Влияние степени окисления элементов на их биологическую роль - Химия курсовая работа

Главная

Химия
Влияние степени окисления элементов на их биологическую роль

Общие сведения о свойствах d-элементов. Степени окисления. Комплексообразование, металлопорфирины. Общие сведения о биологической роли d-элементов: железа, меди, кобальта, марганца, молибдена. Колебательные реакции. Методика реакции Бриггса-Раушера.


посмотреть текст работы


скачать работу можно здесь


полная информация о работе


весь список подобных работ


Нужна помощь с учёбой? Наши эксперты готовы помочь!
Нажимая на кнопку, вы соглашаетесь с
политикой обработки персональных данных

Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.

Белорусский государственный университет
Влияние степени окисления элементов на их биологическую роль
Доцент кафедры неорганической химии
1. Провести обзор научной литературы, статей и рефератов, соответствующих теме курсовой работы.
2. Выделить наиболее значимую информацию.
3. На основе исследования выявить характерные особенности биологической роли d-металлов с переменной валентностью.
4. Обобщить собранный материал по данной теме.
Переходные металлы участвуют в жизненно важных процессах организма, поэтому изучение их свойств и биологической роли является важной задачей для современной биохимии, фармакологии и медицины.
Общие сведения о свойствах d-элементов. Степени окисления
окисление биологический железо медь
Важным свойством d-элементов является переменная валентность и, как следствие, разнообразие степеней окисления. Эта связано с незавершенностью предвнешнего электронного слоя (кроме элементов IB и IIB групп). Возможность существования d-металлов в разных степенях окисления определяет их широкий диапазон окислительно-восстановительных свойств.
Скорее всего в ходе биологической эволюции отбирались соединения элементов в промежуточных степенях окисления с мягкими окислительно-восстановительными свойствами, так как они способствуют плавному протеканию биохимических реакций. Известно, что ионы Мn 2+ , Fе 2+ , Со 2+ , Cu 2+ при физиологических условиях практически не проявляют в организме восстановительных свойств, а Mo 5+ и Mo 6+ проявляют слабые окислительные свойства. Тонкая регулировка биологических процессов обеспечивает выигрыш по энергии. Из-за этого функционирование организма становится менее энергоемким и уменьшается потребление пищевых продуктов [5].
Дополнительное снижение реакционной способности происходит при взаимодействии этих ионов с биоорганическими лигандами.
Комплексообразующая способность у d-металлов достаточно высокая, обычно значительно выше, чем у s- и p-элементов. Это прежде всего объясняется возможностями d-элементов быть как донорами, так и акцепторами электронной пары при образовании комплексных соединений.
В биохимических реакциях d-элементы часто проявляют себя как металлы-комплексообразователи. Лигандами при этом выступают биологические молекулы или анионы неорганических кислот. Ион металла взаимодействует с электроотрицательными атомами, входящими в различные функциональные группы: гидроксильные, сульфгидрильные, карбоксильные и аминогруппы.
Важно отметить, что различные окислительные состояния d-металлов стабилизируются соответствующими лигандами.
Для живых организмов очень важны комплексные соединения металлов, в которых четыре координационных места занимает частица, называемая порфином. Она содержит четыре пирролоподобных цикла, соединенных =CH-группами:
Ион металла замещает атомы водорода двух пиррольных колец и одновременно связывается координационными связями с третичными атомами азота. Благодаря эффекту резонанса связи металла с четырьмя атомами азота пиррольных колец рассматриваются как одинаковые.
Производными порфина являются порфирины. К ним в настоящее время относятся представители многочисленного класса циклических ароматических соединений. Основной каркас молекулы сохраняется во многих важнейших веществах: гемоглобине, цитохромах, витамине В 12 .
Важнейшим свойством порфиринов является наличие в молекуле координационной полости, ограниченной атомами азота, N 4 , имеющей радиус около 2 Е и способной координировать ионы металлов М 2+ , М 3+ , М 4+ . В результате комплексообразования образуются так называемые металлопорфирины, обладающие многообразными структурными и химическими особенностями, высокой биологической и каталитической активностью. При этом металл либо занимает центр полости N 4 , образуя плоский координационный узел из атомов MN 4 , либо оказывается приподнятым над плоскостью, в которой лежат атомы азота, и образует координационные узлы различной геометрической структуры - от тетрагональной пирамиды (L)MN 4 и октаэдра (L 1 )(L 2 )MN 4 до более сложных геометрических фигур [9].
