Türk Prnp
🔞 TÜM BİLGİLER! BURAYA TIKLAYIN 👈🏻👈🏻👈🏻
Türk Prnp
Falls die Wiedergabe nicht in Kürze beginnt, empfehlen wir dir, das Gerät neu zu starten.
Dieses Video kann in deinem Browser nicht abgespielt werden. Weitere Informationen
Bei dem Versuch, Informationen zum Teilen abzurufen, ist ein Fehler aufgetreten. Versuche es bitte später noch einmal.
https://acronyms.thefreedictionary.com/PRNP
Word / Article
Starts with
Ends with
Text
English Español Deutsch Français Italiano العربية 中文简体 Polski Português Nederlands Norsk Ελληνική Русский Türkçe אנגלית
Sign up with one click: Facebook Twitter Google
English Español Deutsch Français Italiano العربية 中文简体 Polski Português Nederlands Norsk Ελληνική Русский Türkçe אנגלית
For surfers:
Free toolbar & extensions
Word of the Day
Bookmark
Help
For webmasters:
Free content
Linking
Lookup box
Copyright 1988-2018 AcronymFinder.com , All rights reserved.
Please log in or register to use Flashcards and Bookmarks. You can also log in with Facebook Twitter Google
Advertisement. Bad banner? Please let us know Remove Ads
References in periodicals archive
?
Site:
Follow:
Facebook
Twitter
Rss
Mail
Share:
Facebook
Twitter
LinkedIn
Mail
Mobile Apps
Apple
Android
Kindle
Windows
Windows Phone
For surfers:
Free toolbar & extensions
Word of the Day
Bookmark
Word Finder
Help
For webmasters:
Free content
Linking
Lookup box
Terms of Use
Privacy policy
Feedback
Advertise with Us
Copyright © 2003-2022 Farlex, Inc
All content on this website, including dictionary, thesaurus, literature, geography, and other reference data is for informational purposes only. This information should not be considered complete, up to date, and is not intended to be used in place of a visit, consultation, or advice of a legal, medical, or any other professional.
Pollution and Natural Resources Program
Petition for the Review of the Need for Placement (Denver, CO)
aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
Der Titel dieses Artikels ist mehrdeutig. Weitere Bedeutungen sind unter Prion (Begriffsklärung) aufgeführt.
Normdaten (Sachbegriff): GND : 4353535-5 ( OGND , AKS )
Der Text ist unter der Lizenz „Creative Commons Attribution/Share Alike“ verfügbar; Informationen zu den Urhebern und zum Lizenzstatus eingebundener Mediendateien (etwa Bilder oder Videos) können im Regelfall durch Anklicken dieser abgerufen werden. Möglicherweise unterliegen die Inhalte jeweils zusätzlichen Bedingungen. Durch die Nutzung dieser Website erklären Sie sich mit den Nutzungsbedingungen und der Datenschutzrichtlinie einverstanden.
Wikipedia® ist eine eingetragene Marke der Wikimedia Foundation Inc.
Prionen sind Proteine , die im tierischen Organismus sowohl in physiologischen (normalen) als auch in pathogenen (gesundheitsschädigenden) Konformationen (Strukturen) vorliegen können. Sie vermehren sich nicht durch Teilung, sondern durch induzierte Veränderung benachbarter Moleküle.
Die englische Bezeichnung prion wurde 1982 von Stanley Prusiner vorgeschlagen, [1] der für die Entdeckung der Prionen 1997 den Nobelpreis erhielt. Sie ist ein Kofferwort , abgeleitet von den Wörtern pr otein und infect ion [2] und bezieht sich auf die Fähigkeit von Prionen, ihre Konformation auf andere Prionen zu übertragen. Es handelt sich also nicht um Lebewesen, sondern um organische Toxine (Gifte) mit infektiösen Eigenschaften.
