Галерея 2905076
⚡ 👉🏻👉🏻👉🏻 ИНФОРМАЦИЯ ДОСТУПНА ЗДЕСЬ ЖМИТЕ 👈🏻👈🏻👈🏻
Галерея 2905076
Я принимаю пользовательское соглашение
Читайте новости футбола в любимой соцсети
Возможно, ваш комментарий – оскорбительный. Будьте вежливы и соблюдайте правила
Комментарии модерируются. Пишите корректно и дружелюбно.
С диалогами По дате Лучшие Актуальные
Выберите вид спорта Футбол Хоккей Баскетбол Биатлон Бокс/мма Формула-1 Теннис
Вспомните, в каких лигах играли известные футболисты
Вспомните, в каких лигах играли известные футболисты
Вспомните, в каких лигах играли известные футболисты
Вспомните, в каких лигах играли известные футболисты
Вспомните, в каких лигах играли известные футболисты
Войдите на сайт, чтобы оценить посты
и комментарии.
Еще не зарегистрированы на Sports.ru?
Зарегистрироваться
Через несколько секунд вы узнаете, почему Sports.ru — самый удобный спортивный сайт
Еще не зарегистрированы на Sports.ru?
Зарегистрироваться
Вопрос, зачем вообще ехать в Японию, если "Локомотив", ЦСКА и зарубежные клубы не отпустили своих игроков в сборную, обсуждался много, хотя по большому счету стоять не должен был вообще. Туда надо было ехать уже потому, что у РФС был заключен договор с японской стороной и расторжение этого документа выставляло россиян не с самой лучшей стороны. После скандала вокруг персоны дисквалифицированного Егора Титова и протеста федерации футбола Уэльса разрыв официального договора с японцами пусть и носил бы довольно локальный характер, но авторитета российскому футболу точно не прибавил. Да и неустойку платить жалко.
К тому же не такая уж и экспериментальная сборная отправилась в Японию. В подборе прилагательных к ней лучше было бы подобрать "экстренная". Такой вид национальная команда страны могла приобрести, если бы в сборной, не дай Бог, началась некая кадровая эпидемия. Все-таки от травм, дисквалификаций, допинг-провалов, наконец, ни одна команда не застрахована. Да и если взять тех, кто вышел в составе сборной на матч против японских олимпийцев, то только появление в составе Мора, Оленикова и Могилевского пока является обычным добором карт. Все остальные либо давно заслужили вызова в сборную, либо вообще давно и по праву играют в ней на ведущих ролях. Нападение, например, в первой игре и вовсе было представлено в сильнейшем составе: форвардов сильнее Сычева, Кержакова и Булыкина в России сейчас объективно нет.
С точки зрения результата и его влияния на моральное состояние сборной вояж в Японию -- ни рыба, ни мясо. Победы могли бы заметно взбодрить игроков сборной, особенно ее новичков, и увеличить ту уверенность в себе, которая пришла с вызовом в главную команду страны. Поражение могло, напротив, стать раздражителем для тех игроков сборной, кто может почти не беспокоиться за свое место в сборной на чемпионате Европы. А вот две ничьи... Однако далеко не за результатом сборная ехала в Японию. Знание по опыту веков -- страшная сила, вот, за какими ресурсами сборная отправлялась на японские встречи.
Например, чтобы узнать, что Бояринцев способен очень активно играть не только за "Рубин", но и за сборную: полузащитник усилил игру в первом матче, где он вышел на замену, а во втором забил единственный гол россиян. Чтобы лишний раз убедиться, что крайне полезен может быть для сборной Есипов, нестандартность которого пригодится если и не для первостепенного использования, то для плана "Б". Чтобы признать, что относительно спокойно у сборной все на левом фланге, где успешно солирует Каряка.
Подводя итоги поездки в Японию, Георгий Ярцев в привычной для себя манере не стал кого-то выделять или критиковать, но признал, что мастерство игроков, которые не смогли приехать в Японию, было повыше. "Нам удалось посмотреть ближайший резерв сборной, посмотреть, кто на что способен, -- сказал Ярцев. -- Можно сказать, что это была сборная кандидатов на поездку в Португалию. Несмотря ни на что, у всех футболистов есть возможность проявить себя в играх чемпионата и Кубка России". Ярцев -- известный педагог.
