Гидролиз белков - Биология и естествознание реферат

Гидролиз пектиновых веществ и целлюлозы, оптимальные условия их действия. Гидролиз крахмала, осуществляемый амилолитическими ферментами. Целлюлолитические микроорганизмы и ферменты. Преимущества ферментативного способа получения белковых гидролизатов.


посмотреть текст работы


скачать работу можно здесь


полная информация о работе


весь список подобных работ


Нужна помощь с учёбой? Наши эксперты готовы помочь!
Нажимая на кнопку, вы соглашаетесь с
политикой обработки персональных данных

Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.
1.Действие гидролитических ферментов
1.3 Гидролиз целлюлоз и гемицеллюлоз
1.3.1 Целлюлолитические микроорганизмы и ферменты
2.1 Преимущества ферментативного способа получения белковых гидролизатов
Гидролиз (греч. hydor вода + lysis разложение) - разложение веществ, проходящее с обязательным участием воды.
Живые организмы осуществляют гидролиз различных органических веществ в ходе реакций катаболизма при участии ферментов[12].
Реакции гидролиза подвергаются самые различные вещества. Так в процессе пищеварения высокомолекулярные вещества (белки, жиры, полисахариды и др.) подвергаются ферментативному гидролизу с образованием низкомолекулярных соединений (соответственно, аминокислот, жирных кислот и глицерина, глюкозы и др.).
Без этого процесса не было бы возможным усвоение пищевых продуктов, так как высасываться в кишечнике способны только относительно небольшие молекулы. Так, например, усвоение полисахаридов и дисахаридов становится возможным лишь после полного их гидролиза ферментами до моносахаридов [4].
Человек получает энергию как за счёт многостадийного процесса окисления пищи - белков, жиров и углеводов, так и за счёт гидролиза некоторых сложных эфиров, амидов, пептидов и гликозидов.
Гидролиз - также основа синтеза мочевины.
Среди многочисленных способов проведения гидролиза выделяют основные - кислотный и ферментативный гидролиз. Ферментативный гидролиз в настоящее время представляется более перспективным[8].
1.Действие гидролитических ферментов
Гидролазы - класс ферментов, катализирующих реакции гидролиза. К гидролазам относятся многие пищеварительные ферменты. Некоторые гидролазы используются в пищевой промышленности.
Большинство промышленно важных ферментов относятся к классу гидролаз, потребность в которых исчисляется десятками тысяч тонн. К гидролазам относятся пектолитические, амилолитические, протеолитические, цитолитические и другие ферменты[10].
Гидролиз пектиновых веществ происходит под действием пектолитических ферментов. Эти ферменты имеют наибольшее значение в консервной промышленности.
Пектиновые вещества __ высокомолекулярные соединения углеводной природы, полисахариды, состоящие из остатков галактуроновой или глюкуроновой кислот, соединенных связями б-1,4. При этом образуется цепочка полигалактуроновой кислоты.
В составе этой цепочки могут быть ответвления в виде остатков метилового спирта СН3О-, часть водородных атомов карбоксильных групп может быть замещена катионами металлов. К этой же цепи могут присоединяться остатки сахаров: галактозы, арабинозы, рамнозы в виде полисахаридной цепочки. Сахаридный комплекс образует нейтральную фракцию пектиновых веществ, а полигалактуроновая цепочка с метоксильными группами - кислую фракцию[11].
К пектиновым веществам относят протопектин, пектин, пектиновые кислоты.
Протопектин или нерастворимый пектин - нерастворимое в воде природное соединение растительного происхождения со сложным химическим составом, недостаточно хорошо изучено. Возможно это соединение пектина с другими веществами: целлюлозой, гемицеллюлозой, белками.
Пектин или растворимый пектин - водорастворимые полигалактуроновые кислоты, карбоксильные группы которых в различной степени соединены с остатками метилового спирта, т.е. этерифицированы. Молекулярная масса от 25 до 360000. Растворяется в горячей воде. В присутствии сахара и кислот образует студни. Это свойство используется при приготовлении джемов, повидла.