Рисунок 2 . (L)MN 4 Рисунок 3 . (L 1 )(L 2 )MN 4
Возможности молекул металлопорфиринов выступать в биологических процессах в качестве ферментов значительно расширяются в связи с необычайным строением порфиринов и их комплексов.
Металлопорфирины являются макроциклическими комплексами, и это накладывает отпечаток на их строение и свойства. Однако они отличаются от бесчисленного множества других групп макроциклических комплексов тем, что являются ароматическими макроциклами с уникальной сопряженной р-системой. Ароматичность порфиринов определяет их электронодонорные свойства, то есть способность к снижению локальных положительных и отрицательных зарядов путем их распределения по ароматическим орбиталям. Вследствие этого стабилизируются катион- и анионрадикальные формы, а также различные степени окисления металлов, возникающие в процессе функционирования биологически активных соединений на основе металлопорфиринов.
Общие сведения о биологической роли d-элементов
Большинство d-металлов служит в качестве простетических групп ферментов. Металлоферменты d-элементов -- жизненно необходимы. Их биологическая роль зависит от прочности образуемого комплекса. Причем с повышением устойчивости металлофермента, повышается специфичность его действия.
К биологическим соединениям с невысокими значениями констант устойчивости можно отнести соединения, которые стабилизируют сложные структуры. Например, образование комплексов стабилизирует двойную спираль ДНК. Комплексы с ДНК образуют ионы Mn 2+ , Co 2+ , Fe 2+ и они взаимозаменяемы.
В организме присутствуют и менее прочные комплексы, которые образуются только для выполнения определенных функций, после чего распадаются: например, образование между ионом металла и ферментом комплексного соединения в период осуществления катализа. Активаторами часто выступают ионы металла, в частности Mn 2+ . Большинство таких ферментов обладают каталитической активностью, однако без иона металла она ниже. Специфичность металлов в этих комплексах не выражена. Он может быть заменен на другой ион металла без потери физиологической активности.
Некоторые соединения настолько прочные, что постоянно находятся в организме и выполняют определенную функцию. Роль металла в таких комплексах высокоспецифична: замена его даже на близкий по свойствам элемент приводит к значительной или полной утрате физиологической активности. Например, гемоглобин и витамин В 12 .
Промежуточное положение между этими группами биокомплексов занимают диссоциирующие металлоферменты. Ионы металлов в этих комплексах выполняют функции кофактора [5].
Железо -- важнейший биометалл. Среди биоэлементов оно играет доминирующую роль, так как является активатором многих каталитических процессов в организме, участвует в транспортировке газов кровью и работе электрон-транспортных цепей. Степень окисления железа зависит от выполняемой роли.
Основой миоглобина и гемоглобина, определяющей их биологические роли и характерный красно-коричневый цвет, служит гем. Он представляет собой протопорфирин, связанный с атом двухвалентного железа. Атом железа имеет шесть координационных связей, четыре из которых участвуют в образовании комплекса железа с плоской молекулой порфирина, а две другие направлены перпендикулярно кольцу. В миоглобине и гемоглобине одна из этих связей занята атомом азота, принадлежащим остатку гистидина. Другая связь свободна и служит для связывания молекулы кислорода.
В миоглобине и гемоглобине за эту свободную связь помимо молекулы O 2 может конкурировать молекула СО, которая образует с атомом железа в 200 раз более прочную связь, чем кислород. При отравлении угарным газом значительная часть гемоглобина переходит в форму карбоксигемоглобина, препятствуя переносу кислорода из легких в ткани [4].
Кислород транспортируется гемоглобином эритроцитов от легких к мышцам и удерживается в мышцах миоглобином. Основная масса железа в организме сконцентрирована в гемоглобине. Одна его молекула состоит из четырех глобул и содержит четыре гема и, следовательно, четыре атома железа. Так как кислород фиксируется непосредственно железом, то гемоглобин может присоединить четыре молекулы O 2 .