Dashboard
Publications
Account settings
Log out
Journal List
Biophys J
v.99(2); 2010 Jul 21
PMC2905076
Biophys J. 2010 Jul 21; 99(2): 685–694.
† Department of Chemistry and Biochemistry, University of California-San Diego, La Jolla, California
‡ Division of Biological Sciences, University of California-San Diego, La Jolla, California
§ Department of Biochemistry and Cell Biology, Rice University, Houston, Texas
¶ Department of Plant Pathology, University of Kentucky, Lexington, Kentucky
‖ Department of Microbiology and Molecular Genetics, Harvard Medical School, Boston, Massachusetts
∗ Corresponding author ude.dscu@bst
▵ Jinghua Tang and Junhua Pan contributed equally to this work.
Received 2010 Mar 5; Accepted 2010 Apr 26.
Copyright © 2010 by the Biophysical Society..
This article has been cited by other articles in PMC.
Document S1 Materials and Methods and a figure
GUID: 21EDD801-B3C5-4103-B9F7-19148E5F7576
1. Mertens P. The dsRNA viruses. Virus Res. 2004; 104 :3–13. [ PubMed ] [ Google Scholar ]
2. Grimes J.M., Burroughs J.N., Stuart D.I. The atomic structure of the bluetongue virus core. Nature. 1998; 395 :470–478. [ PubMed ] [ Google Scholar ]
3. Naitow H., Tang J., Johnson J.E. L-A virus at 3.4 Å resolution reveals particle architecture and mRNA decapping mechanism. Nat. Struct. Biol. 2002; 9 :725–728. [ PubMed ] [ Google Scholar ]
4. Castón J.R., Ghabrial S.A., Carrascosa J.L. Three-dimensional structure of Penicillium chrysogenum virus: a double-stranded RNA virus with a genuine T=1 capsid. J. Mol. Biol. 2003; 331 :417–431. [ PubMed ] [ Google Scholar ]
5. Coulibaly F., Chevalier C., Rey F.A. The birnavirus crystal structure reveals structural relationships among icosahedral viruses. Cell. 2005; 120 :761–772. [ PubMed ] [ Google Scholar ]
6. Huiskonen J.T., de Haas F., Butcher S.J. Structure of the bacteriophage ϕ6 nucleocapsid suggests a mechanism for sequential RNA packaging. Structure. 2006; 14 :1039–1048. [ PubMed ] [ Google Scholar ]
7. Duquerroy S., Da Costa B., Rey F.A. The picobirnavirus crystal structure provides functional insights into virion assembly and cell entry. EMBO J. 2009; 28 :1655–1665. [ PMC free article ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
8. Pan J., Dong L., Tao Y.J. Atomic structure reveals the unique capsid organization of a dsRNA virus. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2009; 106 :4225–4230. [ PMC free article ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
9. Reinisch K.M., Nibert M.L., Harrison S.C. Structure of the reovirus core at 3.6 Å resolution. Nature. 2000; 404 :960–967. [ PubMed ] [ Google Scholar ]
10. Tao Y., Farsetta D.L., Harrison S.C. RNA synthesis in a cage—structural studies of reovirus polymerase λ3. Cell. 2002; 111 :733–745. [ PubMed ] [ Google Scholar ]
11. Bozarth R.F., Wood H.A., Mandelbrot A. The Penicillium stoloniferum virus complex: two similar double-stranded RNA virus-like particles in a single cell. Virology. 1971; 45 :516–523. [ PubMed ] [ Google Scholar ]
12. Banks G.T., Buck K.W., Stone O.M. Viruses in fungi and interferon stimulation. Nature. 1968; 218 :542–545. [ PubMed ] [ Google Scholar ]
13. Ghabrial S.A., Ochoa W.F., Nibert M.L. Partitiviruses: general features. In: Mahy B.W.J., van Regenmortel M.H.V., editors. Encyclopedia of Virology. 3rd ed. Elsevier; Oxford: 2008. pp. 68–75. [ Google Scholar ]
14. Buck K.W., Kempson-Jones G.F. Biophysical properties of Penicillium stoloniferum virus S. J. Gen. Virol. 1973; 18 :223–235. [ PubMed ] [ Google Scholar ]
15. Kim J.W., Kim S.Y., Kim K.M. Genome organization and expression of the Penicillium stoloniferum virus S. Virus Genes. 2003; 27 :249–256. [ PubMed ] [ Google Scholar ]
