Классификация белков по физико химическим свойствам
Классификация белков по физико химическим свойствамСкачать файл - Классификация белков по физико химическим свойствам
Белки относятся к высокомолекулярным соединениям. Относительная молекулярная масса белков - от до миллионов а. Для определения молекулярной массы белков применяют седиментационный анализ, гель-электрофорез, гель-хроматографию. Молекулярную массу вычисляют по скорости седиментации; последнюю выражают через константу седиментации S сведберг. Белки — полиэлектролиты, так как имеют фунциональные группы, способные к электролитической диссоциации. Иизоэлектрическая точка рI — рН раствора, при котором суммарный заряд молекулы белка, обладающего амфотерными свойствами, равен нулю. Молекула белка неподвижна в электрическом поле. В изоэлектрической точке белки обладают наименьшей растворимостью и легко осаждаются. Изоионный раствор белка - раствор, который не содержит никаких других ионов, кроме ионизированных остатков аминокислот белковой молекулы и ионов, образующихся при диссоциации воды. Значение рН изоионного раствора белка называют его изоионной точкой. Изоионная и изоэлектрическая точка белка совпадают только в том случае, когда обе равны 7. Простые белки состоят только из остатков аминокислот. При гидролизе образуют только свободные аминокислоты. Альбумины — белки, широко представленные в составе тканей животных и растений. Содержатся в сыворотке крови, белке яиц, молоке, в семенах растений. Хорошо растворимы в воде, солевых растворах, кислотах и щелочах. Функцией альбуминов крови является также транспорт жирных кислот. Глобулины - группа животных и растительных белков, широко распространённых в природе. Относятся к глобулярным белкам. Растворимы в слабых растворах нейтральных солей, разбавленных кислотах и щелочах. Фракция g-глобулинов наиболее гетерогенная. Важнейшие g-глобулины - иммуноглобулины. В норме он близко к 2, а при ряде заболеваний может изменяться, например, уменьшается при воспалительных заболеваниях. Хорошо растворяются в воде, кислой и нейтральной среде и осаждаются в щелочных средах. Обнаружены в ядрах сперматозоидов у рыб и птиц. В ядрах клеток находятся в комплексе с ДНК. Гистоны - белки основного характера с небольшой молекулярной масой. Существует пять различных типов гистонов: H1, H2A, H2B, H3 и H4. Гистоны находятся в основном в ядрах клеток, являются оструктурным компонентом хроматина и необходимы для регуляции экспрессии генов. Проламины - белки растительного происхождения. Глютелины - простые белки, содержатся в зеленых частях растений, в семенах злаков. Характеризуются высоким содержанием глутаминовой кислоты и наличием лизина. Растворимы в разбавленных растворах щелочей. Глютелины являются запасными белками. Различают гемопротеины и флавопротеины. Хромопротеины участвуют в процессе дыхания, окислительно-восстановительных реакциях, транспорте кислорода и диоксида углерода, свето- и цветовосприятии и др. К группе гемопротеинов относятся гемоглобин, цитохромы, миоглобин, каталаза, пероксидаза. Все гемопротеины содержат железопорфирины, но различаютсяе по составу и структуре белковой части, и выполняют различные биологические функции. Так, различия гемоглобина различных биологических видов обусловлены различиами в структуре глобина. Рассмотрим строение гемоглобина — белка крови. Небелковым компонентом гемоглобина является гем - пигмент, придающий крови красный цвет. Основу его структуры составляет протопорфирин IX рис. Железо в гемоглобине соединяется с атомом азота имидазольной группы гистидина молекулы белка пятой координационной связью. Шестая координационная связь железа используется для присоединения кислорода или других лигандов рис. Гемоглобин взрослого человека НbА от англ. Гемоглобин F обладает повышенным сродством к кислороду и позволяет сравнительно малому объему крови плода выполнять функцию снабжения кислородом более эффективно. В их основе лежит наследственное изменение структуры какой-либо цепи нормального гемоглобина. В крови человека открыто около различных типов аномальных гемоглобинов. Ониразличаются по физико-химическим свойствам растворимость, электрофоретическая подвижность, изоэлектрическая точка, способность связывать кислород. Пример гемоглобинопатии - серповидно-клеточная анемия. Заболевание распространено в странах Южной Африки, Южной Америки и Юго-Восточной Азии. У HbS снижены растворимость и сродство к кислороду. Эритроциты в условиях низкого парциального давления кислорода пимеют форму серпа. Отдавая кислорода в тканях, HbS превращается в плохо растворимую дезоксиформу и выпадает