Körpereigene Prionen kommen vermehrt im Hirngewebe vor, so dass pathologische Veränderungen schwerwiegende Folgen für den Organismus haben können. Die pathogenen Prionen sind mit großer Wahrscheinlichkeit für die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit beim Menschen, BSE („Rinderwahn“) beim Rind oder Scrapie („Traberkrankheit“) bei Schafen verantwortlich. Sie gelangen am wahrscheinlichsten durch kontaminierte Nahrung in den Körper (z. B. bei BSE , Chronic Wasting Disease oder Kuru ). Andere Infektionswege wie etwa die Schmierinfektion konnten noch nicht ausgeschlossen werden. Pathogene Prionen können aber auch durch die spontane Umfaltung körpereigener Prionen entstehen (z. B. familiäre Variante der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit, familiäre Schlaflosigkeit ).
Auch in der heutigen modernen Medizin ist eine kurative Behandlung von Prionenerkrankungen nicht möglich, so dass Maßnahmen lediglich im palliativmedizinischen Rahmen möglich sind. Alle Krankheiten haben ebenfalls gemein, dass sie zu einem spongiformen (schwammartigen) Zerfall des Gehirns bzw. des vegetativen Nervensystems führen und somit grundsätzlich letal (tödlich) verlaufen. Die pathogene Prävalenz von durch Prionen verursachten Erkrankungen gilt gemeinhin als extrem niedrig.
Grundsätzlich sind pathogene Prionen von anderen Krankheitserregern wie Viren , Bakterien oder Pilzen zu unterscheiden, da sie keine DNA oder RNA enthalten. Sie sind nicht nur von großem wissenschaftlichen und medizinischen Interesse, sondern hatten durch die „BSE-Krise“ auch starke Auswirkungen auf Gebiete wie Landwirtschaft , Verbraucherschutz und Politik .
Eines der zahlreichen im tierischen Körper vorkommenden Eiweiße heißt PrP C ( Pr ion P rotein c ellular = zelluläres Prion-Protein). Es findet sich vor allem im Nervensystem , speziell im Gehirn . Zwischen den verschiedenen Tierarten und gegebenenfalls auch innerhalb einer Tierart unterscheiden sich die Prionen mehr oder weniger geringfügig. PrP C kommt vor allem an der Zelloberfläche vor und schützt die Zellen vor zweiwertigen Kupfer-Ionen, H 2 O 2 und freien Radikalen . Des Weiteren wird vermutet, dass es einer der ersten Sensoren in der zellulären Abwehr von reaktivem Sauerstoff und freien Radikalen ist und Auswirkungen auf den enzymatischen Abbau von freien Radikalen hat. [3]
Gerät dieses normale Eiweiß PrP C in Kontakt mit einem PrP Sc genannten Eiweiß ( Pr ion P rotein Sc rapie; pathogene Form des Prion-Proteins, das in der Form zuerst bei an Scrapie erkrankten Tieren gefunden wurde), nimmt PrP C die Form von PrP Sc an, „es klappt um“, es ändert seine Konformation. Es entwickelt sich eine Kettenreaktion, in der immer mehr PrP C in PrP Sc umgewandelt werden. Große Mengen an PrP Sc wirken zerstörerisch auf das Gehirn, da sie unlöslich sind und sich in den Zellen ablagern. Infolgedessen sterben diese Zellen ab; es entstehen Löcher im Gehirn, eine schwammartige Struktur entsteht. Daher auch der Name dieser Krankheit: spongiforme Enzephalopathie, schwammartige Gehirnerkrankung. Prionerkrankungen enden stets tödlich.
Die Initiation der Krankheit kann auf drei Weisen erfolgen, was unter allen Krankheiten einmalig ist:
Auch die familiären Formen von Prionkrankheiten lassen sich im Experiment übertragen, so kann beispielsweise das in einem Menschen aufgrund der genetischen Disposition entstandene PrP Sc bei Mäusen die Krankheit auslösen, wenn es zuvor ins Gehirn gespritzt wurde.