16. Kim J.W., Choi E.Y., Lee J.I. Genome organization and expression of the Penicillium stoloniferum virus F. Virus Genes. 2005; 31 :175–183. [ PubMed ] [ Google Scholar ]
17. Poirot O., O'Toole E., Notredame C. Tcoffee@igs: a web server for computing, evaluating and combining multiple sequence alignments. Nucleic Acids Res. 2003; 31 :3503–3506. [ PMC free article ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
18. Buck K.W., Kempson-Jones G.F. Capsid polypeptides of two viruses isolated from Penicillium stoloniferum. J. Gen. Virol. 1974; 22 :441–445. [ Google Scholar ]
19. Buck K.W. Semi-conservative replication of double-stranded RNA by a virion-associated RNA polymerase. Biochem. Biophys. Res. Commun. 1978; 84 :639–645. [ PubMed ] [ Google Scholar ]
20. Ochoa W.F., Havens W.M., Baker T.S. Partitivirus structure reveals a 120-subunit, helix-rich capsid with distinctive surface arches formed by quasisymmetric coat-protein dimers. Structure. 2008; 16 :776–786. [ PMC free article ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
21. Kuhn R.J., Zhang W., Strauss J.H. Structure of dengue virus: implications for flavivirus organization, maturation, and fusion. Cell. 2002; 108 :717–725. [ PMC free article ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
22. Nakagawa A., Miyazaki N., Tsukihara T. The atomic structure of rice dwarf virus reveals the self-assembly mechanism of component proteins. Structure. 2003; 11 :1227–1238. [ PubMed ] [ Google Scholar ]
23. Jiang W., Baker M.L., Chiu W. Backbone structure of the infectious epsilon15 virus capsid revealed by electron cryomicroscopy. Nature. 2008; 451 :1130–1134. [ PubMed ] [ Google Scholar ]
24. Ludtke S.J., Baker M.L., Chiu W. De novo backbone trace of GroEL from single particle electron cryomicroscopy. Structure. 2008; 16 :441–448. [ PubMed ] [ Google Scholar ]
25. Yu X., Jin L., Zhou Z.H. 3.88 Å structure of cytoplasmic polyhedrosis virus by cryo-electron microscopy. Nature. 2008; 453 :415–419. [ PMC free article ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
26. Zhang X., Settembre E., Grigorieff N. Near-atomic resolution using electron cryomicroscopy and single-particle reconstruction. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2008; 105 :1867–1872. [ PMC free article ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
27. Suloway C., Pulokas J., Carragher B. Automated molecular microscopy: the new Leginon system. J. Struct. Biol. 2005; 151 :41–60. [ PubMed ] [ Google Scholar ]
28. Yan X., Sinkovits R.S., Baker T.S. AUTO3DEM—an automated and high throughput program for image reconstruction of icosahedral particles. J. Struct. Biol. 2007; 157 :73–82. [ PMC free article ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
29. Bowman V.D., Chase E.S., Smith T.J. An antibody to the putative aphid recognition site on cucumber mosaic virus recognizes pentons but not hexons. J. Virol. 2002; 76 :12250–12258. [ PMC free article ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
30. Zhang X., Ji Y., Baker T.S. Features of reovirus outer capsid protein μ1 revealed by electron cryomicroscopy and image reconstruction of the virion at 7.0 Å resolution. Structure. 2005; 13 :1545–1557. [ PMC free article ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
31. van Heel M., Schatz M. Fourier shell correlation threshold criteria. J. Struct. Biol. 2005; 151 :250–262. [ PubMed ] [ Google Scholar ]
32. Havelka W.A., Henderson R., Oesterhelt D. Three-dimensional structure of halorhodopsin at 7 Å resolution. J. Mol. Biol. 1995; 247 :726–738. [ PubMed ] [ Google Scholar ]