Пектиновые кислоты - высокомолекулярные полигалактуроновые кислоты, не содержащие этерифицированных групп. Плохо растворяются в воде, студни не образуют. Пектиновые кислоты могут образовывать соли с ионами многовалентных металлов, в результате образуются нерастворимые соединения, которые выпадают в осадок[8].
Пектиновые вещества уменьшают выход соков из плодово-ягодного сырья, затрудняют их осветление.
Гидролиз пектиновых веществ происходит под действием пектолитических ферментов: протопектиназы, пектинэстразы, полигалактуроназы.
Протопектиназа расщепляет в протопектине связи между метоксилированной полигалактуроновой кислотой и связанными с ней арабаном и галактаном. В результате образуется метоксилированная полигалактуроновая кислота, которая представляет собой растворимый пектин.
Пектинэстераза (пектаза) принадлежит к группе эстераз и гидролизует эфирные связи растворимого пектина, отщепляя метоксилъные группы от метоксилированной полигалактуроновой кислоты.
При этом образуется метиловый спирт (СН3ОН) и полигалактуроновая кислота.
Полигалактуроназа (пектиназа) действует на растворимый пектин, катализируя расщепление б-1,4-глюкозидных связей между остатками галактуроновой кислоты, которые не содержат метоксилъных групп. В результате образуются галактуроновая и полиуроновые кислоты. По характеру гидролиза и механизму действия различают эндо- и экзополигалактуроназы.
Эндополигалактуроназа действует «беспорядочно», разрывает цепь внутри молекулы субстрата, приводит к резкому снижению вязкости растворов, количество восстанавливающих (альдегидных) групп незначительное.
Экзополигалактуроназа действует с конца цепи, отщепляя по молекуле галактуроновой кислоты. Под действием этого фермента вязкость снижается незначительно, но высвобождается большое количество восстанавливающих групп[14].
Полнота ферментативного гидролиза пектина зависит от действия каждого из ферментов, расщепляющих пектин. Кроме вышеуказанных ферментов в состав пектолитического комплекса входят также и другие, которые недостаточно полно изучены.
Полигалактуроназа содержится, в основном, в различных видах грибов и бактерий, пектинэстераза - плесневых грибах, высших растениях и бактериях.
Оптимальные условия действия пектолитических ферментов; рН 3,7-4,0, температура 40-50 °С[11].
Гидролиз крахмала осуществляется амилолитическими ферментами.
Крахмал - полисахарид, состоящий в свою очередь из двух полисахаридов, которые отличаются степенью полимеризации и типом строения - амилозой. Структурной единицей крахмала, а, следовательно, амилозы и амилопектина, является глюкоза, остатки которой соединены между собой б-1,4 и б-1,6- глюкозидными связями[1].
Амилоза имеет линейное строение (рисунок 3), связь между остатками глюкозы б-1,4 (между 1-м и 4-м углеродными атомами). Растворима в горячей воде без набухания. Образует растворы невысокой вязкости. Молекулярная масса от 60 до 600. С йодом дает синее окрашивание.
Амилопектин представляет собой разветвленную цепь, состоящую из большого числа глюкозных остатков (около 2500, рисунок 5 А). Главная цепочка состоит из 25-30 остатков, а боковые _ из 15-18. В амилопектине остатки глюкозы на линейных участках связаны б-1,4- связью, а в местах ветвления - связью б-1,6. В воде не растворяется. При нагревании образует клейстер. С йодом дает фиолетовое окрашивание.
Содержание амилозы и амилопектина в крахмале различно и зависит от сорта растения. Например, в картофельном крахмале амилозы содержится 19-22 %, а амилопектина - 81-78 %.
Гидролиз крахмала осуществляется амилазами (б-амилазой, в-амилазой, глюкоамилазой и другими амилолитическими ферментами).
б- амилаза (декстриногенамилаза) -- по механизму действия относится к эндоферментам, т.е. действует на молекулу субстрата изнутри, беспорядочно, что приводит к быстрому снижению вязкости раствора крахмала. Гидролизует связи б-1,4 в полисахаридах, содержащих три и более остатков D-глюкозы[2].
