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From Wikipedia, the free encyclopedia
L: 72-18-4 Y D/L: 516-06-3 Y D: 640-68-6 Y
L: 6050 Y D/L: 1148 Y D: 64635 Y
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Key: KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N Y
D/L: Key: KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N
D: Key: KZSNJWFQEVHDMF-SCSAIBSYSA-N
L Zwitterion : CC(C)[C@@H](C(=O)[O-])[NH3+]
Except where otherwise noted, data are given for materials in their standard state (at 25 °C [77 °F], 100 kPa).
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Lysine (≈10.8)
Arginine (≈12.5)
Histidine (≈6.1)
Pyrrolysine
Valine (symbol Val or V ) [3] is an α- amino acid that is used in the biosynthesis of proteins. It contains an α- amino group (which is in the protonated −NH 3 + form under biological conditions), an α- carboxylic acid group (which is in the deprotonated −COO − form under biological conditions), and a side chain isopropyl group , making it a non-polar aliphatic amino acid. It is essential in humans, meaning the body cannot synthesize it: it must be obtained from the diet. Human dietary sources are foods that contain protein, such as meats, dairy products, soy products, beans and legumes. It is encoded by all codons starting with GU (GUU, GUC, GUA, and GUG).
Valine was first isolated from casein in 1901 by Hermann Emil Fischer . [4] The name valine comes from valeric acid , which in turn is named after the plant valerian due to the presence of the acid in the roots of the plant. [5] [6]
According to IUPAC , carbon atoms forming valine are numbered sequentially starting from 1 denoting the carboxyl carbon, whereas 4 and 4' denote the two terminal methyl carbons. [7]
Valine, like other branched-chain amino acids, is synthesized by plants, but not by animals. [8] It is therefore an essential amino acid in animals, and needs to be present in the diet. Adult humans require about 24 mg/kg body weight daily. [9] It is synthesized in plants and bacteria via several steps starting from pyruvic acid . The initial part of the pathway also leads to leucine . The intermediate α-ketoisovalerate undergoes reductive amination with glutamate . Enzymes involved in this biosynthesis include: [10]
Like other branched-chain amino acids, the catabolism of valine starts with the removal of the amino group by transamination , giving alpha-ketoisovalerate , an alpha- keto acid , which is converted to isobutyryl-CoA through oxidative decarboxylation by the branched-chain α-ketoacid dehydrogenase complex . [11] This is further oxidised and rearranged to succinyl-CoA , which can enter the citric acid cycle .
Racemic valine can be synthesized by bromination of isovaleric acid followed by amination of the α-bromo derivative [12]
Valine, like other branched-chain amino acids, is associated with weight loss and decreased insulin resistance : higher levels of valine are observed in the blood of diabetic mice, rats, and humans. [13] Mice fed a valine diet for one day have improved insulin sensitivity, and feeding of a valine diet for one week significantly decreases blood glucose levels. [14] In diet-induced obese and insulin resistant mice, a diet with decreased levels of valine and the other branched-chain amino acids results in a rapid reversal of the adiposity and an improvement in glucose-level control. [15] The valine catabolite 3-hydroxyisobutyrate promotes insulin sensitivity in mice by stimulating fatty acid uptake into muscle and lipid reduction. [16] In humans, a protein rich diet decreases fasting blood glucose levels. [17]
Dietary valine is essential for hematopoietic stem cell (HSC) self-renewal, as demonstrated by experiments in mice. [18] Dietary valine restriction selectively depletes long-term repopulating HSC in mouse bone marrow. Successful stem cell transplantation was achieved in mice without irradiation after 3 weeks on a valine restricted diet. Long-term survival of the transplanted mice was achieved when valine was returned to the diet gradually over a 2-week period to avoid refeeding syndrome .
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Inicio Biología Valina: características, funciones, alimentos ricos, beneficios
Parada Puig, Raquel. (19 de septiembre de 2019). Valina: características, funciones, alimentos ricos, beneficios . Lifeder. Recuperado de https://www.lifeder.com/valina/ . Copiar cita
Licenciada en Biología.
Estudiante de Maestría en Biología Celular.
La valina pertenece a los 22 aminoácidos identificados como los componentes “básicos” de las proteínas; se identifica con el acrónimo “Val” y con la letra “V”. Este aminoácido no puede ser sintetizado por el cuerpo humano, por tanto, es catalogado en el grupo de los nueve aminoácidos esenciales para los humanos.