Молекула О 2 связывается с Fe 2+ за счет дативной р-связи. Железо поставляет пару электронов, находящуюся на его d-орбитали, на вакантную p-орбиталь кислорода. Образованию связи благоприятствует высокая электронодонорная способность порфириновой р-системы и проксимального имидазола. Атом железа после присоединения кислорода входит в координационную полость порфирина и располагается центросимметрично [9].
Рисунок 6. Схема координации в оксигенированном гемоглобине
Кроме переноса кислорода от легких к тканям, гемоглобин осуществляет перенос конечных продуктов клеточного дыхания, Н + и СО 2 , которые потом доставляются из тканей к легким и почкам - органам, обеспечивавшим выделение этих продуктов.
В клетках тканей питательные вещества окисляются в митохондриях с использованием кислорода, доставляемого гемоглобином из легких, при этом в качестве продуктов образуются в основном углекислый газ и вода. Образование СО 2 приводит к повышению в тканях концентрации ионов Н + , т. е. к понижению рН из-за диссоциации угольной кислоты. На связывание кислорода гемоглобином очень сильное влияние оказывает pH и концентрация углекислого газа: связывание СO 2 и ионов Н + снижает способность гемоглобина связывать O 2 . В тканях с относительно низким значением рН и высокой концентрацией СО 2 сродство гемоглобина к кислороду. И наоборот, в легочных капиллярах выделение СО 2 и сопутствующее ему повышение рН крови приводит к увеличению сродства гемоглобина к кислороду. Этот механизм лежит в основе внешнего дыхания [4]. Важным производным гемоглобина является метгемоглобин, в молекуле которого атом железа находится в степени окисления 3+. Метгемоглобин не связывает молекулярный кислород. Он образуется при воздействии на гемоглобин окислителей. Образование метгемоглобина в крови уменьшает в ней количество функционально важного оксигемоглобина и нарушает доставку кислорода к тканям.
Миоглобин -- кислородрод-связывающий белок, присутствующий в мышечных клетках. Его функция состоит в том, что он запасает связанный кислород и способствует его переносу в митохондрии, которые потребляют кислород в процессе окисления питательных веществ. В молекуле миоглобина полипептидная цепь координирована железом так же как в гемоглобине. Но в отличие от молекулы гемоглобина, миоглобин состоит из одной глобулы и содержит одну гемовую единицу.
Комплексы железа с порфиринами участвуют не только в транспорте кислорода, но и выполняют множество других функций. Среди них процесс переноса электронов.
Важным этапом обмена вещества является отщепление от питательных веществ водорода. Атомы водорода при этом переходят в ионное состояние, а освободившиеся электроны поступают в дыхательную цепь. В этой цепи, переходя от одного соединения к другому, они отдают свою энергию на образование АТФ, а сами присоединяются к молекуле кислорода. Получившийся ион кислорода O 2- образует с ионами водорода молекулы воды. Перенос электрона осуществляют железопорфириновые комплексы. Перенос электрона осуществляется за счет изменения степени окисления железа. Переходы
создают возможность передавать электроны от одного цитохрома к другому.
Цитохромы -- железосодержащие белки. Они принадлежат к классу гемопротеинов, молекулы которых содержат железо, входящее в состав железопорфириновой группы. Цитохромы обычно делят на три класса: a, b и c. Действуя в определенной последовательности, они переносят электроны от убихинона на молекулярный кислород. Цитохромы дыхательной цепи расположены в последовательности: b - c 1 - c - aa 3 .
Цитохром b принимает электроны от убихинона и передает их цитохрому с 1 , который в свою очередь передает их цитохрому с. Каждый из этих цитохромов, находясь в окисленной Fe 3+ форме, присоединяет один электрон и переходит в восстановленную Fe 2+ форму. В переносе электронов от убихиггонга на цитохром с также принимает участие белок, содержащий железо и серу. Последним в ряду переносчиков электронов стоит цитохром аа 3 называемый также цитохромоксидазой, поскольку он переносит электроны прямо на кислород и тем самым завершает процесс переноса [6].