Prionen sind sehr widerstandsfähig gegen übliche Desinfektions - bzw. Sterilisationsverfahren , was auch ein Grund für die iCJD-Fälle und die BSE-Krise war. Heute gibt es auf die erschwerte Inaktivierung von Prionen abgestimmte strenge Vorschriften für die Sterilisierung von Material, das mit möglicherweise prionhaltigem Gewebe in Kontakt gekommen ist. Da Infektionen oft erst bei der Obduktion entdeckt werden, muss ein Umgang mit Leichen immer so erfolgen, als läge eine Infektion vor. [5] Für den Umgang mit Leichen mit bestätigten Prionenerkrankungen sowie für Kontakt mit potentiell infektiösem Gewebe gelten aufgrund der hohen Resistenz der Erreger strengste Maßnahmen, die bis zur Exzision der betroffenen Stelle reichen. [6]
Die Prionhypothese gilt heute als relativ gesichert. Dass außer dem PrP Sc noch ein weiterer Faktor eine Rolle spielt, kann jedoch noch nicht endgültig ausgeschlossen werden. Nachdem auch die intensive Suche nach Viren, Viroiden oder Nukleinsäure überhaupt erfolglos blieb, gibt es kaum noch Wissenschaftler, die diesen Weg weiter verfolgen. In der Öffentlichkeit kursieren gelegentlich Außenseitermeinungen wie etwa die Organophosphattheorie , nach der BSE im Zusammenhang mit Insektengiften steht, wofür es jedoch keine wissenschaftlichen Hinweise gibt.
Einzelne Prionkrankheiten wurden schon vor langer Zeit beschrieben ( Scrapie , die Prionkrankheit des Schafes, 1759 von Johann George Leopoldt ; CJD 1920 von Hans Gerhard Creutzfeldt ), ohne dass man etwas über die Ursache dieser Krankheiten wusste oder sie in eine Gruppe einordnen konnte. Nachdem 1932 die Übertragbarkeit von Scrapie nachgewiesen und 1957 erstmals Kuru beschrieben worden war, wurde Ende der 1950er Jahre von William J. Hadlow die Ähnlichkeit dieser Krankheiten festgestellt und Kuru ebenfalls experimentell auf Affen übertragen. Tikvah Alper und Mitarbeiter stellten 1966 fest, dass der Erreger zu klein war, um ein Virus zu sein [7] , und offenbar keine Nukleinsäure enthielt [8] [9] . Daher kam es zu einer „nur Protein“-Hypothese für den Erreger, wobei allerdings unklar blieb, wie sich so ein Protein vermehren könnte. Viele gingen daher am ehesten von Lentiviren als Ursache aus.
Die 1982 von Stanley Prusiner , der an Arbeiten von Daniel C. Gajdusek , welcher bereits unbewusst ein pathogenes Prion [10] entdeckt hatte, anknüpfte, veröffentlichte „Prionhypothese“ wurde zunächst in der Wissenschaft kritisch aufgenommen, da ein nukleinsäurefreies infektiöses Agens bis dahin nicht vorstellbar war. Im Nachhinein erwies sich diese Hypothese jedoch als bahnbrechend und 1997 wurde Prusiner für seine Arbeiten auf dem Gebiet der Prionforschung mit dem Nobelpreis geehrt. In den Jahren nach der Aufstellung dieser Hypothese konnten in zahlreichen Experimenten Hinweise für die Richtigkeit dieser Hypothese gewonnen werden, allerdings kein endgültiger Beweis. 1986 begann die BSE-Epidemie in Großbritannien, 1996 wurden die ersten Fälle von vCJD beschrieben.
Der Nachweis, dass rekombinantes Prion-Protein Krankheiten auslösen kann (womit das Koch'sche Postulat erfüllt war), gelang 2010 [11] .
Politiker versuchten, ihre Versäumnisse in Prävention und Verbraucherschutz unter anderem durch großzügige Ausgaben im Bereich der Prionforschung wettzumachen. Zahlreiche Arbeitsgruppen wurden neu eingerichtet, Zentren erbaut und Verbünde gegründet. Die Prionforschung wurde intensiviert und beschleunigt. [12]
2007 ergaben sich Zweifel, ob der Gehalt eines Gewebes an pathogenen Prionen in jedem Fall mit dessen Infektiosität korreliert. [13] [14]
Neue Forschungsergebnisse um die US-amerikanische Forscherin Susan Lindquist zeigen, dass Prionen eine wichtige Rolle bei der Neurogenese (Entwicklung neuer Nervenzellen im Gehirn) spielen.
