поэтому переваривание белков является главным условием обеспечения организма животных аминокислотами.
Белок полипептиды низкомолекулярные пептиды АК
Ферменты переваривания белков в пищеварительном тракте
Переваривание происходит под действием гидролитических ферментов. Главным ферментом желудочного сока является пепсин. Он вырабатывается главными клетками слизистой оболочки желудка или сычуга в виде пепсиногена – это неактивна форма пепсина. Пепсиноген превращается в пепсин под действием активного песина и соляной кислоты, которая вырабатывается обкладочными клетками желудка.
Пепсиноген ПЕСИН
HCL
пепсин + пептиды А(мелкие пептиды) + пептиды Б(ингибирующий, блокирует активные центры пепсина в пепсиногене)
Считают, что эта реакция является аутокаталитической, так как пепсин активирует сам себя. рН действия пепсина 1,5 – 2,5 . пепсин гидролизует почти все белки, не действует только на кератин и некоторые другие виды белков. Пепсин избирательно гидролизует внутренние пептидные связи, в первую очередь образованные ароматическими и дикарбоновыми аминокислотами, то есть он является эндопептидазой. Пепсин расщепляет белки на высокомолекулярные пептиды и небольшое количество отдельных аминокислот.
H 2
N – CH – C – NH – CH – C – NH – CH – C – NH – CH – C – OH +
HOH
ПЕПСИН
H 2
N – CH – C – NH – CH – C – OH + H 2
N – CH – C – NH – CH – C – OH
Пепсин очень активен – 1г пепсина в течение 2 часов расщепляет 50кг яичного денатурированного белка. У молодняка животных, питающихся молоком, пепсин в желудке не вырабатывается, у них присутствует фермент ренин, выделяющийся из сычуга жвачных. Ренин расщепляет белки молока.
Затем пища попадает в тонкий отдел кишечника, в 12-перстную кишку. Здесь действует фермент трипсин, который вырабатывается в виде трипсиногена, то есть неактивной формы трипсина. Трипсиноген синтезируется железистыми клетками поджелудочной железы. Трипсиноген превращается в трипсин под действием энтеропептидазы и самого трипсина. При этом от профермента (трипсиногена) отщепляется ингибирующий гексапептид.
Трипсиноген ЭНТЕРОПЕПТИДАЗА, ТРИПСИН
трипсин + гексапептид
То есть трипсин активирует себя, но первый толчок делает энтеропептидаза. Трипсин также расщепляет внутренние пептидные связи в белках, которые не подвергались действию пепсина, то есть он также является эндопептидазой. Трипсин разрывает внутренние пептидные связи, образованные диаминокислотами. Он расщепляет белки до высокомолекулярных пептидов и отдельных аминокислот. рН действия трипсина 7 – 7,5.
В поджелудочном соке содержится еще фермент химотрипсин, который вырабатывается в неактивной форме в виде химотрипсиногена. Он активируется под действием трипсина. Химотрипсин имеет сходство с трипсином, но отличается по действию на белки. В отличие от трипсина он расщепляет внутренние пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами. Расщепляет белки также до полипептидов и отдельных аминокислот. В дальнейшем полипептидазы под действием этих же ферментов расщепляются до низкомолекулярных пептидов. На образовавшиеся низкомолекулярные пептиды действуют экзопептидазы, ферменты, гидролизующие крайние пептидные связи. К ним относятся:
1.аминопептидазы – гидролизуют ратные пептидные связи, начиная с N – конца.
H 2
N – CH – C – NH – CH – C – NH – CH – C – NH – CH – C – OH
2.карбооксипептидазы – гидролизуют крайние пептидные связи, начиная с С – конца. Карбооксипептидазы бывают А и Б. Карбооксипептидаза А гидролизует крайние связи, образованные ароматическими аминокислотами, а карбооксипептидаза Б – основными аминокислотами.
3.дипептидазы – расщепляют пептидные связи с образованием свободных аминокислот.
Всасывание продуктов распада белков
Всасываются аминокислоты и частично дипептидазы и пептиды в ворсинках тонкого отдела кишечника с участием специфических переносчиков. Перенос через апикальную мембрану происходит активно при помощи Na-зависимого транспорта. Аминокислоты поступают в кровь и разносятся во все ткани.
Использование аминокислот в тканях после их всасывания
1.на построение белков собственной ткани, то есть на синтез тканевых белков, белков крови, плазмы и всех тканей.
