Водородная связь в белках структура белков

Скачать файл - Водородная связь в белках структура белков

Белки — наиболее многочисленные и исключительно многообразные по функциям макромолекулы, играющие фундаментальную роль в формировании и поддержании структуры и функций живых организмов. С белками в живом организме связаны такие биологические процессы, как рост, деление, размножение и развитие клеток, реализация наследственной информации, мышечные сокращения, нервная деятельность, обмен веществ и т. Белки — это высокомолекулярные биополимеры, структурную основу которых составляют полипептидные цепи, состоящие из аминокислотных остатков, связанных друг с другом пептидной связью. При их гидролизе образуются аминокислоты. В составе белков встречаются двадцать стандартных аминокислот. Для каждой стандартной аминокислоты существует генетический код, при помощи которого в генах записана информация о кодируемом белке. Кроме двадцати стандартных аминокислот, в составе белка встречаются и другие аминокислоты, они образуются в результате модификации стандартных аминокислот, после того как последние были включены в состав молекулы белка. Например, в составе белка коллагена содержится 5-гидроксилизин, который образуется в результате модификации стандартной аминокислоты лизина:. Кроме аминокислотных остатков, в состав белков могут входить и другие компоненты: Многообразие белков определяется не только их качественным составом, но и числом аминокислотных остатков, и прежде всего порядком их чередования в молекуле. Потенциально разнообразие белков безгранично. Между аминокислотными остатками в молекуле белка существуют различные химические взаимодействия, это — ковалентные, ионные, водородные связи, гидрофобные взаимодействия, ван-дер-ваальсовы силы. В молекуле белка аминокислотные остатки соединяются друг с другом пептидной связью. По своей природе пептидная связь является ковалентной. Ее образование происходит за счет аминогруппы одной аминокислоты и карбоксильной группы другой аминокислоты:. В результате взаимодействия двух аминокислот образуется дипептид , состоящий соответственно из двух аминокислотных остатков, расположенных по обе стороны пептидной связи. Аналогичным образом могут соединиться три аминокислоты и при помощи двух пептидных связей образовать трипептид:. Точно так же можно получить тетрапептиды, пентапептиды и т. Если таким образом соединить большое число аминокислот, то возникнет структура, называемая полипептидом. Таким образом, молекулы белков представляют собой длинные полипептидные цепи, в которых аминокислотные остатки соединены друг с другом пептидными связями. В пептидах выделяют особую структуру — пептидную группу. Ее образуют атомы кислорода, углерода, азота и водорода. Все атомы, образующие пептидную группу, находятся в одной плоскости. Пептидная связь в какой-то степени имеет характер двойной связи: Кислород и водород относительно пептидной связи находятся преимущественно в транс-положении. Пептидные связи очень прочные, и для их химического гидролиза требуются жесткие условия, они гидролизуются лишь при длительном нагревании при высоких температурах в кислой среде. В клетке пептидные связи могут разрываться в мягких условиях с помощью ферментов, называемых протеазами, или пептидгидролазами. Между остатками цистеина в молекуле белка могут образовываться дисульфидные связи или дисульфидные мостики:. Дисульфидные мостики так же, как и пептидные связи, относятся к ковалентным связям. В составе волос содержится белок кератин. В его молекуле имеется большое количество дисульфидных связей. С помощью химической завивки волосам можно придать другую форму. Для этого волосы сначала накручивают на бигуди, затем обрабатывают раствором реагента-восстановителя, разрушающего дисульфидные связи, и прогревают. В результате этого кератин приобретает иную пространственную структуру. Далее волосы промывают и обрабатывают реагентом-окислителем, при этом происходит образование новых дисульфидных связей. Вследствие этого вновь приобретенная структура кератина стабилизируется. Волосы приобретают другую форму. Гидрофобные радикалы аминокислот избегают контактов с водой и поэтому стремятся собраться вместе с помощью так называемых гидрофобных взаимодействий, образуя плотное гидрофобное ядро. Такие взаимодействия возможны, например, между остатками изолейцина и фенилаланина:. Водородная связь в молекуле белка осуществляется между имеющим частично положительный заряд атомом водорода одной группировки и атомом кислород, азот , имеющим частично отрицательный заряд и неподеленную электронную пару другой группировки. В белках различают два варианта образования водородных связей: В качестве примера рассмотрим образование водородной связи между радикалами аминокислотных остатков, содержащих гидроксильные группы:. Ван-дер-ваальсовы силы имеют электростатическую природу. Они возникают между разноименными полюсами диполя. В молекуле белка существуют положительно и отрицательно заряженные участки, между которыми возникает электростатическое притяжение. Рассмотренные выше химические связи принимают участие в формировании структуры белковых молекул. Благодаря пептидным связям образуются полипептидные цепи и, таким образом, формируется первичная структура белка. Пространственная организация белковой молекулы определяется в основном водородными, ионными связями, ван-дер-ваальсовыми силами, гидрофобными взаимодействиями. Водородные связи, возникающие между пептидными группами, определяют вторичную структуру белка. Формирование третичной и четвертичной структуры осуществляется водородными связями, образующимися между радикалами полярных аминокислот, ионными связями, ван-дер-ваальсовыми силами, гидрофобными взаимодействиями. Дисульфидные связи принимают участие в стабилизации третичной структуры. Например, в составе белка коллагена содержится 5-гидроксилизин, который образуется в результате модификации стандартной аминокислоты лизина: Ковалентные связи В молекуле белка аминокислотные остатки соединяются друг с другом пептидной связью. Ее образование происходит за счет аминогруппы одной аминокислоты и карбоксильной группы другой аминокислоты: Аналогичным образом могут соединиться три аминокислоты и при помощи двух пептидных связей образовать трипептид: Между остатками цистеина в молекуле белка могут образовываться дисульфидные связи или дисульфидные мостики: Дисульфидные связи имеются не во всех белках. Гидрофобные взаимодействия Гидрофобные радикалы аминокислот избегают контактов с водой и поэтому стремятся собраться вместе с помощью так называемых гидрофобных взаимодействий, образуя плотное гидрофобное ядро. Такие взаимодействия возможны, например, между остатками изолейцина и фенилаланина: Водородные связи Водородная связь в молекуле белка осуществляется между имеющим частично положительный заряд атомом водорода одной группировки и атомом кислород, азот , имеющим частично отрицательный заряд и неподеленную электронную пару другой группировки. В качестве примера рассмотрим образование водородной связи между радикалами аминокислотных остатков, содержащих гидроксильные группы: Главное меню Титульный экран Содержание Список принятых сокращений Предисловие Глава I. Классификация белков Практическая часть Глава IV. Нуклеиновые кислоты Глава VI. Биологически активные вещества Рекомендуемая литература.