Physiologische (d. h. normale oder apathogene) Prionen haben zu 43 % die Struktur von Alpha-Helices . Die pathogenen Formen bestehen nur zu 30 % aus Alpha-Helices , zu 43 % bestehen sie aus Beta-Faltblatt -Strukturen. Die Gefahr der pathogenen Prionen besteht darin, dass sie in der Lage sind, die physiologischen, nicht pathogenen Prionen in pathogene umzuwandeln.
Das Prion-Protein ist ein beim Menschen aus 253 Aminosäuren (AS) bestehendes Glykoprotein , das im Prion-Protein-Gen (PRNP) codiert wird. Die AS-Homologie zu anderen Säugetieren beträgt 85 % oder mehr, zwischen Rind und Mensch gibt es z. B. 13 AS-Unterschiede. Es sind jeweils eine oder mehrere Mutationen bekannt, die zu fCJD, GSS oder FFI führen. Am Codon 129 besteht ein Methionin/Valin- Polymorphismus , der für Krankheitsausbruch und -verlauf mitentscheidend ist. PrP C enthält zum großen Anteil alpha-Helices, PrP Sc mehr beta-Faltblattstrukturen, aber beide enthalten die gleiche Aminosäure- Primärsequenz .
Der genaue Vorgang der „Umfaltung“ von PrP C in PrP Sc ist noch unbekannt. Diese verändert die Eigenschaften des Prion-Proteins; das PrP Sc ist schlechter wasserlöslich, weil die hydrophoben Ketten nicht, wie bei der α-Helix üblich, zur Innenseite der Protein-Tertiärstruktur zeigen. Außerdem ist PrP Sc weitestgehend resistent gegenüber vielen Desinfektionsmitteln, ionisierender und UV-Strahlung und hitzestabil. Feuchte Hitze (131 °C) in zur Sterilisation in der Medizin eingesetzten Autoklaven zerstört das PrP Sc erst nach zwei Stunden, so dass medizinische Instrumente viermal hintereinander autoklaviert werden müssen, bei trockener Hitze wird das Prion bei 200 °C erst nach 60 Minuten inaktiviert und durch Proteasen nur schwer verdaulich (Proteasen können ein Protein am besten im entfalteten Zustand „zerschneiden“, die Denaturierung im Körper ist jedoch durch die veränderte Sekundärstruktur schlechter möglich). PrP C ist vor allem an Synapsen lokalisiert.
Die PrP C spielen laut neuester Erkenntnisse eine Rolle bei der Bildung von blutbildenden Stammzellen (s. u.). Prionprotein- Knockoutmäuse zeigen nach einem Schlaganfall eine verlangsamte Genesung, zudem neigen die Mäuse zu Fettleibigkeit . Es gibt jedoch Hinweise auf eine Rolle als kupferbindendes Protein an der Synapse.
Laut einer Veröffentlichung von US-Forschern in der Fachzeitschrift PNAS erhalten normale Prion-Proteine die Regenerationsfähigkeit von blutbildenden Stammzellen. In diesen Zellen treten Prionen in der Zellmembran auf und erfüllen offenbar keine wichtigen Aufgaben – zumindest solange der Körper gesund ist.
Prionkrankheiten sind vor allem durch motorische Störungen wie Ataxie und – am auffallendsten beim Menschen – kognitive Probleme bis zur Demenz gekennzeichnet. Nach einer Inkubationszeit von Jahren bis Jahrzehnten enden die Krankheiten stets tödlich. Im Gehirn finden sich bei der neuropathologischen Begutachtung unter dem Lichtmikroskop spongiöse (schwammartige) Veränderungen und, je nach Krankheit, unterschiedlich ausgeprägte Ablagerungen wie Amyloide , Kuru-Plaques und floride Plaques.
Es wird angenommen, dass die Ansteckung mit der Prionenkrankheit durch Prion-assoziierte Proteine erfolgt und nicht durch das eigentliche Prionprotein. Von besonderem Interesse ist deshalb die Erforschung der Prion-assoziierten Proteine.