Лучше всех изучен цитохром с. Это небольшой белок с железопорфириновой группой, присоединенный ковалентной связью к единственной полипептидной цепи. В этом соединении порфириновое кольцо, содержащее железо (II) в центре, связано с белком за счет ковалентных связей атомов кольца с остатком цистеина в молекуле белка. С кислородом цитохром c не реагирует, так как у него шестое координационное место занято аминокислотным остатком метионина.
Цитохром аа 3 отличается от других цитохромов. В его состав входят две молекулы гема А, отличающегoся от протогема гемоглобина наличием у его порфиринового кольца длинной углеводородной боковой цепи. Кроме того, в нем имеются также два атома меди.
Присоединив электроны, поступившие от цитохрома с, и перейдя таким образом в восстановленную Fe 2+ форму, компонент а цитохрома аа 3 передает затем эти электроны цитохрому а 3 . Восстановленный цитохром а 3 в свою очередь передает электроны на молекулярный кислород. В этом процессе вместе с двумя железопорфириновыми группами участвуют два атома меди, что сопровождается обратимым изменением их валентности [Cu(I) - Сu(II)]. Этот процесс является важным, поскольку на этом этапе четыре электрона должны быть переданы почти одновременно на O 2 для того, чтобы образовались две молекулы Н 2 O (четыре Н + -иона, которые тоже для этого необходимы, поступают из водной среды). Из всех переносчиков цепи только цитохром аа 3 способен вступать непосредственно в реакцию с кислородом [9].
В общем виде дыхательную цепь можно представить в виде следующей схемы:
Рисунок 8. Схема процесса клеточного окисления
Для клетки очень важно, чтобы молекула кислорода, присоединив четыре электрона, полностью восстановилась до двух молекул Н 2 O. При неполном восстановлении кислорода образуется Н 2 O 2 . Перекись водорода крайне токсична для клеток. При ее взаимодействии с биоорганическими соединениями клеток образуются радикалы, инициирующие пероксидное окисление. Под действием радикалов повреждают клеточные мембраны и ДНК. Аэробные клетки защищают себя от этого воздействия перекиси с помощью негемового железосодержащего фермента каталазы, прекращающей перекись водорода в воду и молекулярный кислород.
Действие каталазы (СаtFе 2+ ) может быть представлено в виде каталитического цикла из двух последовательных реакций:
СаtFе 2+ + Н 2 О 2 > СаtFе 2+ *Н 2 О 2
СаtFе 2+ *Н 2 О 2 + Н 2 О 2 > СаtFе 2+ + 2Н 2 О + О 2
В результате разрушаются две молекулы перекиси водорода, а молекула каталазы освобождается и может вступать в следующий каталитический цикл [3].
Медь -- биогенный элемент. В организме она обнаружена в двух степенях окисления -- Cu + и Cu 2+ . Ионы меди по сравнению с ионами других металлов активнее реагируют с аминокислотами и белками, потому что они образуют устойчивые комплексы, так называемые клешневидные или хелатные.
В ходе эволюции, когда природа создавала систему переноса кислорода, у нее был выбор между железом и медью. По-видимому, первоначально у большинства животных пигментом крови служил медьсодержащий белок гемоцианин, но позднее преимущество получил гемоглобин. Очевидно, что высшие животные с их возросшей потребностью в кислороде должны были переключиться на гемоглобин, тогда как моллюски и членистоногие сохранили гемоцианин, вполне отвечающий их потребностям. У хордовых гемоцианины обнаруживаются только в плазме крови.
Главная функция меди у высших организмов -- каталитическая. В настоящее время известен целый ряд медьсодержащих ферментов: церулоплазмин, тирозиназа, супероксиддисмутаза и цитохромоксидаза, биологическая роль которой была рассмотрена в предыдущей главе. Так же медь активирует синтез гемоглобина, белков, участвует в образовании костной ткани и пигмента кожных покровов.