33. Jones T.A. A set of averaging programs. In: Dodson E.J., Gover S., Wolf W., editors. Molecular Replacement. SERC Daresbury Laboratory; Warrington, UK: 1992. pp. 91–105. [ Google Scholar ]
34. Collaborative Computational Project No. 4. The CCP4 suite: programs for protein crystallography. Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. 1994; 50 :760–763. [ PubMed ] [ Google Scholar ]
35. Cole C., Barber J.D., Barton G.J. The JPred 3 secondary structure prediction server. Nucleic Acids Res. 2008; 36 :W197–W201. [ PMC free article ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
36. Brünger A.T., Adams P.D., Warren G.L. Crystallography and NMR system: a new software suite for macromolecular structure determination. Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. 1998; 54 :905–921. [ PubMed ] [ Google Scholar ]
37. Chapman M.S. Restrained real-space macromolecular refinement using a new resolution-dependent electron density function. Acta Crystallogr. A. 1995; 51 :69–80. [ Google Scholar ]
38. Korostelev A., Bertram R., Chapman M.S. Simulated-annealing real-space refinement as a tool in model building. Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. 2002; 58 :761–767. [ PubMed ] [ Google Scholar ]
39. Kleywegt G.J., Read R.J. Not your average density. Structure. 1997; 5 :1557–1569. [ PubMed ] [ Google Scholar ]
40. Kraulis P. MOLSCRIPT: a program to produce both detailed and schematic plots of protein structures. J. Appl. Cryst. 1991; 24 :946–950. [ Google Scholar ]
41. Goddard T.D., Huang C.C., Ferrin T.E. Visualizing density maps with UCSF Chimera. J. Struct. Biol. 2007; 157 :281–287. [ PubMed ] [ Google Scholar ]
42. Ji Y., Marinescu D.C., Baker T.S. A model-based parallel origin and orientation refinement algorithm for cryoTEM and its application to the study of virus structures. J. Struct. Biol. 2006; 154 :1–19. [ PMC free article ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
43. Rosenthal P.B., Henderson R. Optimal determination of particle orientation, absolute hand, and contrast loss in single-particle electron cryomicroscopy. J. Mol. Biol. 2003; 333 :721–745. [ PubMed ] [ Google Scholar ]
44. Jones T.A., Zou J.Y., Kjeldgaard M. Improved methods for building protein models in electron density maps and the location of errors in these models. Acta Crystallogr. A. 1991; 47 :110–119. [ PubMed ] [ Google Scholar ]
45. Zhang X., Walker S.B., Baker T.S. Reovirus polymerase λ3 localized by cryo-electron microscopy of virions at a resolution of 7.6 Å Nat. Struct. Biol. 2003; 10 :1011–1018. [ PMC free article ] [ PubMed ] [ Google Scholar ]
Articles from Biophysical Journal are provided here courtesy of The Biophysical Society
1. Mertens P. The dsRNA viruses. Virus Res. 2004; 104 :3–13. [ PubMed ] [ Google Scholar ] [ Ref list ]
2. Grimes J.M., Burroughs J.N., Stuart D.I. The atomic structure of the bluetongue virus core. Nature. 1998; 395 :470–478. [ PubMed ] [ Google Scholar ] [ Ref list ]
9. Reinisch K.M., Nibert M.L., Harrison S.C. Structure of the reovirus core at 3.6 Å resolution. Nature. 2000; 404 :960–967. [ PubMed ] [ Google Scholar ] [ Ref list ]
11. Bozarth R.F., Wood H.A., Mandelbrot A. The Penicillium stoloniferum virus complex: two similar double-stranded RNA virus-like particles in a single cell. Virology. 1971; 45 :516–523. [ PubMed ] [ Google Scholar ] [ Ref list ]
12. Banks G.T., Buck K.W., Stone O.M. Viruses in fungi and interferon stimulation. Nature. 1968; 218 :542–545. [ PubMed ] [ Google Scholar ] [ Ref list ]
13. Ghabrial S.A., Ochoa W.F., Nibert M.L. Partitiviruses: general features. In: Mahy B.W.J., van Regenmortel M.H.V., editors. Encyclopedia of Virology. 3rd ed. Elsevier; Oxford: 2008. pp. 68–75. [ Google Scholar ] [ Ref list ]
