Галерея 2905076
Галерея 2905076
3b0891e5-beb4-11ed-b355-5950664a6f5a
Ich weiß nicht, wo ich bestätigen soll
Ich erhalte ständig die Meldung "Bitte erneut versuchen
Sonstiges (bitte unten näher erläutern)
Access to this page has been denied because we believe you are using automation tools to browse the website.
This may happen as a result of the following:
Please make sure that Javascript and cookies are enabled on your browser and that you are not blocking them from loading.
Reference-ID: #3b0891e5-beb4-11ed-b355-5950664a6f5a
If you believe you should not be seeing this page please fill out our Feedback Form and our team will contact you to help.
Learn More About Our: Search API | BOM Tool
The site is temporarily unavailable. Please contact your local branch for immediate assistance...
本网站暂时不可用。如需即时帮助，请联系您当地的分支机构。
本網站暫時無法使用，請與當地分公司聯絡尋求即時支援。
Tato stránka je dočasně nedostupná. Pro okamžitou pomoc se prosím obraťte na svou místní pobočku.
Le site est temporairement indisponible. Veuillez contacter votre agence locale pour une assistance immédiate.
Die Seite ist momentan nicht verfügbar. Bitte wenden Sie sich für sofortige Unterstützung an Ihre regionale Niederlassung.
Momentaneamente il sito non è disponibile. Contatta la sede locale per ottenere assistenza immediata.
El sitio está temporalmente no disponible. Póngase en contacto con la oficina local para recibir ayuda inmediata.
Este sitio está temporalmente fuera de servicio. Póngase en contacto con su concesionario local para recibir asistencia inmediata.
Mouser Electronics� | 1000 North Main Street | Mansfield, TX 76063-1514
Галерея 2905076 Я принимаю пользовательское соглашение Читайте новости футбола в любимой соцсети Возможно, ваш комментарий – оскорбительный. Будьте вежливы и соблюдайте правила Комментарии модерируются. Пишите корректно и дружелюбно. С диалогами По дате Лучшие Актуальные Выберите вид спорта Футбол Хоккей Баскетбол Биатлон Бокс/мма Формула-1 Теннис Вспомните, в каких лигах играли известные футболисты Вспомните, в каких лигах играли известные футболисты Вспомните, в каких лигах играли известные футболисты Вспомните, в каких лигах играли известные футболисты Вспомните, в каких лигах играли известные футболисты Войдите на сайт, чтобы оценить посты и комментарии. Еще не зарегистрированы на Sports.ru? Зарегистрироваться Через несколько секунд вы узнаете, почему Sports.ru — самый удобный спортивный сайт Еще не зарегистрированы на Sports.ru? Зарегистрироваться Вопрос, зачем вообще ехать в Японию, если "Локомотив", ЦСКА и зарубежные клубы не отпустили своих игроков в сборную, обсуждался много, хотя по большому счету стоять не должен был вообще. Туда надо было ехать уже потому, что у РФС был заключен договор с японской стороной и расторжение этого документа выставляло россиян не с самой лучшей стороны. После скандала вокруг персоны дисквалифицированного Егора Титова и протеста федерации футбола Уэльса разрыв официального договора с японцами пусть и носил бы довольно локальный характер, но авторитета российскому футболу точно не прибавил. Да и неустойку платить жалко. К тому же не такая уж и экспериментальная сборная отправилась в Японию. В подборе прилагательных к ней лучше было бы подобрать "экстренная". Такой вид национальная команда страны могла приобрести, если бы в сборной, не дай Бог, началась некая кадровая эпидемия. Все-таки от травм, дисквалификаций, допинг-провалов, наконец, ни одна команда не застрахована. Да и если взять тех, кто вышел в составе сборной на матч против японских олимпийцев, то только появление в составе Мора, Оленикова и Могилевского пока является обычным добором карт. Все остальные либо давно заслужили вызова в сборную, либо вообще давно и по праву играют в ней на ведущих ролях. Нападение, например, в первой игре и вовсе было представлено в сильнейшем составе: форвардов сильнее Сычева, Кержакова