Супероксиддисмутаза -- медьсодержащий фермент, предотвращающий действие пероксид аниона, который образуется в дыхательной цепи при неполном восстановлении кислорода:
Взаимодействие этого аниона с органическими соединениями клетки приводит к образованию радикалов и нарушению нормального развития клетки. Повреждающее действие предотвращается супероксиддисмутазой. Этот фермент катализирует реакцию:
О 2 - + О 2 - + 2Н + > Н 2 О 2 + О 2
Образующийся при этом пероксид водорода разлагается каталазой.
Токсическое действие соединений меди обусловлено тем, что ионы меди взаимодействуют с тиольными и аминогруппами белков. При этом образуются биокластеры хелатного типа. Вследствие таких взаимодействий белки становятся нерастворимыми, теряют ферментативную активность. В результате нарушается нормальная жизнедеятельность.
Кобальт также является одним из важнейших биогенных элементов. Ион Со 3 + входит в состав витамина В 12 . Важнейшей функцией катиона Co 2+ является активация ферментных систем, таких как альдолаза, карбоангидраза. Установлена возможность обратимого транспорта кислорода с участием ионов двухвалентного кобальта, а также их участие в протеолизе.
Карбоангидраза -- фермент, катализирующий обратимую реакцию гидратации диоксида углерода:
CO 2 + H 2 O - H 2 CO 3 - H + + HCO 3 - .
Фермент обнаружен в эритроцитах, в поджелудочной и слюнной железе, в слизистой желудка, в почках, в ткани центральной нервной системы, в сетчатке глаза и т. д. Имеются сведения об участии карбоангидразы в управлении переносом дыхательных газов, в регуляции pH, в управлении реакциями биосинтеза с участием бикарбоната (глюконеогенез, синтез аминокислот, липогенез), в регуляции обновления костной ткани, в регуляции образования мочи, в реакциях, обеспечивающих образование соляной кислоты в железах желудка, бикарбонатов в соке поджелудочной железы и в слюне.
Карбоангидраза ускоряет реакцию гидратации двуокиси углерода в цитоплазме эритроцита в 1500-2000 раз по сравнению с аналогичной реакцией, протекающей в плазме крови, не содержащей карбоангидразы. Фермент в зависимости от напряжения двуокиси углерода и от ряда других факторов может ускорять реакцию гидратации молекул углекислого газа с образованием угольной кислоты и бикарбонатных ионов. Гемоглобин присоединяет положительно заряженный ион водорода -- по два протона на каждые 4 освободившиеся молекулы кислорода, что способствует поддержанию буферных свойств крови. В капиллярах микроциркуляторного русла легких кислород, наоборот, присоединяется к молекуле дезоксигемоглобина. Водород же присоединяется к бикарбонату, образуя угольную кислоту, которая диссоциирует на воду и углекислый газ. Это приводит к высвобождению двуокиси углерода из крови в альвеолярную смесь газов. В тканях при снижении pH гемоглобин легко отдает кислород. Это обратимое явление лежит в основе внешнего дыхания, которое было более подробно рассмотрено в главе о биологической роли железа [4].
Витамин B 12 -- единственный витамин в состав которого входит ион металла. Центральная структура цианокобальмина -- порфириноподобная кольцевая система, в которой пара пиррольных колец связана между собой непосредственно, а не через группу =CH-. Кобальт (II) находится в положении, которое в геме занимает железо (II). Считается, что строение кобаламинов обусловливает их своеобразные каталитические свойства.
Рисунок 9. Строение витамина В 12
Найдено большое число производных цианокобальмина, у которых CN-группа замещена другим фрагментом. Установлено, что аналоги витамина В 12 являются кофакторами различных ферментов, участвующих в эритропоэзе [9].
До 90% от общего количества в организме цианокобальмина находится в виде кофермента, то есть участвует в ферментативных реакциях.
Рисунок 10. Реакции, происходящие с участием коферментых форм витамина В12.
А . Ф ерменты катал и зи руют перенос атома водорода от атома С 1 к атому С 2 и обмен на группу Х.
Б . Р еакция, катализируемая метиласпармутазой . Г руппы H и Х, присоединенные к соседним атомам углерода, обмениваются местами .
Наиболее важную роль витамина В 12 играет в развитии и формировании эритроцитов.