Амилоза под действием б-амилазы (рисунок 3) сначала распадается на декстрины среднего размера, которые затем расщепляются на низкомолекулярные декстрины и мальтозу. При длительном действии фермента амилоза практически полностью превращается в мальтозу и небольшое количество глюкозы.
Действие б-амилазы на амилопектин (рисунок 4) приводит к образованию мальтозы и низкомолекулярных декстринов.
Оптимальные условия действия фермента: рН 5,7, температура 70 °С.
в-амилаза (сахарогенамилаза) __ экзофермент, катализирует гидролиз связей б -1,4 в полисахаридах, последовательно отщепляя остатки мальтозы от нередуцирующего (где отсутствует свободная альдегидная группа) конца цепей. в-амилаза расщепляет амилозу полностью (если количество молекул глюкозы в ней четное) в мальтозу, если нечетное, то наряду с мальтозой образуется мальтотриоза (рисунок 5А).
В амилопектине в-амилаза действует лишь на свободные нередуцирующие концы глюкозных цепочек с образованием мальтозы и высокомолекулярных декстринов (рисунок 5 Б). Действие ее прекращается при приближении к разветвлению (где имеется связь б-1,6) на расстоянии одной молекулы глюкозы. Образовавшиеся декстрины гидролизуются дальше б-амилазой до декстринов меньшей молекулярной массы. Степень гидролиза пектина, таким образом, составляет около 50 %.
Оптимальные условия действия в-амилазы: рН 4,7, температура 63 °С.
Таким образом, ни б-, ни в-амилаза не могут полностью гидролизовать крахмал, при совместном действии обоих амилаз степень гидролиза крахмала составляет 95 %[5].
Глюкоамилаза __ экзофермент, гидролизует связи б-1,4 и б-1,6 в полисахаридах, последовательно отщепляя по одному остатку глюкозы с нередуцирующих концов цепей. Связи б-1,4 в крахмале разрушаются быстрее, чем б-1,6. Оптимальные условия: рН 4,5-4,6, температура 55-60°С.
В консервной промышленности гидролиз крахмала проводят для увеличения выхода соков из крахмалсодержащего сырья[3].
1.3 Гидролиз целлюлоз и гемицеллюлоз
Целлюлоза - высокомолекулярный полисахарид. Представляет собой длинную неразветвленную цепь остатков глюкозы, соединенных связями в-1,4. Нерастворима в воде. Входит в состав клеточных стенок растений, прочно связана в растительных материалах с другими соединениями: крахмалом, гемицеллюлозой, пектином.
В настоящее время в промышленности полный гидролиз целлюлозы может быть проведен только концентрированными кислотами в очень жестких условиях (высокой температуре и давлении). При этом образуется только D-глюкоза, загрязненная различными примесями, от которых следует освобождаться[6].
Оптимальным является ферментативный гидролиз. Но провести глубокий ферментативный гидролиз целлюлозы невозможно из-за ее нерастворимости и содержания большого количества примесей.
Ферментативный гидролиз целлюлозы осуществляют целлюлазы (эндо- и экзоглюканазы). Продукты гидролиза - глюкоза и целлобиоза.
Гемицеллюлозы также принадлежат к группе полисахаридов. Они не растворимы в воде, но растворимы в щелочах и легче гидролизуются кислотами, чем целлюлоза. Гемицеллюлозы делят на две группы: гексозаны и пентозаны, состоящие из остатков различных моносахаридов и их производных[7].
Гексозаны __ высокомолекулярные соединения. Могут быть линейные или разветвленные. Основным представителем является в-глюкан, в котором остатки глюкозы соединены в-1,3 и в-1,4-глюкозидными связями.
Пентозаны имеют ветвистое строение, состоят из остатков пентоз (сахаров с пятью атомами углерода) - ксилозы, арабинозы, а также небольшого количества галактуроновой кислоты. Основной тип связей - в-1,4, в местах ветвления - в-1,3. Представителями пентозанов являются ксиланы, арабаны и арабиноксиланы.
Гумми-вещества близки по составу к гемицеллюлозам. Это продукты незавершенного гидролиза или синтеза гемицеллюлоз. Состоят из глюкозы, галактозы, ксилозы, арабинозы и остатков уроновых кислот. Растворимы в горячей воде, дают растворы с высокой вязкостью.