2.распад до конечных продуктов с образованием энергии.
4.на синтез азотсодержащих небелковых веществ.
Переваривание белков и их микробиальный синтез в рубце жвачных животных
У жвачных животных расщепление белков происходит в рубце под действием ферментов, вырабатываемых микрофлорой. При этом белки расщепляются до аминокислот, часть аминокислот дезаминируется с образованием аммиака и короткоцепочных карбоновых кислот. Азот аммиака, карбоновые кислоты используются микробными клетками, клетками простейших (поглощаются микроорганизмами) для синтеза собственных аминокислот, их тоже около 20. Затем из этих аминокислот синтезируются белки микробных тел. У жвачных для этих целей могут использоваться азотсодержащие вещества небелковой природы – мочевина, карбамидфосфат и другие. Синтезируемый микробиальный белок является полноценным, то есть содержит весь набор незаменимых аминокислот. Этим путем у жвачных животных покрывается 30% потребности в белке. Чтобы более полно использовался процесс микробиального синтеза белка, надо в рацион включать не только азотсодержащие вещества, но и легкорастворимые углеводы с тем, чтобы обеспечить развивающуюся микрофлору энергией. Обычно в рационе соотношение сахаропереваримого протеина 1,2:1. Всего азота небелковых веществ не должно превышать 20-30% ко всему протеину рациона. У лошадей этот процесс протекает в слепой кишке.
Гниение белков в пищеварительном тракте
Это естественный процесс, происходит в здоровом организме под действием микрофлоры в толстом отделе кишечника. Гниению подвергаются белки, которые не успели перевариться. Повышенное гниение белков наблюдается при желудочно – кишечных заболеваниях: гастритах, атониях, залеживании пищи в толстом отделе кишечника, поражениях печени. При этом развивается гнилостная микрофлора, что приводит к усиленному гниению, в результате чего могут накапливаться вредные продукты гниении, особенно мины: путрисцин, кадаверин, а также фенол, крезол, индол, скатол и другие.
Кадаверин и путрисцин образуются в результате декарбоксилирования аминокислот лизина и орнитина.
СH 2
– CH 2
– CH 2
– CH 2
– CH – COOH –CO2
NH 2
– (CH 2
) 5
– NH 2
CH 2
– CH 2
– CH 2
– CH – COOH –CO2
NH 2
– (CH 2
) 4
– NH 2
Кадаверин и путрисцин – трупные яды. Всасываются они из кишечника в кровь и выделяются с мочой. Крезол и фенол образуются при гниении белков, содержащих аминокислоты фенилаланин и тирозин:
Все это яды, всасывающиеся в кровь и поступающие в печень.
Индол и скатол образуются при гниении белков, содержащих триптофан:
Кроме ядовитых продуктов, при гниении образуются следующие вещества: жирные кислоты, ненасыщенные жирные кислоты, кетокислоты, оксикислоты. Все эти кислоты не являются довитыми веществами, образуются также СО 2
, NH 3
и другие вещества.
Обезвреживание продуктов гниения белков
Все яды, образующиеся при гниении белков с кровью поступают в печень и там обезвреживаются. Обезвреживание происходит при помощи серной и глюкуроновой кислот. Серна кислота находится в связанном виде в виде нуклеотида ФАФС (3 – фосфоаденозин – 5 – фосфосульфат), глюкуроновая кислота в виде уридинглюкуроновой кислоты (УДФ – глюкуроновая кислота).
Аналогично образуется фенолсерная кислота
УДФ – глюкуроновая кислота фенолглюкуроновая кислота
Аналогично образуется и крезолглюкурновая кислота. Индол и скатол перед тем, как обезвредиться окисляются в печени до индоксила и скатола:
Аналогично образуется индоксилсерная кислота.
+ НО – С – Н О НО – С – Н О NH + УДФ
УДФ – глюкуроновая кислота Индоксилглюкуроновая кислота
Аналогично образуется и скатоксиглюкуроновая кислота. В печени также обезвреживается бензойная кислота. У животных она обезвреживается путем соединения с глицином аминокислотой).
гиппуровая кислота (особенно много ее в моче лошадей)
У птиц бесцветная кислота обезвреживается при помощи аминокислоты орнитина:
Распад аминокислот в тканях до конечных продуктов обмена
Основные пути распада аминокислот – это дезаминирование и декарбоксилирование. Дезаминирование – это отщепление аминогруппы в виде аммиака NH 3
при действии специфических ферментов: дезаминазы, дегидрогеназы и других.