Марганец является биогенным элементом и одним из десяти металлов жизни. Он принадлежит к числу немногих элементов, способных существовать в восьми различных состояниях окисления. Однако в биологических системах реализуются только два из этих состояний: Mn 2+ , Mn 3+ .
Особенностью биохимии марганца является способность заменять ионы некоторых металлов на ион Mn 2+ . Это объясняется двумя факторами. Во-первых, близкие значения атомных радиусов. Например, значение атомного радиуса марганца (128 пм) и железа (126 пм) почти одинаковое, и поэтому Mn (II) способен замещать Fe (II) в порфириновом комплексе эритроцита; по той же причине Mn (II) может заменять и Zn (II). Во-вторых, предпочтение в качестве лигандов одинаковых групп. Например, марганец и магний тяготеют к карбоксильным и фосфатным группам, поэтому Mn (II) может заменять Mg (II) в комплексах с ДНК и соединениях с АТФ [5].
Влияние марганца на жизнедеятельность очень разнообразно и сказывается главным образом на росте, образовании крови и функции половых желёз. Так же этот он необходим для активации ряда ферментов: дегидрогеназ изолимонной и яблочной кислот, аргиназа, холинэстераза, фосфоглюкомутаза, пируваткарбоксилаза, дезоксирибонуклеаза и т. д.
Малатдегидрогеназа или дегидрогеназа яблочной кислоты -- фермент, катализирующий последний этап цикла Кребса. Цикл Кребса является тем центром, в котором сходятся практически все метаболические пути. Это общий конечный путь окисления ацетильных групп органических молекул, играющих роль «клеточного топлива»: углеводов, жирных кислот и аминокислот.
Гидролиз АТФ до АДФ играет важную роль в организме, так как обеспечивает его энергией для жизнедеятельности. В организме этот процесс активируется магнием в результате образования комплексов МgАТФ 2- и МgАДФ - . Однако активацию могут осуществлять и ионы Мn 2+ . При этом комплексы марганца более активны, чем магния. Участие марганца в гидролизе можно представить в виде:
Рисунок 11. Схема гидролиза АТФ при усачтие ионов марганца
Ионы Мg 2+ и Мn 2+ осуществляют также активацию нуклеаз. Эти ферменты катализируют в двенадцатиперстной кишке гидролиз нуклеиновых кислот ДНК и РНК. В результате они расщепляются на мономерные единицы -- нуклеотиды. Наприме, такой нуклеазой является дезоксирибонуклеаза, которая катализирует гидролиз ДНК [3].
Связывание аммиака, токсичного продукта превращения аминокислот в организме млекопитающих, осуществляется через аргинин. Аргиназа -- фермент, катализирующий в печени гидролиз аргинина. В результате аргинин расщепляется на мочевину и орнитин. Мочевина -- нетоксичное для организма вещество. Оно с потоком крови попадает в почки и выводится с мочой.
Рисунок 12. Схема гидролиза аргинина
Молибден является одним из важнейших биоэлементов. Как и марганец, молибден может реализовать восемь различных степеней окисления. В биохимических процессах он участвует в степенях окисления +5 и +6.
На примере молибдена можно проследить связь и взаимовлияние метабиологической активности микроэлементов. Избыток молибдена приводит к уменьшению концентрации меди и кобальта. Непосредственное взаимодействие между Мо и Сu может приводить к образованию в желудочно-кишечнем тракте труднорастворимого соединения CuMoO 4 [3].
Молибден образует устойчивые оксокомплексы и, видимо, поэтому входит в состав ферментов, обеспечивающих перенос оксогрупп. Кроме кислородных комплексов, молибден образует галогенидные, тиоцианатные и цианидные комплексы.
Молибден входит в состав ряда ферментов. В организме человека к ним относятся альдегидогидроксидазы, ксантиндегидрогеназы, ксантиноксидазы и сульфитоксидаза.
Ксантиноксидаза -- важнейший фермент в обмене азота. Он катализирует оксиление пуринов. Конечным продуктом реакции является мочевая кислота, которая затем выводиться из организма с мочой. В ходе ферментативной реакции Mo 6+ переходит в Mo 5+ , а потом в Mo 4+ .