Muchas proteínas globulares poseen un interior rico en residuos de valina y leucina, ya que ambos se asocian mediante interacciones hidrofóbicas y son indispensables para el plegamiento de la estructura y la conformación tridimensional de las proteínas.
La valina fue purificada por primera vez en el año 1856 por V. Grup-Besanez a partir de un extracto acuoso del páncreas. Sin embargo, el nombre “valina” fue acuñado por E. Fisher en el año 1906, cuando logró sintetizarlo artificialmente y observó que su estructura era muy similar a la del ácido valérico, encontrado en las plantas conocidas comúnmente como “valerianas”.
La valina es uno de los aminoácidos que se encuentran en posiciones conservadas en ciertas proteínas compartidas por los vertebrados , por ejemplo, en la posición 80 del citocromo C de los vertebrados se encuentran leucina, valina, isoleucina y metionina en el mismo orden.
En los tejidos o biomateriales con características resistentes, duras y elásticas como los ligamentos, tendones, vasos sanguíneos, hilos o telarañas, se encuentran grandes cantidades de valina, que le proporciona flexibilidad y resistencia gracias a sus interacciones hidrofóbicas con otros aminoácidos.
Una sustitución de un residuo de glutamato por uno de valina en la cadena β de la hemoglobina, la proteína encargada del transporte de oxígeno por la sangre causa una mal formación en la estructura proteica, lo que origina la hemoglobina “S”.
Esta mutación produce la anemia falciforme o drepanocitosis, una condición patológica en la que los glóbulos rojos adquieren una forma de media luna o de hoz característica, que los diferencia de los glóbulos normales, de aspecto redondeado y aplanado.
Algunos de los herbicidas más empleados en la actualidad poseen como compuestos activos a la sulfonilurea y al metil sulfometuron, que causan daños a la enzima acetolactato sintasa, necesaria para el primer paso de síntesis de la valina, la leucina y la isoleucina. El daño causado por estos pesticidas evita que las hierbas y malezas puedan desarrollarse normalmente.
La valina es un aminoácido con un esqueleto de cinco carbonos y pertenece al grupo de los aminoácidos con cadenas laterales alifáticas. Su carácter hidrofóbico es tal, que puede compararse con el de la fenilalanina, el de la leucina y el de la isoleucina.
Los aminoácidos que poseen cadenas hidrocarbonadas en sus grupos R o cadenas laterales, se conocen comúnmente en la bibliografía como aminoácidos ramificados o de cadena ramificada. En este grupo se encuentran la valina, la fenilalanina, la leucina y la isoleucina.
Generalmente, los aminoácidos de este grupo son empleados como elementos estructurales internos en la síntesis de proteínas, pues estos pueden asociarse entre sí por medio de interacciones hidrofóbicas, “huyendo” del agua y estableciendo los plegamientos estructurales característicos de muchas proteínas.
Su peso molecular está alrededor de los 117 g/mol y, puesto que su grupo R o cadena lateral es un hidrocarburo ramificado, no tiene carga y su abundancia relativa en las estructuras proteicas es poco mayor del 6%.
La valina comparte la estructura general y los tres grupos químicos típicos de todos los aminoácidos: el grupo carboxilo (COOH), el grupo amino (NH2) y un átomo de hidrógeno (-H). En su grupo R o cadena lateral posee tres átomos de carbono que le otorgan características muy hidrofóbicas.
Como es cierto para todos los compuestos químicos clasificados como “aminoácidos”, la valina posee un átomo de carbono central que es quiral y que se conoce como carbono α, al cual se unen los cuatro grupos químicos mencionados.
El nombre IUPAC de la valina es ácido 2-3-amino-3-butanóico, pero algunos químicos también la denominan ácido α-amino valeriano y su fórmula química es C5H11NO2.
Todos los aminoácidos pueden encontrarse en la forma D o L y la valina no es la excepción. Sin embargo, la forma L-valina es mucho más abundante que la forma D-valina y, además, es espectroscópicamente más activa que la forma D.
La L-valina es la forma que se emplea para la formación de las proteínas celulares y por lo tanto es, de las dos, la forma biológicamente activa. Cumple funciones como nutracéutico, micronutriente para las plantas, metabolito para humanos, algas, levaduras y bacterias, entre muchas otras funciones.