Различают четыре вида дезаминирования: окислительное, восстановительное, гидролитическое и внутримолекулярное.
1.окислительное дезаминирование. Протекает в две реакции, сопровождается образованием кетокислот и NH 3
:
CH – NH 2
дегидрогеназа, + НАД C = NH + Н 2
О C = O + NH 3
Аминокислота иминокислота кетокислота
2.востановительное дезаминирование. Протекает в основном в пищеварительном тракте под действием микроорганизмов.
3.гидролитическое дезаминирование. Протекает в пищеварительном тракте под действием микрофлоры, при этом образуются оксикислоты и NH 3
.
4.внутримолекулярное дезаминирование. Участвуют микроорганизмы. В тканях представлено только для гистидина:
N CH 2
– CH – COOH N CH = CH – COOH
Основной путь дезаминирования в тканях – это окислительное дезаминирование. Протекает путем дегидратации, под действием фермента дегидрогеназы.
Но в тканях животных активен только дегидрогеназа глутаровой кислоты – глутамодегидрогеназа. Поэтому прямым путем окислительному дезаминированию в тканях может подвергаться только глутаровая кислота, а все остальные аминокислоты подвергаются непрямому окислительному дезаминированию, предварительно вступая в переаминирование с α-кетоглутаровой кислотой. Переаминирование – это перенос аминогрупп с аминокислоты на кетокислоту. При этом образуется глутаминовая кислота и идет последующее дезаминирование.
Непрямой путь окислительного дезаминирования.
1.переаминирование аминокислоты с α-кетоглутаровой кислотой:
CH – NH 2
+ CH 2
аминотрансфераза C = O + CH 2
α-кетоглутаровая кислота глутаровая кислота
2.окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты с образованием кетокислоты:
COOH НАДН 2
½ О 2
Н 2
О (3 АТФ) COOHCOOH
CH 2
глутаматдегидрогеназа CH 2
+ HOHCH 2
+ NH 3
Глутаровая кислота иминокислота α-кетоглутаровая кислота
α-кетоглутаровая кислота может снова вступать в реакцию переаминирования с аминокислотами.
Это отщепление СО 2
от карбоксильной группы. При этом образуются амины:
CH– NH 2
–
CO2
ДЕКАРБОКСИЛАЗА ФП
CH 2
– NH 2
При тканевом декарбоксилировании аминокислот образуется физиологически активные амины, например, при декарбоксилировании гистидина – гистамин, цистеина – цистамин, из которого затем образуется таурин, входит в состав желчных кислот.
N CH 2
– CH – COOH - СО 2
N CH 2
– CH 2
– NH 2
Гистамин расширяет кровеносные сосуды, снижает кровяное давление, возбуждает перистальтику матки и др.
CH – NH 2
– CO 2
CH 2
– NH 2
+ 3 [O] CH 2
– NH 2
При декарбоксилировании глутаминовой кислоты образуется γ-аминомасляная кислота.
γ-аминомасляная кислота участвует в передаче нервных импульсов с нервных окончаний, является противосклеротическим веществом, используется как лекарство.
Обезвреживание аммиака в организме животных
Образуется при дезаминировании NH 3
, обезвреживается следующими путями:
2. образование амидов кислот (аспарагиновой и глутаминовой).
Аналогично идет образование аспарагина. Глутамин и аспарагин являются резервом азота в организме. При недостатке аммиака реакция идет в обратном направлении.
3.аммиак участвует в биосинтезе заменимых аминокислот путем восстановительного аминирования кетокислот
C = O + NH 3
- H2O
C = NH + H 2
CH – NH 2
4. образование мочевины – это главный путь обезвреживания аммиака. 92% азота выводится из организма с мочой в виде мочевины. При образовании мочевины используется 1 молекула СО 2
и 2 молекулы NH 3
.
Впервые это установили Павлов, Ненский и другие. Позже было доказано, что в печени накапливаются аминокислота аргинин, здесь же активен фермент аргиназа. Отмечалось, что аргинин расщепляется под действием аргиназы гидролитическим путем с образованием орнитина и мочевины.