In der Schweiz ist der positive laboranalytische Befund zu «Prionen» für Laboratorien meldepflichtig und zwar nach dem Epidemiengesetz (EpG) in Verbindung mit der Epidemienverordnung und Anhang 3 der Verordnung des EDI über die Meldung von Beobachtungen übertragbarer Krankheiten des Menschen . Dies wird verstanden als «Positiver Nachweis von PrPSc in klinischem Material (insbesondere Gehirn)». [16]
aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
Dieser Artikel behandelt ein Gesundheitsthema. Er dient nicht der Selbstdiagnose und ersetzt nicht eine Diagnose durch einen Arzt. Bitte hierzu den Hinweis zu Gesundheitsthemen beachten!
Der Text ist unter der Lizenz „Creative Commons Attribution/Share Alike“ verfügbar; Informationen zu den Urhebern und zum Lizenzstatus eingebundener Mediendateien (etwa Bilder oder Videos) können im Regelfall durch Anklicken dieser abgerufen werden. Möglicherweise unterliegen die Inhalte jeweils zusätzlichen Bedingungen. Durch die Nutzung dieser Website erklären Sie sich mit den Nutzungsbedingungen und der Datenschutzrichtlinie einverstanden.
Wikipedia® ist eine eingetragene Marke der Wikimedia Foundation Inc.
Das Gerstmann-Sträussler-Scheinker-Syndrom (GSSS) (auch Gerstmann-Sträussler-Krankheit oder Gerstmann-Sträussler-Syndrom ) ist eine übertragbare spongiforme Enzephalopathie , die durch Prionen hervorgerufen wird; sie ähnelt somit der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit .
Sie basiert auf einer dominant vererbten Mutation im Prion-Protein-(PRNP-)Gen, meist im Codon 102, der eine Prävalenz von ca. 1:10.000.000 hat. Das PRNP-Gen befindet sich auf dem kurzen Arm von Chromosom 20 , Code: 20pter-p12. Dieser Gendefekt führt zur Bildung eines fehlerhaften Proteins , das an Position 198 statt der Aminosäure Phenylalanin dann Serin aufweist (F198S); dieses Protein lagert sich anschließend vornehmlich im Kleinhirn in Form von Amyloid-Plaques ab. Dies führt zu den Symptomen Ataxie (Unfähigkeit, gezielte Bewegungen geradlinig auszuführen), Dysarthrie (verwaschene Sprache, die auf einer zentralen Lähmung der am Artikulieren beteiligten Sprechmuskulatur beruht) und einem Nystagmus (unkontrollierbares Zittern der Augen ). Später kann sich auch eine Demenz entwickeln. Meist führt die Krankheit innerhalb von einem bis elf Jahren nach dem Ausbruch zum Tod .
Andere Formen der transmissiblen (übertragbaren) spongiforme Enzephalopathie (TSE) sind beim Menschen die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit , die Kuru und die tödliche familiäre Schlaflosigkeit (Fatal Familial Insomnia, FFI), beim Rind BSE und beim Schaf Scrapie .
Die Krankheit ist nach ihren Entdeckern, Josef Gerstmann und seinen Mitarbeitern Ernst Sträussler und Ilja Scheinker , benannt.
Transmissible spongiforme Enzephalopathien sind in Österreich gemäß § 1 Abs. 1 Nummer 1 Epidemiegesetz 1950 bei Verdacht, Erkrankung und Tod anzeigepflichtig . Zur Anzeige verpflichtet sind unter anderen Ärzte und Labore ( § 3 Epidemiegesetz).
In Deutschland ist humane spongiforme Enzephalopathie (außer familiär-hereditärer Formen) gemäß § 6 Infektionsschutzgesetz (IfSG) bei Verdacht, Erkrankung und Tod seitens des Arztes usw. namentlich meldepflichtig . Der Kreis der Meldepflichtigen richtet sich nach § 8 IfSG, was zu melden ist nach § 9 IfSG.
Prionen-Krankheit des Zentralnervensystems o.n.A.
Tubidy Porno Kadınları Sikiş
Sibel Can Erotik Sinema Izle
Konulu Yeşilçam Porno Film