Гидролиз всех вышеназванных соединений происходит под действием трех групп цитолитических ферментов: в-глюканаз (например, эндо-в-1,3-глюканаза; экзо-в-1,4-глюканаза), в-ксиланаз и в-глюкозидазы (экзофермент, расщепляет с нередуцирующего конца в-1,4-связь, с образованием глюкозы). Ферменты действуют поэтапно. На первом этапе гидролиза эндоферменты действуют беспорядочно и уменьшают молекулярную массу гемицеллюлоз. На втором этапе гидролиза действуют экзоферменты, которые производят осахаривающее действие.
В результате гидролиза некрахмальных полисахаридов образуются глюкоза, арабиноза, ксилоза, уроновые кислоты, декстрины. Глубина ферментативного гидролиза всего комплекса гемицеллюлоз находится в зависимости от состава ферментов, т.е. от наличия всех составляющих гемицеллюлазного и пентозаназного комплекса ферментов, а также от химического строения гемицеллюлоз. Оптимальные условия действия цитолитических ферментов: рН 4,5-5,0, температура 35- 40 °С.
Гидролиз некрахмальных полисахаридов в консервной промышленности необходим для снижения вязкости соков[9].
1.3.1 Целлюлолитические микроорганизмы и ферменты
В природе имеются так называемые целлюлолитические микроорганизмы, содержащие набор ферментов -- целлюлаз, способных к расщеплению не только аморфной, но и кристаллической целлюлозы до глюкозы. Попадая на поверхность целлюлозосодержащего материала и прикрепляясь к ней, микроорганизм выделяет целлюлазы, под действием которых субстрат целлюлаза в непосредственной близости от грибка-паразита расщепляется до конечного продукта -- глюкозы. Микроорганизм поглощает глюкозу в качестве основного продукта питания, размножается, растет, захватывая все большие участки поверхности, выбрасывает все новые и новые порции ферментов, пока не истощится доступная целлюлоза. Однако эти процессы протекают весьма медленно. Для того чтобы пень в лесу полностью сгнил, нужны годы. Если же отделить от микроорганизма ферменты целлюлазы, сконцентрировать их и добавить к целлюлозе, процесс значительно ускорится. При этом образующаяся глюкоза не потребляется грибками, а накапливается в реакционной смеси. Кроме того, если в качестве субстрата использовать не чистую целлюлозу, а целлюлозосодержащие отходы промышленности или сельского хозяйства, то можно решить и еще одну важную проблему -- утилизацию отходов. Полученная глюкоза в зависимости от ее чистоты и экономической эффективности процесса может найти применение в медицине, пищевой промышленности, тонкой химической технологии или технической микробиологии. Глюкозу, как известно, можно сбраживать в этанол и затем употреблять как «жидкое топливо» в качестве заменителя части нефтепродуктов. Целлюлоза на нашей планете -- самое «крупнотоннажное» из всех возобновляемых видов сырья. Если даже малую долю этих отходов превращать ферментативным путем в полезные продукты, это даст ощутимый (и возобновляемый!) источник пищевых углеводов и заменителей нефти. Поэтому данной проблемой в последние годы столь упорно занимаются и исследователи, и технологи всего мира[13].
Ферментативный гидролиз белков происходит под действием протеолитических ферментов (протеаз). Они классифицируются на эндо- и экзопептидазы. Ферменты не имеют строгой субстратной специфичности и действуют на все денатурированные и многие нативные белки, расщепляя в них пептидные связи -СО-NH-[18].
Эндопептидазы (протеиназы) - гидролизуют непосредственно белок по внутренним пептидным связям. В результате образуется большое количество полипептидов и мало свободных аминокислот.
Оптимальные условия действия кислых протеиназ: рН 4,5-5,0, температура 45-50 °С .
Экзопептидазы (пептидазы) действуют, главным образом, на полипептиды и пептиды, разрывая пептидную связь с конца. Основные продукты гидролиза - аминокислоты. Данную группу ферментов делят на амино-, карбокси-, дипептидазы.