Американский ученый Кребс создал свою теорию – орнитиновый цикл Кребса. Орнитин является затравкой цикла. Теория Кребса лежит в основе современной теории образования мочевины, которая открыла промежуточные соединения в этом цикле. Образование мочевины происходит главным образом в пени. Павлов впервые установил что кровь воротной вены, притекающая к печени богата NH 3
, а кровь, оттекающая от печени, содержит мало NH 3
, но много мочевины, то есть NH 3
превратился в мочевину.
Образование мочевины происходит во внутренних мембранах митохондрий, в специальных отсеках внутренних матриксов митохондрий, изолированных от участка, где происходит цикл трикарбоновых кислот, так как эти циклы конкурируют между собой за фумаровую кислоту, ЩУК. Поэтому природа приспособилась к разделению (изоляции) этих процессов.
Это называется компартментализация. Цикл образование мочевины включает следующие этапы:
1 этап. Биосинтез карбомоилфосфата при участии фермента карбомоилфосфатсинтетазы.
СО 2
+ NH 3
+ АТФ карбомоилфосфатсинтетазы
NH 2
– C ~ P = O + АДФ
2 этап. Образование цитруллина, реакция идет с участием орнитина – затравки цикла.
CH – NH 2
O OH HO орнитинкарбомаилтрансфераза CH 2
3 этап. Образование агининоянтарной кислоты при участии фермента аргининсукцинатсинтетаза, участвует АТФ.
NH 2
– C = O COOH NH 2
– C = N – CH
CH 2
COOH аргининосукцинатсинтетаза CH 2
4 этап. Распад аргининоянтарной кислоты на аргинин и фумаровую кислоту, под действием того же фермента.
CH 2
аргининосукцинатсинтетаза CH 2
+ CH
CH –NH 2
CH – NH 2
фумаровая кислота
5 этап. Распад аргинина под действием аргиназы, на мочевину и орнитин.
Фумаровая кислота участвует в случайных процессах:
COOHCOOH НАДН 2
½ О 2
Н 2
О (3 АТФ) COOHCOOH
CH + H 2
OCH 2
малатдегидрогеназа CH 2
+ CH 2
(вступает в цикл α – кетоглутаровая кислота
ЩУК вступает в реакцию переаминирования с глутаминовой кислотой
Определяется по их аминокислотному составу. По этому принципу белки делятся на полноценные и неполноценные. Полноценные белки это те, которые содержат все незаменимые аминокислоты в оптимальном соотношении со всеми аминокислотами. Полноценные белки содержат корма животного происхождения, особенно молоко, мясо, яйца. Из растительных кормов приближается к ним белки сои, некоторых бобовых, жмыхи. В животноводстве необходимо широко использовать все отходы молочной, мясной промышленности для приготовления мясо- костной, травяной муки, проводить дрожжевание кормов, использовать микрофлору рубца. Нарушение белкового обмена наблюдается не только при дефиците незаменимых аминокислот, но и при нарушении их соотношения.
Незаменимые аминокислоты – это те, которые не синтезируются в тканях животных. Они поступают в ткани за счет белков корма и микробиальных белков, синтезирующихся в рубце, слепо кишке и т.д. Незаменимые аминокислоты характеризуются строением, у них разветвленная цепочка, либо наличием ароматических радикалов, либо гетероциклических. Все это затрудняет их синтез в организме. незаменимых аминокислот 9 : валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, лизин, треонин, метионин, гистидин, триптофан.
Заменимые аминокислоты, которые синтезируются в тканях животных организмов. Они синтезируются либо из других аминокислот, например, тирозин – из фенилаланина, цистин, цистеин – производные метионина, аргинин – в цикле образования мочевины, но эти аминокислоты всецело расходуются в этом цикле, поэтому являются лимитирующими и в большом количестве должны поступать с кормами, либо синтезироваться из кетокислот: аланин, аспарагиновая, глутаминовая. Глицин для птицы является незаменимой аминокислотой.
Синтез заменимых аминокислот в тканях
2.переаминирвоание или транс – аминирование.
Восстановительное аминирование. Этим путем очень активно синтезируется глутаминовая кислота. Аминированию подвергаются кетокислота. Происходит это в две стадии.
CH 2
+ NH 3
– H 2
O CH 2
НАДН 2
CH 2
C = O C = NH глутаматдегидрогеназа CH – NH 2
α- кетоглутаровая иминокислота глутаминовая кислота
Переаминирование или трансаминирование. Этим путем синтезируются все остальные аминокислоты. Переаминирование – это перенос аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту. Эта реакция лежит в основе непрямого окислительного дезаминирования. В тканях животных донором аминогруппы является глутаминовая кислота, которая все время пополняется за счет восстановительного аминирования.
