Свойства белков таблица

Скачать файл - Свойства белков таблица

Белки — это молекулы жизни. Каждый живой организм содержит большое количество различных белковых молекул, при этом каждому виду присущи особые, свойственные только ему белки. Даже белки, выполняющие у различных видов одну и ту же функцию, отличаются друг от друга. Например, у всех позвоночных животных — рыб, птиц, млекопитающих — красные клетки крови содержат белок гемоглобин, переносящий кислород. Но гемоглобин у каждого вида животных свой, особенный. Молекула гемоглобина лошади отличается от соответствующего белка человека в 26 местах, свиньи — в 10 местах, а гориллы — всего лишь одной аминокислотой. Функции белков в организме очень разнообразны. Есть белки — переносчики веществ молекул, ионов и электронов; есть биокатализаторы, ускоряющие реакции в миллиарды раз и отличающиеся удивительной специфичностью, есть регуляторы различных биологических процессов в организме — гормоны, например, инсулин, вазопрессин, окситоцин. Белки защищают организм от инфекции, они способны узнавать и уничтожать чужеродные объекты: Контакты клетки с внешней средой также выполняют разнообразные белки, умеющие различать форму молекул, регистрировать изменение температуры, ничтожные примеси веществ, отличать один цвет от другого. Свойства белков весьма разнообразны и определяются их строением. По растворимости в воде белки делятся на два класса: При нагревании, изменении кислотности среды происходит разрушение вторичной и третичной структуры белка с сохранением первичной. Это явление называют денатурацией. Пример денатурации — свертывание яичных белков при варке яиц. Денатурация бывает обратимой при употреблении алкоголя, солёной пищи и необратимой. Необратимая денатурация может быть вызвана высокими температурами, радиацией, при отравлении организма солями тяжелых металлов, спиртами, кислотами. Свертывание белков при нагревании. Осаждение белков солями тяжелых металлов. Гидролиз белков — это необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Анализируя продукты гидролиза, можно установить количественный состав белков. Для белков известно несколько качественных реакций. Все соединения, содержащие пептидную связь, дают фиолетовое окрашивание при действии на них солей меди II в щелочном растворе. Эта реакция называется биуретовой. Белки, содержащие остатки ароматических аминокислот фенилаланин, тирозин дают желтое окрашивание при действии концентрированной азотной кислоты — ксантопротеиновая реакция. Качественные реакции на белки: Очень важным для жизнедеятельности живых организмов является буферное свойство белков, то есть способность связывать как кислоты, так и основания, и поддерживать постоянное значение рН различных систем живого организма. Превращение белков в организме. Животные организмы строят свои белки из аминокислот тех белков, которые они получают с пищей. Поэтому наряду с жирами и углеводами белки — обязательный компонент нашей пищи. Животные и растительные белки в пищеварительном тракте человека расщепляются на аминокислоты. В процессе переваривания пищи происходит гидролиз белков под влиянием ферментов. Последние всасываются ворсинками кишечника в кровь и поступают во все ткани и клетки организма. Здесь из аминокислот под действием ферментов синтезируются белки, свойственные тканям человеческого тела. Для синтезирования белков необходимо наличие определенных аминокислот. Но в одних белках, поступающих с пищей, имеются все необходимые человеку аминокислоты, а в других не все. Организм человека может сам синтезировать некоторые аминокислоты или заменять их другими. Он осуществляется на поверхности рибосом с помощью РНК. В организме человека белки почти не откладываются в запас. Излишки аминокислот в клетках печени превращаются в углеводы — глюкозу и гликоген или в резервный жир. Поэтому артистам балета слишком больших количеств белков в пище нужно избегать. Но и намеренное голодание, когда вследствие больших энерготрат организм, израсходовав запасы углеводов и жира, начинает тратить резервы белка, очень вредно. Это тратятся белки цитоплазмы клеток. Судьба аминокислот в организме различна. Основная их масса расходуется на синтез белков, которые идут на увеличение белковой массы организма при его росте и на обновление белков, распадающихся в процессе жизнедеятельности. Синтез белков идет с поглощением энергии. Аминокислоты используются в организме и для синтеза небелковых азотсодержащих соединений, например нуклеиновых кислот. Часть аминокислот подвергается постепенному распаду и окислению. Успехи в изучении и синтезе белков. Основные сведения о составе и строении белков были получены при изучении их гидролиза гидролиз белков — необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Как же аминокислоты образуют белковую молекулу? Еще в х годах прошлого века русский ученый-биохимик А. Данилевский на основании своих опытов впервые высказал гипотезу о пептидной связи между остатками аминокислот в белковой молекуле. В году исследованиями белков занялись немецкие химики-органики Эмиль Фишер и Франц Гофмейстер. Они высказали предположение, что в белках аминокислоты связаны за счет аминогруппы одной кислоты и карбоксила другой. При образовании такой связи выделяется молекула воды. Фишеру удалось синтетически получить полипептиды, в молекулы которых входили различные аминокислотные остатки, соединенные пептидными связями. Химический синтез широко применяют для получения пептидов, в т. Первые химические синтезы белка в е гг. Позже были синтезированы некоторые химически чистые белки, в частности инсулин человека П. Однако до сих пор химический синтез белка представляет весьма сложную проблему и имеет скорее теоретическое, чем практическое значение. Более перспективны методы генетической инженерии, которые позволяют наладить промышленное получение практически важных белков и пептидов. Упрощенный синтез полипептидов можно представить так: Пептидная или белковая цепь представляет собой продукт поликонденсации аминокислот. Один из концов цепи, где находится остаток аминокислоты со свободной аминогруппой, называется N-концом, сама аминокислота — N-концевой; другой конец цепи с остатком аминокислоты, имеющим карбоксильную группу, называется С-концом, кислота — С-концевой. Пептидную цепь всегда записывают, начиная с N-конца. В названии пептида за основу принимают С-концевую кислоту, остальные аминокислоты указывают как заместители с суффиксом —ил-, перечисляя их последовательно, начиная с N-конца. ГЛИЦ ИЛ АЛАН ИН. Качественное определение азота в органических соединениях. Sign in Report Abuse Print Page Powered By Google Sites. Владельцы сайта Галина Пчёлкина. Обратная связь gpchelkina gmail. Белки в природе Белки — это молекулы жизни. Свойства белков Свойства белков весьма разнообразны и определяются их строением. Галина Пчёлкина, 10 авг. Свертывание белков при нагревании Осаждение белков солями тяжелых металлов Осаждение белков спиртом 3. Биуретовая реакция белков 2. Амфотерные свойства белков Очень важным для жизнедеятельности живых организмов является буферное свойство белков, то есть способность связывать как кислоты, так и основания, и поддерживать постоянное значение рН различных систем живого организма. Превращение белков в организме Животные организмы строят свои белки из аминокислот тех белков, которые они получают с пищей. Успехи в изучении и синтезе белков Основные сведения о составе и строении белков были получены при изучении их гидролиза гидролиз белков — необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот.

Свойства белков таблица

Скачать файл - Свойства белков таблица

Защитная функция белков. Строение и функции белков

Белки

Лекция № 3. Строение и функции белков. Ферменты

Подготовка к ЕГЭ по химии

Report Page