Классификация строение свойства
Классификация строение свойстваЛекция № 3. Строение и функции белков. Ферменты
=== Скачать файл ===
Строение, свойства, классификация аминокислот. При изучении состава белков было установлено, что все они построены по единому принципу и имеют четыре уровня организации: Представляет собой линейную цепь аминокислот, расположенных в определенной последовательности и соединенных между собой пептидными связями. Аминокислотные звенья, входящие в состав пептида, обычно называют аминокислотными остатками. Они уже не являются аминокислотами, так как в результате образования пептидных связей у каждой из них не хватает одного атома водорода в аминной группе и одного гидроксильного аниона в карбоксильной. Такая форма характерна для белков, имеющих одну полипептидную цепь альбуминов, глобулинов и др. Образование вторичной структуры обеспечивается водородной связью. Форма третичной структуры может быть самая различная и определяется тем, что различные функциональные группы полипептидной цепи могут образовывать различные типы связей электростатические, ионные, силы Ван-дер-Ваальса и др. Именно третичная структура обеспечивает выполнение белком его основных функций и в зависимости от этого третичная структура может быть представлена или в виде шарика глобулы у глобулярных белков, или и виде нитей фибрилл у фибриллярных белков. Глобулярные белки обнаружены в крови и многих органах. Их представителями являются альбумины и глобулины. Фибриллярные белки составляют основу мышечной ткани. В организме имеются более сложные по структуре белки, состоящие из нескольких так называемых субъединиц , каждая из которых представляет собой молекулу белка со своей специфической структурой, вплоть до третичной. Такое объединение субъединиц называют четвертичной структурой. Удаление хотя бы одной из них приводит к потере функций. Каждая из этих цепей имеет свою завершенную пространственную структуру и называется субъединицей белка с четвертичной структурой. Белки активно вступают в химические реакции. Это свойство связано с тем, что аминокислоты, входящие в состав белков, содержат разные функциональные группы, способные реагировать с другими веществами. Важно, что такие взаимодействия происходят и внутри белковой молекулы, в результате чего образуются пептидная, водородная, дисульфидная и другие виды связей. К радикалам аминокислот, а, следовательно, и белков, могут присоединяться различные соединения и ионы, что обеспечивает транспорт их по крови. Это полимеры, состоящие из многих сотен и тысяч мономеров — аминокислот. Соответственно и молекулярная масса белков находится в пределах — Так, в составе рибонуклеазы фермента, расщепляющего РНК содержится аминокислотных остатка и ее молекулярная масса составляет примерно Молекулярные массы других белков более высокие: Однако наиболее точным является метод седиментации, предложенный Т. Он основан на том, что при ультрацентрифугировании с ускорением до g скорость осаждения белков зависит от их молекулярной массы. Это обеспечивается за счет различных диссоциирующих группировок, входящих в состав радикалов аминокислот. Например, кислотные свойства белку придают карбоксильные группы аспарагиновой и глутаминовой аминокислот, а щелочные — радикалы аргинина, лизина и гистидина. Вследствие этого в электрическом поле белки будут передвигаться к катоду или аноду в зависимости от величины их общего заряда. Так, в щелочной среде рН 7 - 14 белок отдает протон и заряжается отрицательно, тогда как в кислой среде рН 1 - 7 подавляется диссоциация кислотных групп и белок становится катионом. Таким образом, фактором, определяющим поведение белка как катиона или аниона, является реакция среды, которая определяется концентрацией водородных ионов и выражается величиной рН. Однако при определенных значениях рН число положительных и отрицательных зарядов уравнивается, и молекула становится электронейтральной , т. Такое значение рН среды определяется как изоэлектрическая точка белков. Свойство амфотерности лежит в основе буферных свойств белков и их участии в регуляции рН крови. Водные растворы белков имеют свои особенности. Во-первых, белки обладают большим сродством к воде, т. Эта оболочка предохраняет молекулы белка от склеивания и выпадения в осадок. Величина гидратной оболочки зависит от структуры белка. Таким образом, устойчивость водного раствора белка определяется двумя факторами: При удалении этих факторов белок выпадает в осадок. Данный процесс может быть обратимым и необратимым. Для высаливания белков используют соли щелочных и щелочноземельных металлов наиболее часто в практике используют сульфат натрия и аммония. Эти соли удаляют водную оболочку вызывают обезвоживание и снимают заряд. Между величиной гидратной оболочки белковых молекул и концентр ацией солей существует прямая зависимость: Так, глобулины, имеющие крупные и тяжелые молекулы и небольшую гидратную оболочку, выпадают в осадок при неполном насыщении раствора солями, а альбумины как более мелкие молекулы, окруженные большой водной оболочкой,- при полном насыщении. Необратимое осаждение связано с глубокими внутримолекулярными изменениями структуры белка, что приводит к потере ими нативных свойств растворимости, биологической активности и др. Такой белок называется денатурированным , а процесс - денатурацией. Денатурация белков от лат. Практически любое заметное изменение внешних условий, например, нагревание или обработка белка кислотой приводит к последовательному нарушению четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Обычно денатурация вызывается повышением температуры, действием сильных кислот и щелочей, солей тяжелых металлов, некоторых растворителей спирт , радиации и др. Денатурация часто приводит к тому, что в коллоидном растворе белковых молекул происходит процесс агрегации частиц белка в более крупные. Денатурация белков происходит в желудке, где имеется сильно кислая среда рН 0,5 - 1,5 , и это способствует расщеплению белков протеолетическими ферментами. Ренатурация высаливание — процесс, обратный денатурации, при котором белки возвращают свою природную структуру. Нужно отметить, что не все белки способны ренатурировать; у большинства белков денатурация необратима. Строение, свойства, классификация аминокислот Структура белков При изучении состава белков было установлено, что все они построены по единому принципу и имеют четыре уровня организации: Механизмы денатурации Практически любое заметное изменение внешних условий, например, нагревание или обработка белка кислотой приводит к последовательному нарушению четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Создать бесплатный сайт с uCoz.
Отделка ванны в деревянном доме своими руками
Что делать чтобы шейка быстрее раскрылась
Каталог транзисторов с краткими параметрами
Как безболезненно лишиться девственности