COOH + CH 2
аминотрансфераза коф ФП COOH CH 2
кеток-та CH – NH 2
аминокислота C = O
Глутаминовая к-та α-кетоглутаровая кислота
К серосодержащим аминокислотам относятся: цистин, цистеин, метионин.
CH 2
– SH CH 2
– SH CH 2
– S – S – CH 2
CH – NH 2
+ CH – NH 2
– 2H CH – NH 2
CH – NH 2
Серосодержащие аминокислоты играют очень важную структурную роль – образуют дисульфильные связи в структуре белков. За счет свободных сульфгидрильных групп цистеин участвует в образовании активных центров ферментов, образует физиологически активное вещество глютатион – это трипептид глутаминовой кислоты, цистеина и глицина.
Цистеин, является основой аминокислотой в образовании кератина- белка волос, шерсти, ногтей, рогов и т.д. выполняет структурную роль.
Метионин является донором метильных групп, участвует в реакциях переаминирования, в частности при синтезе гемма, креатина, ацетилхолина, холина.
Метионин является основным компонентом рациона животных, недостаток его приводит у птиц к расклевам. Дают подкормку, творог.
Серосодержащие аминокислоты улучшают качество шерсти, ее крепость. Для пополнения содержания аминокислот в рационах используют гидролизаты грубого пера , рогов. Метионин можно получать искусственно. Он является источником цистеина.
Цистеин может образовываться из серина:
CH – NH 2
+ H 2
S CH – NH 2
+ H 2
O
Цистеин является источником серной кислоты в организме, которая входит в ФАФС и служит дл обезвреживания ядовитых продуктов.
1. Березов Т.Т. , Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. Под ред. Дебова С.С. / М., «Медицина», 1990.
2. Николаев А.Я. Биохимия. / М., «Высшая школа», 1989.
3. Строев Е.А. Биологическая химия. / М., «Высшая школа», 1986.
4. Бышевский А.Ш.. Терсенев О.А. Биохимия для врача. /Екатеринбург, 1994.
5. Кушманова О.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. / М., «Медицина», 1983.
Название: Обмен белков в организме животного
Раздел: Рефераты по химии
Тип: реферат
Добавлен 07:43:35 31 декабря 2010 Похожие работы
Просмотров: 384
Комментариев: 17
Оценило: 2 человек
Средний балл: 5
Оценка: неизвестно Скачать
Срочная помощь учащимся в написании различных работ. Бесплатные корректировки! Круглосуточная поддержка! Узнай стоимость твоей работы на сайте 64362.ru
Привет студентам) если возникают трудности с любой работой (от реферата и контрольных до диплома), можете обратиться на FAST-REFERAT.RU , я там обычно заказываю, все качественно и в срок) в любом случае попробуйте, за спрос денег не берут)
Да, но только в случае крайней необходимости.
Реферат: Обмен белков в организме животного
Отчет по практике по теме Організація діяльності державної податкової інспекції Святошинського району міста Києва
Сочинение Начало Никогда Не Забуду Как
Основы Предпринимательства Контрольная Работа
Бал В Доме Фамусова Анализ Эпизода Сочинение
Курсовая работа по теме Допрос обвиняемого
Реферат На Тему Распространение Ложной Информации О Товарах И Услугах
Контрольная работа по теме Нейтралитет во время войны
Культура Кочевников Эссе На Казахском
Контрольная Работа По Алгебре 7 Класс Номер
3 Дневник Производственной Практики
Авторская Позиция В Сочинении Егэ
Контрольная работа по теме Различия в этнической структуре населения между странами Латинской Америки
Социология Управления Темы Курсовых Работ
Реферат по теме Мусульманская социальная революция
В Чем Смысл Жизни Фамусова Сочинение
Курсовая работа: Методы определения содержания алюминия в природных и сточных водах
Доклад по теме Boomtown rats
Музыка Контрольная Работа 5 Класс 1 Четверть
Контрольная работа по теме Человек как биологический и социальный организм природы
Описание Стола Сочинение
Статья: Принятие решений об оптимизации ассортимента
Реферат: Очаговая пневмония нижней доли правого легкого, внебольничная, неосложненная, течение острое
Реферат: Природа экзистенциальных категорий в познании