в осадок в виде тактоидов веретенообразных кристаллов. Тактоиды деформируют клетку и приводят к гемолизу. Гетерозиготная форма заболевания протекает бессимптомно либо сопровождается легкой гемолитической анемией. У гомозиготных особей тяжелая форма серповидноклеточной анемии развивается с первых месяцев жизни. Болезнь протекает остро, и дети часто умирают в раннем возрасте. Примерами аномальных гемоглобинов являются также гемоглобин С в b-цепи на 6 месте вместо глутаминовой кислоты находится лизин и гемоглобин D в b-цепи на 28 месте вместо глутаминовой кислоты находится лейцин. Данные мутации обнаружены в основном в Африке. Талассемии - группа заболеваний с наследственным нарушением синтеза одной из цепей глобина. Гемоглобинопатия Н один из вариантов a-талассемии характеризуется гемолитической анемией, выпадением в осадок гемоглобина Н, спленомегалией, тяжелыми изменениями костей. Железодефицитные анемии — заболевания, возникающие при нарушение синтеза гемоглобина вследствие дефицита железа. Основными причинами железодефицитных анемий являются кровопотери, а также недостаток богатой железом пищи - мяса и рыбы. Молекулярный кислород присоединяется к каждому гему Hb при помощи координационных связей железа. Присоединение каждой молекулы кислорода облегчает присоединение последующей. Эта аллостерическая зависимость получила название эффекта Бора. Оксигемоглобин, попадая в ткани, теряет кислород, превращаясь в дезоксигемоглобин. Карбгемоглобин HbCO 2 - соединение гемоглобина с углекислым газом. Он нестоек и быстро диссоциирует в легочных капиллярах с отщеплением СО 2. Карбоксигемоглобин HbCO - продукт присоединения оксида углерода CO угарного газа к гемоглобину. Гемоглобин имеет высокое сродство к СО и прочно с ним связывается, теряя способность к транспорту кислорода, что приводит к смерти от удушья. Метгемоглобин MtHb - форма гемоглобина, в которой железо гема находится в трехвалентном состоянии. Не способен переносить кислород. Образуется из свободного гемоглобина под действием различных окислителей, а в организме - при отравлениях нитробензолом, оксидами азота. Метгемоглобинемия - появление в крови метгемоглобина. Выделяют наследственные и приобретенные метгемоглобинемии. Наследственные развиваются в результате наличия нестабильных или аномальных гемоглобинов. Приобретенные метгемоглобинемии могут быть экзогенного токсического происхождения, возникающие при воздействии ряда химических веществ окружающей среды, и эндогенного происхождения, развивающиеся вследствие нарушения образования и всасывания нитратов при энтероколитах. При значительной метгемоглобинемии развивается кислородное голодание гипоксия. Качественное определение производных гемоглобина проводится путем исследования их спектров поглощения. Миоглобин - глобулярный белок, функцией которого является запасание молекулярного кислорода в мышцах и передача его системам оксиления клеток. Состоит из одной полипептидной цепи. Активным центром, связывающим O 2 , как и в гемоглобине, является гем. Миоглобин определяет цвет мышц. К хромопротеинам относятся также ферменты каталаза и пероксидаза, входящие в антиоксидантную систему организма, и цитохромы, участвующие в окислительно-восстановительных реакциях и служащие переносчиками электронов. Флавопротеины — хромопротеины, простетические группы которых представлены производными витамина В 2 - флавинмононуклеотидом ФМН и флавинадениндинуклеотидом ФАД. Флавопротеины являются кофакторами оксидоредуктаз. Липопротеины состоят из белка и простетической группы, представленной липидом фосфолипиды, нейтральные жиры, производные холестерина, жирные кислоты. В образовании липопротеинов участвуют нековалентные связи различной природы, например, гидрофобные или ионные если в состав входит фосфолипид. Липопротеины широко распространены и выполняют разнообразные биологические функции белок ткани легких, липовителлин желтка куриного яйца и т. Липопротеины существуют в свободном состоянии в плазме крови. Липопротеины сыворотки крови содержат гидрофобное липидное ядро, окруженное полярными липидами и оболочкой из белков, получивших название апобелки. Их функция - транспорт липидов, нерастворимых в воде. Липиды, ковалентно связанные с белком, выполняют функцию прикрепления белков к мембране клетки. Это структурированные липопротеины липиды мембран клетки, миелиновой оболочки нервных волокон. Фосфопротеины - сложные белки, в состав которых в качестве небелкового компонента входит фосфорная кислота, присоединенная к полипептидной цепи сложноэфирной связью через остатки серина или треонина. Возможен также ионный