Аминопептидазы катализируют гидролиз пептидной связи, находящейся рядом со свободной аминогруппой.
Карбоксипептидазы осуществляют гидролиз пептидной связи, находящейся рядом со свободной карбоксильной группой.
Дипептизады катализируют гидролитическое расщепление дипептидов на свободные аминокислоты. Дипептидазы расщепляют только такие пептидные связи, по соседству с которыми находятся одновременно свободные карбоксильная и аминная группы.
NH2CH2CONHCH2COOH + Н2О 2CH2NH2COOH
Глицин-глицин Гликокол
Оптимальные условия действия: рН 7-8, температура 40-50 оС. Исключение составляет карбоксипептидаза, проявляющая максимальную активность при температуре 50 оС и рН 5,2.
Гидролиз белковых веществ в консервной промышленности необходим при производстве осветленных соков[7].
2.1 Преимущества ферментативного способа получения белковых гидролизатов
При производстве биологически активных веществ из белоксодержащего сырья наиболее важным является его глубокая переработка, предусматривающая расщепление белковых молекул до составляющих мономеров. Перспективным в этом отношении является гидролиз белкового сырья с целью производства белковых гидролизатов - продуктов, содержащих ценные биологически активные соединения: полипептиды и свободные аминокислоты. В качестве сырья для производства белковых гидролизатов могут быть использованы любые полноценные по аминокислотному составу природные белки, источниками которых являются кровь и ее составные компоненты; ткани и органы животных и растений; отходы молочной и пищевой промышленности; ветеринарные конфискаты; пищевые и малоценные в пищевом отношении продукты, получаемые при переработке различных видов животных, птицы, рыбы; отходы производства мясокомбинатов и клеевых заводов и др. При получении белковых гидролизатов для медицинских и ветеринарных целей служат, в основном, белки животного происхождения: крови, мышечной ткани и внутренних органов, белковые оболочки, а также белки молочной сыворотки[15].
Проблема гидролиза белков и ее практическая реализация с давних пор привлекают внимание исследователей. На основе гидролиза белков получают различные препараты, широко применяемые в практике: как кровезаменители и для парентерального питания в медицине; для компенсации белкового дефицита, повышения резистентности и улучшения развития молодняка животных в ветеринарии; как источник аминокислот и пептидов для бактериальных и культуральных питательных сред в биотехнологии; в пищевой промышленности, парфюмерии. Качество и свойства белковых гидролизатов, предназначенных для различного применения, обусловлены исходным сырьем, способом гидролиза и последующей обработкой полученного продукта.
Варьирование способов получения белковых гидролизатов позволяет получать продукты с заданными свойствами. В зависимости от содержания аминокислот и наличия полипептидов в диапазоне соответствующей молекулярной массы может быть определена область наиболее эффективного использования гидролизатов. К белковым гидролизатам, получаемым для различных целей, предъявляются разные требования, зависящие в первую очередь от состава гидролизата. Так, в медицине желательно применение гидролизатов, содержащих 15...20% свободных аминокислот; в ветеринарной практике для повышения естественной резистентности молодняка преимущественным является содержание в гидролизатах пептидов (70...80%); для пищевых целей важными являются органолептические свойства получаемых продуктов. Но основным требованием при использовании белковых гидролизатов в различных областях является сбалансированность по аминокислотному составу[19].
Гидролиз белка можно осуществить тремя путями: действием щелочей, кислот и протеолитических ферментов. При щелочном гидролизе белков образуются остатки лантионина и лизиноаланина, которые являются токсичными для организма человека и животных. При таком гидролизе разрушаются аргинин, лизин и цистин, поэтому для получения гидролизатов его практически не используют. Кислотный гидролиз белка является широко распространенным способом. Чаще всего белок гидролизуют серной или соляной кислотой. В зависимости от концентрации используемой кислоты и температуры гидролиза время процесса может изменяться от 3 до 24-х часов. Гидролиз серной кислотой проводят 3...5 часов при температуре 100...130 оС и давлении 2...3 атмосферы; соляной - в течение 5...24 ч при температуре кипения раствора под небольшим давлением.