La valina, a pesar de ser uno de los nueve aminoácidos esenciales, no desempeña un papel significativo adicional a su participación en la síntesis de proteínas y como metabolito en su propia ruta de degradación.
No obstante, los aminoácidos voluminosos como la valina y la tirosina son los responsables de la flexibilidad de la fibroína, el principal componente proteico de los hilos de seda que producen los gusanos de la especie Bombyx mori , comúnmente conocidos como gusanos de la seda o del árbol de morera.
Tejidos como los ligamentos y vasos sanguíneos arteriales están compuestos por una proteína fibrosa conocida como elastina. Esta se compone de cadenas polipeptídicas con secuencias repetidas de los aminoácidos glicina, alanina y valina, siendo la valina el residuo más importante respecto a la extensión y flexibilidad de la proteína.
La valina participa en las principales rutas de síntesis de los compuestos responsables del olor característico de las frutas. Las moléculas de valina son transformadas en derivados metilados y ramificados de ésteres y alcoholes.
Existen muchos aditivos químicos que emplean valina en combinación con glucosa para obtener olores apetecibles en ciertas preparaciones culinarias.
A una temperatura de 100 °C, estos aditivos tienen un olor característico a centeno y a más de 170 °C huelen a chocolate caliente, por lo que son populares en la producción de alimentos en la industria panadera y pastelera (repostería).
Dichos aditivos químicos emplean L-valina sintetizada artificialmente, puesto que su purificación a partir de fuentes biológicas es engorrosa y no suele obtenerse el grado de pureza requerido.
Todos los aminoácidos de cadena ramificada como son la valina, la leucina y la isoleucina son sintetizados principalmente en plantas y bacterias. Lo que quiere decir que los animales como el ser humano y otros mamíferos necesitan ingerir alimentos ricos en estos aminoácidos para poder suplir sus requerimientos nutricionales.
Usualmente, la biosíntesis de la valina comienza con la transferencia de dos átomos de carbono desde el pirofosfato de hidroxietil-tiamina al piruvato por acción de la enzima ácido acetohidroxi-isómero reductasa.
Los dos átomos de carbono derivan de una segunda molécula de piruvato a través de una reacción dependiente de TPP muy parecida a la que cataliza la enzima piruvato descarboxilasa, pero que es catalizada por la dihidroxi-ácido deshidratasa.
La enzima valina aminotransferasa, finalmente, incorpora un grupo amino al compuesto cetoácido resultante de la descarboxilación anterior, con lo que se forma la L-valina. Los aminoácidos leucina, isoleucina y valina tienen una gran semejanza estructural, y ello se debe a que comparten muchos intermediarios y enzimas en sus rutas biosintéticas.
El cetoácido producido durante la biosíntesis de la L-valina regula algunos pasos enzimáticos por retroalimentación negativa o regulación alostérica en la ruta biosintética de la leucina y de los demás aminoácidos relacionados.
Esto quiere decir que las rutas biosintéticas son inhibidas por un metabolito generado en las mismas que, cuando se acumula, le da a las células una señal específica que les indica que un determinado aminoácido está en exceso y por tanto su síntesis puede detenerse.
Los primeros tres pasos de degradación de la valina son compartidos en la ruta de degradación de todos los aminoácidos de cadena ramificada.
La valina puede entrar en el ciclo del ácido cítrico o ciclo de Krebs a ser transformada en succinil-CoA. La ruta de degradación consiste en una transaminación inicial, catalizada por una enzima conocida como aminotransferasa de aminoácidos de cadena ramificada (BCAT).
Esta enzima cataliza una transaminación reversible que consigue convertir los aminoácidos de cadena ramificada en sus α-cetoácidos de cadena ramificada correspondientes.
En esta reacción es imprescindible la participación del par glutamato/2-cetoglutarato, pues el 2-cetoglutarato recibe el grupo amino que se remueve del aminoácido que está siendo metabolizado y se convierte en glutamato.
Este primer paso de reacción del catabolismo de la valina produce el 2-cetoisovalerato y es acompañada de la conversión de piridoxal 5’-fosfato (PLP) en piridoxamina 5’-fosfato (PMP).
Seguidamente, el 2-cetoisovalerato es empleado como sustrato de un complejo enzimático mitocondrial, conocido como deshidrogenasa de α-ceto
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