Высшие структуры белковой молекулы
Высшие структуры белковой молекулыСкачать файл - Высшие структуры белковой молекулы
К ним относятся биологические полимеры — белки, нуклеиновые кислоты и полисахариды, а также жиры и ряд низкомолекулярных органических веществ — аминокислоты, простые сахара, нуклеотиды и т. Полимеры — сложные разветвленные или линейные молекулы, при гидролизе распадающиеся до мономеров. Если полимер состоит из одного вида мономеров, то такой полимер называют гомополимером , если в состав полимерной молекулы входят различные мономеры — то это гетерополимер. Если группа различных мономеров в полимерной молекуле повторяется А,Б,В,А,Б,В,А,Б,В — это регулярный гетерополимер , если нет повторения определенной группы мономеров — гетерополимер нерегулярный. Из органических веществ клетки по количеству и значению на первом месте стоят белки. Белки , или протеины от греч. Значение белков настолько велико, что информация о белках включена в два наиболее популярных определения Жизни: В состав простых белков состоящих только из аминокислот входят углерод, водород, азот, кислород и сера. Часть белков сложные белки образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь — это сложные белки, содержащие помимо аминокислот еще и небелковую — простетическую группу. Она может быть представлена ионами металлов металлопротеины — гемоглобин , углеводами гликопротеины , липидами липопротеины , нуклеиновыми кислотами нуклеопротеины. Белки обладают огромной молекулярной массой: Один из белков — глобулин молока — имеет молекулярную массу Его формула С Н О N S Существуют белки, молекулярная масса которых в 10 и даже в раз больше. В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме, различают: Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают полноценными , если содержат весь набор незаменимых аминокислот и неполноценными , если какие-то незаменимые аминокислоты в их составе отсутствуют. Общая формула аминокислот приведена на рисунке. Остальная часть молекулы представлена радикалом. Амфотерные свойства аминокислот при различных рН. Аминогруппа легко присоединяет ион водорода, то есть проявляет основные свойства. Карбоксильная группа легко отдает ион водорода — проявляет свойства кислоты. Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах. Это зависит от рН раствора и от того, какая аминокислота: В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу, основные аминокислоты, имеющие в радикале еще одну аминогруппу и кислые аминокислоты, имеющие в радикале еще одну карбоксильную группу. Пептиды — органические вещества, состоящие из небольшого количества остатков аминокислот, соединенных пептидной связью. Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот рис. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой, между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую называют пептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов. Если полипептид состоит из большого количества остатков аминокислот, то его уже называют белком. На одном конце молекулы находится свободная аминогруппа его называют N-концом , а на другом — свободная карбоксильная группа его называют С-концом. Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков. Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная. Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот — 20 Белки же, выделенные из живых организмов, образованы сотнями, а иногда и тысячами аминокислотных остатков. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов. Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в b-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия. Первым белком, у которого была выявлена аминокислотная последовательность, стал гормон инсулин. Исследования проводились в Кембриджском университете Ф. Сэнгером с по год. Было выявлено, что молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей 21 и 30 аминокислотных остатков , удерживаемых около друг друга дисульфидными мостиками. За свой кропотливый труд Ф. Сэнгер был удостоен Нобелевской премии. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: При этом образуется фигура, напоминающая лист, сложенный гармошкой. Связи, стабилизирующие третичную структуру: А — водородные, Б — ионные, В — дисульфидные. Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы , возникающей в результате возникновения химических связей водородных, ионных, дисульфидных и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации взаимодействия с диполями воды стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны. По форме молекулы различают белки глобулярные и фибриллярные. Если фибриллярные белки выполняют в основном опорные функции, то глобулярные белки растворимы и выполняют множество функций в цитоплазме клеток или во внутренней среде организма. Молекула гемоглобина Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле исключительно при помощи нековалентных связей, в первую очередь водородных и гидрофобных. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя a-субъединицами аминокислотный остаток и двумя b-субъединицами аминокислотных остатков. С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо. Микротрубочка из тубулина Многие белки с четвертичной структурой занимают промежуточное положение между молекулами и клеточными органеллами — например микротрубочки цитоскелета состоят из белка тубулина , состоящего из двух субъединиц. Трубочка удлиняется в результате присоединения димеров к торцу. Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот, чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Есть белки растворимые фибриноген , есть нерастворимые , выполняющие механические функции фиброин, кератин, коллаген. Есть белки активные в химическом отношении ферменты , есть химически неактивные , устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые. Денатурация и ренатурация белка: Внешние факторы нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка без разрушения первичной структуры, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой , в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой. Разрушение первичной структуры белка называется деградацией. Благодаря сложности, разнообразию форм и состава, белки играют важную роль в жизнедеятельности клетки и организма в целом. Ферменты или энзимы — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз а иногда и в миллионы выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом. Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: Простые ферменты являются простыми белками, то есть состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, то есть в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор. У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр — небольшой участок фермента от трех до двенадцати аминокислотных остатков , именно в котором происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт продукты реакции. Некоторые ферменты имеют кроме активного аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента аллостерические ферменты. Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера и Д. Эту гипотезу еще называют гипотезой индуцированного соответствия. Например, пероксид водорода без катализаторов разлагается медленно: В присутствии солей железа катализатора эта реакция идет несколько быстрее. Известно более различных ферментов, представленных белками с высокой молекулярной массой. Скорость ферментативных реакций зависит от 1 температуры, 2 концентрации фермента, 3 коцентрации субстрата, 4 рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях. Зависимость скорости реакции от концентрации фермента, субстрата, рН, температуры Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 о до 40 о С. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются. При увеличении количества молекул субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока не произойдет насыщение активных центров фермента — если активный центр каталазы расщепляет в секунду молекул субстрата, то при количестве молекул субстрата более на активный центр скорость реакции не возрастет. Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата. Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0. При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует. Алостерическое активирование и ингибирование ферментов Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами , если тормозят — ингибиторами. По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов: Защита персональных данных ЗАКАЗАТЬ РАБОТУ. На стипендию можно купить что-нибудь, но не больше Структура и объем бакалаврской работы IV. Общество и его структура. Структура характера и симптомокомплексы его свойств V. Талант, его происхождение и структура А. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно. Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов. В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов антигенов образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений. В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку. В организме животных белки как правило не запасаются, исключение: Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется в организме, образуя комплекс с белком ферритином. При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники углеводы и жиры израсходованы. Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками - ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобисфосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО 2 при фотосинтезе. Соответствие фермента и субстрата: Зависимость скорости реакции от концентрации фермента, субстрата, рН, температуры. Алостерическое активирование и ингибирование ферментов.
Структура белковой молекулы.
Таблица размеров детской одежды китай россия
Как нормально заработать в интернете без вложений
Пространственная организация белковой молекулы
Запчасти для лобзика метабо стеб 70
Русское лото тираж 1170 проверить таблица
Пояс верности рассказы с картинками
Белки
История игрушек 2 полная версия
Сколько стоит сделать ремонт в двухкомнатной квартире