При кислотном гидролизе достигается большая глубина расщепления белка и исключается возможность бактериального загрязнения гидролизата. Это особенно важно в медицине, где гидролизаты применяются, в основном, парентерально и необходимо исключить анафилактогенность, пирогенность и другие нежелательные последствия. В медицинской практике широко применяются кислотные гидролизаты: аминокровин, гидролизин Л-103, ЦОЛИПК, инфузамин, геммос и другие.
Недостатком кислотного гидролиза является полное разрушение триптофана, частичное оксиаминокислот (серина и треонина), дезаминирование амидных связей аспарагина и глутамина с образованием аммиачного азота, разрушение витаминов, а также образование гуминовых веществ, отделение которых затруднительно. Кроме того, при нейтрализации кислотных гидролизатов образуется большое количество солей: хлоридов или сульфатов. Последние являются особенно токсичными для организма. Поэтому кислотные гидролизаты нуждаются в последующей очистке, для чего в производстве обычно используется ионообменная хроматография[3].
Во избежание разрушения лабильных аминокислот в процессе получения кислотных гидролизатов, некоторые исследователи использовали мягкие режимы гидролиза в атмосфере инертного газа, а также добавляли к реакционной смеси антиоксиданты, тиоспирты или производные индола. Кислотный и щелочной гидролиз имеют, кроме указанных, еще существенные ограничения, связанные с реактивностью среды, что приводит к быстрой коррозии оборудования и вызывает необходимость соблюдения жестких требований техники безопасности для операторов. Таким образом, технология кислотного гидролиза достаточно трудоемка и требует использования сложной аппаратуры (ионообменные колонки, ультрамембраны и т.п.) и дополнительных этапов очистки получаемых препаратов.
Проведены исследования по разработке электрохимической ферментативной технологии получения гидролизатов. Использование этой технологии позволяет исключить из процесса применение кислот и щелочей, т. к. рН среды обеспечивается в результате электролиза обрабатываемой среды, содержащей незначительное количество соли. Это, в свою очередь, позволяет автоматизировать процесс и обеспечить более тонкий и оперативный контроль технологических параметров[16].
Как известно, в организме белок под действием пищеварительных ферментов расщепляется до пептидов и аминокислот. Аналогичное расщепление можно провести и вне организма. Для этого к белковому веществу (субстрату) добавляют ткань поджелудочной железы, слизистую оболочку желудка или кишечника, чистые ферменты (пепсин, трипсин, химотрипсин) или ферментные препараты микробного синтеза. Такой способ расщепления белка называется ферментативным, а полученный гидролизат - ферментативным гидролизатом. Ферментативный способ гидролиза является более предпочтительным, по сравнению с химическими методами, т. к. проводится в "мягких" условиях (при температуре 35...50оС и атмосферном давлении). Преимуществом ферментативного гидролиза является то обстоятельство, что во время его проведения аминокислоты практически не разрушаются и не вступают в дополнительные реакции (рацемизация и другие). При этом образуется сложная смесь продуктов распада белков с различной молекулярной массой, соотношение которых зависит от свойств применяемого фермента, используемого сырья и условий проведения процесса. Полученные гидролизаты содержат 10...15% общего азота и 3,0...6,0% аминного азота. Технология его проведения относительно проста.
Таким образом, по сравнению с химическими технологиями ферментативный способ получения гидролизатов обладает существенными достоинствами, главными из которых являются: доступность и простота проведения, незначительная энергозатратность и экологическая безопасность[7].
Очень важное значение в промышленности основного органического и нефтехимического синтеза имеет такой процесс, как гидролиз. Применяя его в отношении жиров, целлюлозы и углеводов давно получают мыло, глицерин, этиловый спирт и другие ценные продукты. В области органического синтеза рассматриваемые операции используются главным образом для производства спиртов С2-С5, фенолов, простых эфиров, окисей, многих ненасыщенных соединений, карбоновых кислот и их производных (сложных эфиров, ангидридов, нитрилов, амидов), а также ацетальдегида и других соединений.
