Химическая связь образующая первичную структуру

Скачать файл - Химическая связь образующая первичную структуру

Индивидуальность белковых молекул определяется порядком чередования АК в белке. Однако многие белки, выполняя одну и ту же функцию, несколько отличаются по строению у разных представителей одного и того же вида. Примером могут служить белки групп крови у человека. Такое разнообразие белков обусловливает индивидуальную специфичность организмов. Выпадение, вставка, замена нуклеотида в ДНК приводит к изменению структуры синтезируемого белка. Если изменение последовательности аАКносит не летальный характер, а приспособительный или хотя бы нейтральный, то новый белок может передаться по наследству и остаться в популяции. В результате возникают новые белки с похожими функциями. Наследственные протеинопатии развиваются в результате повреждений в генетическом аппарате,а значит и в белках. Семейная гиперхолестеринемия - это генетическая болезнь, характеризующаяся высоким уровнем холестерина в крови, и ЛПНП а также ранним возникновением сердечно-сосудистых заболеваний. У многих пациентов происходят мутации в гене рецептора ЛПНП, кодирующего соответствующий белок ЛПНП-рецептора или аполипопротеина В апо-В , который является частью ЛПНП, который связывается с рецептором. Вторичная структура белка — это способ укладки полипептидной цепи, при которой происходит взаимодействие пептидных групп с образованием между ними водородных связей. Третичная структура белков - трёхмерная пространственная структура, образующаяся за счёт взаимодействий между радикалами аминокислот. Конформация белка меняется при изменении хим и физ свойств среды, при взаимодействии белка с другими молекулами. При этом происходит изменение пространственной структуры и конформации белка в целом. Кооперативные изменения конформации протомеров. Примеры строения и функционирования олигомерных белков: Отдельные полипептидные цепи в таком белке- протомеров, или субъединиц. Каждый протомер взаимодействует с другим во многих точках. Миоглобин относят к классу гемсодержащих белков, то есть он содержит простетическую группу - гем, связанную с белковой частью апомиоглобин. Миоглобин относят к глобулярным белкам; он имеет только одну полипептидную цепь. Миоглобин участвует в запасании кислорода. Третичная структура имеет вид компактной глобулы. Гемоглобины , так же как миоглобин, относят к гемопротеинам, но он имеют четвертичную структуру состоят из 4 полипептидных цепей , благодаря которой возникает возможность регуляции их функций. Принципы количественного определения ферментов. Простые ферменты состоят только из АК, а сложные из 2х частей: Если кофактор прочно связан с апоферментом, он называется простетической группой, если непрочно — коферментом. FAQ Обратная связь Вопросы и предложения. Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Красноярский государственный медицинский университет им. Окислительное декарбоксилирование пирувата и цикл Кребса: Дыхательная цепь, компоненты, структурная организация. Полиморфизм белков п ервичная структура белков, программируется последовательностью нуклеотидов в ДНК. Наследственные протеинопатии развиваются в результате повреждений в генетическом аппарате,а значит и в белках анемию с обнаружением в его крови, похожих на полумесяц, эритроцитов. У многих пациентов происходят мутации в гене рецептора ЛПНП, кодирующего соответствующий белок ЛПНП-рецептора или аполипопротеина В апо-В , который является частью ЛПНП, который связывается с рецептором 2. Конформация белковых молекул вторичная и третичная структуры Вторичная структура белка — это способ укладки полипептидной цепи, при которой происходит взаимодействие пептидных групп с образованием между ними водородных связей. Третичная структура имеет вид компактной глобулы Гемоглобины , так же как миоглобин, относят к гемопротеинам, но он имеют четвертичную структуру состоят из 4 полипептидных цепей , благодаря которой возникает возможность регуляции их функций.