Рисунок 13. Схема оксиления пурина при участии ксантиноксидазы
Предполагается, что в ходе каталитического процесса молибден образует связь с азотом и кислородом ксантина [3].
Так же ксантиониксидаза может катализировать окисление альдегидов.
Рисунок 1 4 . Схема оксиления альдегида при участии ксантиноксидазы
Сульфитоксидаза представляет собой димер, образованный двумя идентичными субъединицами, каждая из которых содержит по одному атому молибдена и одной молекуле цитохрома. Она превращает сульфит в сульфат и строго специфична к своему субстрату.
SO 3 2- + H 2 O > SO 4 2- + 2H + +2e
Эта реакция является конечной стадией окислительной деградации цистеина, метионина и сульфатидов. Нарушение функции сульфитоксидазы приводит к большим неврологическим отклонениям и ранней смерти. Фермент присутствует в печени, где он локализуется в межмембранном пространстве митохондрий. Его физиологический акцептор электронов -- цитохром с [1].
Практическая часть. Колебательные реакции
Перекись водорода. Для безопасной работы следует использовать защитную одежду, защитные очки и резиновые перчатки; при попадании на кожу или слизистые тщательно промыть водой; не ставить горючих материалов вблизи места хранения перекиси водорода.
Концентрированная серная кислота. Работать с концентрированной серной кислотой следует под тягой в защитной одежде, в защитных очках и в резиновых перчатках. При попадании на кожу тщательно промыть пораженное место водой и нейтрализовать кислоту содой.
Иодат и бромат калия. Соли являются сильными окислителями, поэтому работать с ними следует в защитной одежде, в защитных очках и резиновых перчатках. При попадании на кожу или слизистые тщательно промыть водой.
Сульфаты марганца(II) и церия(IV). Марганец и церий - тяжелые металлы, их соли токсичны, поэтому следует работать в резиновых перчатках.
Для реакции Бриггса-Раушера: электронные весы, чашка Петри, стеклянный шпатель, мерный стакан, мерный цилиндр, электрическая плитка, кристаллизатор, мерная пипетка, магнитная мешалка, H 2 O 2(30%) , KIO 3(тв) , H 2 SO 4(конц) , крахмал, малоновая кислота, MnSO 4 ·5H 2 O
Для реакции Белоусова-Жаботинского: электронные весы, чашка Петри, стеклянный шпатель, мерный стакан, мерный цилиндр, мерная пипетка, магнитная мешалка, KBrO 3(тв) , H 2 SO 4(конц) , Ce(SO 4 ) 2(тв) , лимонная кислота.
Готовится 3 раствора. Назовем их «раствор 1», «раствор 2» и «раствор 3».
Раствор 1. 40 мл 30% H 2 O 2 доводят дистиллированной водой до 100 мл.
Раствор 2. Нагревают 60-70 мл дистиллированной воды, а затем в ней растворяют 4,3 грамма иодата калия (из-за плохой растворимости иодата). Потом этот раствор ставят на ледяную баню и добавляют 0,4 мл концентрированной серной кислоты. После охлаждения раствора его объем доводят до 100 мл.
Раствор 3. 30 мл дистиллированной воды доводят до кипения. В другом стакане смешивают 0,3 г крахмала и 5 мл воды и тщательно перемешивают. Затем эту суспензию вливают в закипевшую воду и снова перемешивают. Еще в одном стакане готовиться раствор сульфата марганца(II) и малоновой кислоты. На 200 мл воды добавляют 1,4 г пентагидрата сульфата марганца(II) и 5,2 г малоновой кислоты. Затем к нему приливают крахмальный раствор и доводят объем конечного раствора до 300 мл.
Приготовленные растворы нужно слить в определенной последовательности. Так же важно, чтобы конечный раствор тщательно перемешивался, поэтому лучше проводить опыт на магнитной мешалке. Сначала отбирают 100 мл раствора 3 и добавляют к нему раствор 2. После того, как раствор немного пожелтеет, к нему добавляют раствор 1 и через секунд 30-60 наблюдаются колебания.