Перечисленные вещества имеют очень важное применение в качестве промежуточных продуктов органического синтеза, мономеров и фенолов, эфиров акриловой и метакриловой кислот, меламинов, хлоролефинов, акрилонитрилов, пластификаторов и смазочных материалов. Также используют для растворителей (спирты, простые и сложные эфиры, хлоролефины), пестицидов, поверхностно-активных веществ и т.д.
Очень часто рассматриваемые реакции являются промежуточным этапом в многостадийных синтезах других продуктов целевого назначения. Производство перечисленных выше продуктов имеет большие масштабы как у нас в стране, так и за рубежом[17].
Рассмотренные примеры ферментативного гидролиза доказывают его огромную роль в процессах жизнедеятельности организма: На нём основываются процессы питания и выделения, поддержания гомеостаза (постоянства среды) и перераспределения энергии. Без этого процесса не было бы возможным усвоение пищевых продуктов, так как высасываться в кишечнике способны только относительно небольшие молекулы. Образующиеся в процессе переваривания пищи вещества-мономеры, вступают в ряд реакций. Во многих из них они окисляются, и энергия, выделяющаяся при этом окислении, используется для синтеза АТФ из АДФ - основного процесса аккумулирования энергии в живых организмах. Эта энергия необходима для роста и нормального функционирования организма.
Преимуществами ферментативного гидролиза являются:
- лучшие выходы целевого продукта (моносахаридов);
- мягкие условия проведения процесса (низкие температуры, атмосферное давление);
- данный способ перспективен с точки зрения создания самостоятельных малоотходных технологий;
- снижение экологической опасности различных производств, перерабатывающих растительное сырьё и образующих большое количество отходов[14].
Кашкин, П.Н. Ферменты / П.Н. Кашкин. - СПб.: Медицина, -2011г. - 236c.
Арзамасцева, А.П. Фармацевтическая химия. / А.П.Арзамасцева.- М: ГЭОТАР-МЕД, - 2009г. - 626с.
Березов, Т.Т. Биологическая химия. / Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин. - М: Медицина, - 2008г.- 317с.
Бирюков, В.В. Основы промышленной биотехнологии. / В.В. Бирюков. - М: Колосс, - 2007г. - 196 с.
Габриелян, О.С. Химия. / О.С. Габриелян, Ф.Н. Маскаев, С.Ю. Пономарев, В.И. Теренин, Г.Г. Лысова, - 2008г.- 167с.
Лабинская, А.С.Микробиология с техникой микробиологических исследований / А. С Лабинская - М: Медицина, -2007г. -- 394 с.
Нечаев, А.П. Пищевая химия. / А.П. Нечаева, С.Е Траубенберг, А.А Кочеткова - Издание 3-е, - 2009г.- 56с.
Страйер, Л.М. Биохимия / Л.М. Страйер - М., -2011г.- 241с.
Л.О. Шнайдман - Ярославль: Пищевая промышленность, -2010г. - 440с.
Смирнов, М.И. Ферменты / М.И. Смирнов- М: Медицина, - 2008 г.- 145с.
Арзамасцева, А.П. Химия. / А.П. Арзамасцева. - М: ГЭОТАР - МЕД, - 2009г. - 626с.
Шевницына, Л.В. Неорганическая химия - Учебное пособие. / Т.Б.Белова, - 2007г. -86с.
Бекер М. Е. Биотехнология / Лиепиньш Г. К., Райпулис Е. П. - М,- 2000г. -58-76 с.
Холькин Ю.И. Технология гидролизных производств.- М.: Промышленноссть, - 2009г. -496 с.
Блинов Н. П. Химическая микробиология. М., Высшая школа, - 2009г.-365-390 с.
Варфоломеев С. Д. Биотехнология. Кинетические основы микробиологических процессов. / Калюжный С. В. - М., Высшая школа, - 2000г. -256 с.
Воробьева Л. И. Промышленная микробиология. М., МГУ, - 2009г.-
49-51 с. гидролиз пектиновый крахмал белковый
Маринченко В. А. Технология, - 2001г. - 416 с.
Шлегель Г. Общая микробиология: Учебник для вузов. - М.: Мир, -2007г. - 293-295 с.