тип связи. Представителями фосфопротеинов являются казеиноген молока, овальбумин белка куриного яйца, ряд ферментов РНК-полимеразы. Фосфопротеины широко представлены в клетках ЦНС. Фосфопротеины являются ценным источником энергетического и пластического материала в процессе эмбриогенеза и постнатального роста и развития организма, участвуют в регуляции активности ядра клетки, в окислительных процессах в митохондриях, в транспорте ионов. Гликопротеины - сложные белки, содержащие, помимо полипептидной цепи, линейные или разветвленные гетероолигосахаридные цепи из 2 - 15 остатков гексоз либо пентоз и конечный углевод N-ацетилгалактозамин или др. Углеводный компонент соединяется с белком ковалентными связями - О-гликозидными или N-гликозидными:. Представителями гликопротеинов являются белки плазмы крови кроме альбуминов , муцин слюны, некоторые ферменты, белки хрящевой и костной тканей. Гликопротеины являются важным структурным компонентом клеточных мембран. Они обеспечивают клеточную адгезию, молекулярное и клеточное узнавание. Углеводные компоненты не только выполняют информативную функцию. Они повышают стабильность молекул гликопротеинов к различным химическим и физическим воздействиям, а также защищают их от действия протеиназ. Гликопротеины мембран эритроцитов определяют группу крови у человека. Типичными представителями гликопротеинов являются интерфероны, иммуноглобулины. Интерфероны — белки-ингибиторы размножения многих типов вирусов. Они образуются в клетке в ответ на внедрение вирусной нуклеиновой кислоты. Интерфероны являются также защитными белками при опухолевых поражениях. Иммуноглобулины, или антитела, выполняют защитную функцию, обезвреживая поступающие в организм чужеродные вещества — антигены - любой химической природы. Выделяют три основных класса иммуноглобулинов: IgG, IgA, IgM; минорные классы иммуноглобулинов плазмы человека обозначаются как IgD и IgE. Иммуноглобулины разных классов отличаются по молекулярной массе, по концентрации в крови, по биологическим свойствам. Структура иммуноглобулина G приведена на рис. Он состоит из двух идентичных легких L-цепей от англ. Каждая из этих цепей имеет вариабельные V и константные С участки. Ряд заболеваний например, ревматоидные артриты сопровождается синтезом аномальных антител с аномально короткими суглеводными цепями, что вызывает стимуляцию иммунной системы против самого организма. Протеогликаны - комплексы белка и гликозаминогликанов. Типичными представителями гликозаминогликанов являются гиалуроновая кислота ее основная функция - связывание воды в соединительной ткани и гепарин, участвующий в регуляции свертывания крови. Металлопротеины — белки, помимо полипептидной цепи содержащие ионы одного или нескольких металлов. Выполняет роль депо железа в организме;. Металлоферменты - белки, обладающие ферментативной активностью и содержащие катионы металлов. Алкогольдегидрогеназа содержит ионы Zn, АТФ-аза - ионы Na, K, Са, Мg, цитохромоксидаза — Cu, протеиназы - Mg, K. Нуклеопротеины НП — сложные белки, небелковым компонентом которых являются нуклеиновые кислоты. РНК присутствует во всех частях клетки. Различают мРНК определяет порядок аминокислот в молекуле белка , рРНК входит в состав рибосом , тРНК транспортирует аминокислоты к месту синтеза белка , мяРНК выполняет каталитические функции. НК обеспечивают хранение и передачу наследственной информации путем программирования синтеза клеточных белков. В состав нуклеиновых кислот входят азотистые основания ДНК - аденин, гуанин, цитозин, тимин, РНК - аденин, гуанин, цитозин, урацил , углеводы дезоксирибоза и рибоза соответственно , остатки фосфорной кислоты. ДНК, выделенная из различных тканей одного и того же вида, имеет одинаковый состав азотистых оснований. Закономерности состава и количественного содержания азотистых оснований были впервые установлены Э. Молярная доля пуриновых оснований равна молярной доле пиримидиновых оснований:. Количество аденина равно количеству тимина, количество гуанина равно количеству цитозина:. Последнее изменение этой страницы: Все права принадлежать их авторам. Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления. Предыдущая 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 Следующая.
Белки
Сколько метров забора понадобится
Классификация белков
Гражданство подданство понятие основные черты
Решение заданий по английскому языку
Махорт н проблема мотивации в трудовой деятельности
Где выкладывают результаты огэ
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ
Сбербанк калькулятор ипотеки 2017 год вторичное жилье
Симптомы диатеза у грудного ребенка