Методика реакции Белоусова-Жаботинского
Как и в реакции Бриггса-Раушера, в данном процессе важно постоянное перемешивание, поэтому опыт ведется на магнитной мешалке и готовиться раствор объемом 30 мл и более (при меньших объемах не получиться перемешивать раствор с помощью мешалки).
Отмеряют 40 мл дистиллированной воды. В ней растворяют 8 г лимонной кислоты. К раствору добавляют 8 мл разбавленной серной кислоты (1 часть концентрированной кислоты на 3 части воды). Затем в нем растворяют 0,64 г сульфата церия(IV). Растворение сульфата удобно проводить на магнитной мешалке. Так же важно добавлять данную соль после серной кислоты, так как в ее присутствии она растворяется лучше, чем в чистой воде. К конечному раствору добавляют 0,8 г бромата калия. В качестве индикатора добавляют несколько капель ферроина.
Для реакции Бриггса-Раушера механизм реакции можно представить в виде схемы:
Механизм реакции Белоусова-Жаботинского может быть описан следующим набором уравнений:
1) HOOC-CH 2 -C(OH)(COOH)-CH 2 -COOH + Ce 4+ Ўъ HOOC-CH 2 -CO-CH 2 -COOH + Ce 3+ + CO 2 + H 2 O
3) Вr - + BrО 3 - Ўъ BrO - + BrО 2 -
4) HOOC-CH 2 -CO-CH 2 -COOH + 5Br 2 Ўъ Br 3 C-CO-CHBr 2 + 5Вr - + 2CO 2 + 5H +
Реакция Бриггса-Раушера. Цвет раствора колеблется от желтого к синему в течении нескольких минут. Период колебаний около 30 секунд. Раствор после окончания реакции имеет синюю окраску.
Реакция Белоусова-Жаботинского. Цвет раствора без добавления ферроина колеблется от бесцветного к желтому (Ce 3+ - бесцветный, Ce 4+ - желтый). При добавлении ферроина окраска меняется от красной к синей. Реакция продолжается около 15 минут с периодом колебаний 1-1,5 минуты. В процессе реакции образуется белая взвесь.
В данной работе было рассмотрено значение для организма только пяти d-элементов, но несмотря на это, можно проследить взаимосвязь биологической роли со степенью окисления элементов.
Подводя итог, можно выделить следующие роли d-металлов в живых организмах:
· транспорт ионов металлов и других неорганических компонентов;
· катализ окислительно-восстановительных реакций;
· активация и ингибирование ферментов;
Осуществление вышеперечисленных р
Влияние степени окисления элементов на их биологическую роль курсовая работа. Химия.
Реферат по теме Генезис ценностей высшего образования в зависимости от условий социального развития общества
Профессиональная Деятельность Дипломная Работа
Сочинение По Картине Майские Цветы 4 Класс
Контрольная Работа На Тему Спорообразующие Бактерии
Сочинения 17 По Литературе
Политическое Сознание Политическая Культура Реферат
Маркетинг Курсовая Работа
Реферат: Перспективы развития информационно-телекоммуникационных систем
Курсовая работа по теме Сестринский процесс при отморожениях
Дипломная работа по теме Римско-германское противостояние в IV в. н.э.
Реферат: Муниципальное хозяйство, пути формирования. Скачать бесплатно и без регистрации
Реферат по теме The outline of the period
Напишите Небольшое Эссе О Достоинстве Человека
Загадка О Воде Собственного Сочинения Livejournal
Реферат: Интерполяция. Скачать бесплатно и без регистрации
Реферат по теме Эллины
Реферат: Принципы и методы управление персоналом кризисного предприятия. Скачать бесплатно и без регистрации
Доклад: Огюст Конт - основоположник социологии. Скачать бесплатно и без регистрации
Спортивные Подвижные Игры Реферат
Охрана земель
Определение апостолом Петром теологической концепции несправедливого страдания последователей Иисуса Христа - Религия и мифология дипломная работа
Учение об обожении преподобного Симеона Нового Богослова - Религия и мифология курсовая работа
Создание подземного газогенератора подземной газификации угля на участке I очереди Сыллахского месторождения Усмунского угленосного района - Геология, гидрология и геодезия дипломная работа