Характеристика целлюлозы и ее производных. Ферментативный гидролиз лигноцеллюлозных материалов в ацетатном буфере и в водной среде. Зависимость эффективности ферментативного гидролиза от условий перемешивания, от концентрации субстрата, от сырья. дипломная работа [993,2 K], добавлен 19.01.2016
Физические и химические свойства, цветные реакции белков. Состав и строение, функции белков в клетке. Уровни структуры белков. Гидролиз белков, их транспортная и защитная роль. Белок как строительный материал клетки, его энергетическая ценность. реферат [271,2 K], добавлен 18.06.2010
Протеасомо-опосредованный гидролиз белков. Функции и синтез липоевой кислоты в Escherichia coli. Использование LplA-лигазы в биохимических исследованиях. Методы работы с бактериями Escherichia coli. Денатурирующий электрофорез в полиакриламидном геле. курсовая работа [1,1 M], добавлен 23.01.2018
Сущность процессов в желудочно-кишечном тракте. Всасывание и его регуляция. Этапы гидролиза и всасывание углеводов. Гидролиз белков и жиров. Моторика и секреция, передвижение химуса. Пищеварение в различных отделах. Физиология питания, рекомендации. контрольная работа [2,4 M], добавлен 12.09.2009
Распад нуклеиновых кислот, гидролиз. Классификация нуклеаз по месту и специфичности действия. Экзодезоксирибонуклеазы, рестриктазы. гуанилрибонуклеазы. Распад пуриновых и пиримидиновых оснований. Образование 5-фосфорибозиламина, присоединение глицина. презентация [8,7 M], добавлен 13.10.2013
Общая характеристика углеводов и их функции в организме. Расщепление поли- и дисахаридов до моносахаридов. Анаэробное и аэробное расщепление глюкозы. Взаимопревращение гексоз. Схема ферментативного гидролиза крахмала под действием амилаз разных типов. презентация [13,5 M], добавлен 13.10.2013
Гидролиз жировых оболочек молока (прогоркание) - нарушение структуры под действием нативных и бактериальных липаз при хранении и транспортировке. Изменение структуры и свойств белков молока в процессе гомогенизации при механической и тепловой обработке. реферат [19,2 K], добавлен 13.02.2012
Работы в архивах красиво оформлены согласно требованиям ВУЗов и содержат рисунки, диаграммы, формулы и т.д. PPT, PPTX и PDF-файлы представлены только в архивах. Рекомендуем скачать работу .

© 2000 — 2021



Гидролиз белков реферат. Биология и естествознание.
Бжьыхьэ Дыщафэ Сочинение На Кабардинском 3
Реферат: Theme Of Madness In Hamlet Essay Research
Контрольная Работа На Тему Звичаї Та Обряди Українського Народу
Курсовая работа по теме Реализация вариативного подхода при изучении темы "Соли аммония" на уроках химии
разделка рыбы при холодильной обработке
Курсовая работа: Издержки производства и обращения
Круговая Тренировка Виды Упражнений Значение Реферат
Курсовая Работа Способы И Выполнения Стрижки Сессун
Контрольная работа по теме Украинская культура и духовная жизнь в ХХ ст.
Сочинение Про Розу 3 Класс
Доклад по теме Ялтинская и Потсдамская конференции: мир или продолжение противостояния
Реферат: Понятие и виды сервитутов. Эмфитевзис и суперфиций
Киберспорт Реферат По Физкультуре
Реферат по теме Адміністративна процесуальна правосуб’єктність громадянина України та інших осіб, які беруть участь у судовому адміністративному провадженні в адміністративному суді першої інстанції
Реферат На Тему Никола Пуссен Как Выразитель Идей Французского Классицизма
Сочинение На Тему Картины Пластова Первый Снег
Дипломная работа по теме Коррекционно-развивающая работа по развитию навыков письма у дошкольников с задержкой психического развития
Эссе По Пьесе Гроза
Реферат: Представления о «нечистой силе» у славян
Реферат по теме Теории прочности в эпоху Возрождения
Амур білий - Биология и естествознание презентация
Аэробное и анаэробное дыхание растений - Биология и естествознание реферат
Проблема ядерного вооружения в XXI веке - Безопасность жизнедеятельности и охрана труда курсовая работа