14. Buck K.W., Kempson-Jones G.F. Biophysical properties of Penicillium stoloniferum virus S. J. Gen. Virol. 1973; 18 :223–235. [ PubMed ] [ Google Scholar ] [ Ref list ]
15. Kim J.W., Kim S.Y., Kim K.M. Genome organization and expression of the Penicillium stoloniferum virus S. Virus Genes. 2003; 27 :249–256. [ PubMed ] [ Google Scholar ] [ Ref list ]
17. Poirot O., O'Toole E., Notredame C. Tcoffee@igs: a web server for computing, evaluating and combining multiple sequence alignments. Nucleic Acids Res. 2003; 31 :3503–3506. [ PMC free article ] [ PubMed ] [ Google Scholar ] [ Ref list ]
16. Kim J.W., Choi E.Y., Lee J.I. Genome organization and expression of the Penicillium stoloniferum virus F. Virus Genes. 2005; 31 :175–183. [ PubMed ] [ Google Scholar ] [ Ref list ]
18. Buck K.W., Kempson-Jones G.F. Capsid polypeptides of two viruses isolated from Penicillium stoloniferum. J. Gen. Virol. 1974; 22 :441–445. [ Google Scholar ] [ Ref list ]
8. Pan J., Dong L., Tao Y.J. Atomic structure reveals the unique capsid organization of a dsRNA virus. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2009; 106 :4225–4230. [ PMC free article ] [ PubMed ] [ Google Scholar ] [ Ref list ]
20. Ochoa W.F., Havens W.M., Baker T.S. Partitivirus structure reveals a 120-subunit, helix-rich capsid with distinctive surface arches formed by quasisymmetric coat-protein dimers. Structure. 2008; 16 :776–786. [ PMC free article ] [ PubMed ] [ Google Scholar ] [ Ref list ]
21. Kuhn R.J., Zhang W., Strauss J.H. Structure of dengue virus: implications for flavivirus organization, maturation, and fusion. Cell. 2002; 108 :717–725. [ PMC free article ] [ PubMed ] [ Google Scholar ] [ Ref list ]
7. Duquerroy S., Da Costa B., Rey F.A. The picobirnavirus crystal structure provides functional insights into virion assembly and cell entry. EMBO J. 2009; 28 :1655–1665. [ PMC free article ] [ PubMed ] [ Google Scholar ] [ Ref list ]
23. Jiang W., Baker M.L., Chiu W. Backbone structure of the infectious epsilon15 virus capsid revealed by electron cryomicroscopy. Nature. 2008; 451 :1130–1134. [ PubMed ] [ Google Scholar ] [ Ref list ]
27. Suloway C., Pulokas J., Carragher B. Automated molecular microscopy: the new Leginon system. J. Struct. Biol. 2005; 151 :41–60. [ PubMed ] [ Google Scholar ] [ Ref list ]
28. Yan X., Sinkovits R.S., Baker T.S. AUTO3DEM—an automated and high throughput program for image reconstruction of icosahedral particles. J. Struct. Biol. 2007; 157 :73–82. [ PMC free article ] [ PubMed ] [ Google Scholar ] [ Ref list ]
31. van Heel M., Schatz M. Fourier shell correlation threshold criteria. J. Struct. Biol. 2005; 151 :250–262. [ PubMed ] [ Google Scholar ] [ Ref list ]
43. Rosenthal P.B., Henderson R. Optimal determination of particle orientation, absolute hand, and contrast loss in single-particle electron cryomicroscopy. J. Mol. Biol. 2003; 333 :721–745. [ PubMed ] [ Google Scholar ] [ Ref list ]
35. Cole C., Barber J.D., Barton G.J. The JPred 3 secondary structure prediction server. Nucleic Acids Res. 2008; 36 :W197–W201. [ PMC free article ] [ PubMed ] [ Google Scholar ] [ Ref list ]
44. Jones T.A., Zou J.Y., Kjeldgaard M. Improved methods for building protein models in electron density maps and the location of errors in these models. Acta Crystallogr. A. 1991; 47 :110–119. [ PubMed ] [ Google Scholar ] [ Ref list ]
37. Chapman M.S. Restrained real-space macromolecular refinement using a new resolution-dependent electron density function. Acta
Случайная эротика Jennifer Lopez на улице
Секси тетка с отличными буферами
Зрелая руководительница мастурбирует на диване