и Булыкина в России сейчас объективно нет. С точки зрения результата и его влияния на моральное состояние сборной вояж в Японию -- ни рыба, ни мясо. Победы могли бы заметно взбодрить игроков сборной, особенно ее новичков, и увеличить ту уверенность в себе, которая пришла с вызовом в главную команду страны. Поражение могло, напротив, стать раздражителем для тех игроков сборной, кто может почти не беспокоиться за свое место в сборной на чемпионате Европы. А вот две ничьи... Однако далеко не за результатом сборная ехала в Японию. Знание по опыту веков -- страшная сила, вот, за какими ресурсами сборная отправлялась на японские встречи. Например, чтобы узнать, что Бояринцев способен очень активно играть не только за "Рубин", но и за сборную: полузащитник усилил игру в первом матче, где он вышел на замену, а во втором забил единственный гол россиян. Чтобы лишний раз убедиться, что крайне полезен может быть для сборной Есипов, нестандартность которого пригодится если и не для первостепенного использования, то для плана "Б". Чтобы признать, что относительно спокойно у сборной все на левом фланге, где успешно солирует Каряка. Подводя итоги поездки в Японию, Георгий Ярцев в привычной для себя манере не стал кого-то выделять или критиковать, но признал, что мастерство игроков, которые не смогли приехать в Японию, было повыше. "Нам удалось посмотреть ближайший резерв сборной, посмотреть, кто на что способен, -- сказал Ярцев. -- Можно сказать, что это была сборная кандидатов на поездку в Португалию. Несмотря ни на что, у всех футболистов есть возможность проявить себя в играх чемпионата и Кубка России". Ярцев -- известный педагог. Dashboard Publications Account settings Log out Journal List Biophys J v.99(2); 2010 Jul 21 PMC2905076 Biophys J. 2010 Jul 21; 99(2): 685–694. † Department of Chemistry and Biochemistry, University of California-San Diego, La Jolla, California ‡ Division of Biological Sciences, University of California-San Diego, La Jolla, California § Department of Biochemistry and Cell Biology, Rice University, Houston, Texas ¶ Department of Plant Pathology, University of Kentucky, Lexington, Kentucky ‖ Department of Microbiology and Molecular Genetics, Harvard Medical School, Boston, Massachusetts ∗ Corresponding author ude.dscu@bst ▵ Jinghua Tang and Junhua Pan contributed equally to this work. Received 2010 Mar 5; Accepted 2010 Apr 26. Copyright © 2010 by the Biophysical Society.. This article has been cited by other articles in PMC. Document S1 Materials and Methods and a figure GUID: 21EDD801-B3C5-4103-B9F7-19148E5F7576 1. Mertens P. The dsRNA viruses. Virus Res. 2004; 104 :3–13. [ PubMed ] [ Google Scholar ] 2. Grimes J.M., Burroughs J.N., Stuart D.I. The atomic structure of the bluetongue virus core. Nature. 1998; 395 :470–478. [ PubMed ] [ Google Scholar ] 3. Naitow H., Tang J., Johnson J.E. L-A virus at 3.4 Å resolution reveals particle architecture and mRNA decapping mechanism. Nat. Struct. Biol. 2002; 9 :725–728. [ PubMed ] [ Google Scholar ] 4. Castón J.R., Ghabrial S.A., Carrascosa J.L. Three-dimensional structure of Penicillium chrysogenum virus: a double-stranded RNA virus with a genuine T=1 capsid. J. Mol. Biol. 2003; 331 :417–431. [ PubMed ] [ Google Scholar ] 5. Coulibaly F., Chevalier C., Rey F.A. The birnavirus crystal structure reveals structural relationships among icosahedral viruses. Cell. 2005; 120 :761–772. [ PubMed ] [ Google Scholar ] 6. Huiskonen J.T., de Haas F., Butcher S.J. Structure of the bacteriophage ϕ6 nucleocapsid suggests a mechanism for sequential RNA packaging. Structure. 2006; 14 :1039–1048. [ PubMed ] [ Google Scholar ] 7. Duquerroy S., Da Costa B., Rey F.A. The picobirnavirus crystal structure provides functional insights into virion assembly and cell entry. EMBO J. 2009; 28 :1655–1665. [ PMC free article ] [ PubMed ] [ Google Scholar ] 8. Pan J., Dong L., Tao Y.J. Atomic structure reveals the unique capsid organization of a dsRNA virus. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2009; 106 :4225–4230. [ PMC free article ] [ PubMed ] [ Google Scholar ] 9. Reinisch K.M., Nibert M.L., Harrison S.C. Structure of the reovirus core at 3.6 Å resolution. Nature. 2000; 404 :960–967. [ PubMed ] [ Google Scholar ] 10. Tao Y., Farsetta D.L., Harrison S.C. RNA synthesis in a cage—structural studies of reovirus polymerase λ3. Cell. 2002; 111 :733–745. [ PubMed ] [ Google Scholar ] 11. Bozarth R.F., Wood H.A., Mandelbrot A. The Penicillium stoloniferum virus complex: two similar double-stranded RNA virus-like particles in a single cell. Virology. 1971; 45 :516–523. [ PubMed ] [ Google Scholar ] 12. Banks G.T., Buck K.W., Stone O.M. Viruses in fungi and interferon stimulation. Nature. 1968; 218 :542–545. [ PubMed ] [ Google Scholar ] 13. Ghabrial S.A., Ochoa W.F., Nibert M.L. Partitiviruses: general features. In: Mahy B.W.J., van Regenmortel M.H.V., editors. Encyclopedia of Virology. 3rd ed. Elsevier; Oxford: 2008. pp. 68–75. [ Google Scholar ] 14. Buck K.W., Kempson-Jones G.F. Biophysical properties of Penicillium stoloniferum virus S. J. Gen. Virol. 1973; 18 :223–235. [ PubMed ] [ Google Scholar ] 15. Kim J.W., Kim S.Y., Kim K.M. Genome organization and expression of the Penicillium stoloniferum virus S. Virus Genes. 2003; 27 :249–256. [ PubMed ] [ Google Scholar ] 16. Kim J.W., Choi E.Y., Lee J.I. Genome organization and expression of the Penicillium stoloniferum virus F. Virus Genes. 2005; 31 :175–183. [ PubMed ] [ Google Scholar ] 17. Poirot O., O'Toole E., Notredame C. Tcoffee@igs: a web server for computing, evaluating and combining multiple sequence alignments. Nucleic Acids Res. 2003; 31 :3503–3506. [ PMC free article ] [ PubMed ] [ Google Scholar ] 18. Buck K.W., Kempson-Jones G.F. Capsid polypeptides of two viruses isolated from Penicillium stoloniferum. J. Gen. Virol. 1974; 22 :441–445. [ Google Scholar ] 19. Buck K.W. Semi-conservative replication of double-stranded RNA by a virion-associated RNA polymerase. Biochem. Biophys. Res. Commun. 1978; 84 :639–645. [ PubMed ] [ Google Scholar ] 20. Ochoa W.F., Havens W.M., Baker T.S. Partitivirus structure reveals a 120-subunit, helix-rich capsid with distinctive surface arches formed by quasisymmetric coat-protein dimers. Structure. 2008; 16 :776–786. [ PMC free article ] [ PubMed ] [ Google Scholar ] 21. Kuhn R.J., Zhang W., Strauss J.H. Structure of dengue virus: implications for flavivirus organization, maturation, and fusion. Cell. 2002; 108 :717–725. [ PMC free article ] [ PubMed ] [ Google Scholar ] 22. Nakagawa A., Miyazaki N., Tsukihara T. The atomic structure of rice dwarf virus reveals the self-assembly mechanism of component proteins. Structure. 2003; 11 :1227–1238. [ PubMed ] [ Google Scholar ] 23. Jiang W., Baker M.L., Chiu W. Backbone structure of the infectious epsilon15 virus capsid revealed by electron cryomicroscopy. Nature. 2008; 451 :1130–1134. [ PubMed ] [ Google Scholar ] 24. Ludtke S.J., Baker M.L., Chiu W. De novo backbone trace of GroEL from single particle electron cryomicroscopy. Structure. 2008; 16 :441–448. [ PubMed ] [ Google Scholar ] 25. Yu X., Jin L., Zhou Z.H. 3.88 Å structure of cytoplasmic polyhedrosis virus by cryo-electron microscopy. Nature. 2008; 453 :415–419. [ PMC free article ] [ PubMed ] [ Google Scholar ] 26. Zhang X., Settembre E., Grigorieff N. Near-atomic resolution using electron cryomicroscopy and single-particle reconstruction. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2008; 105 :1867–1872. [ PMC free article ] [ PubMed ] [ Google Scholar ] 27. Suloway C., Pulokas J., Carragher B. Automated molecular microscopy: the new Leginon system. J. Struct. Biol. 2005; 151 :41–60. [ PubMed ] [ Google Scholar ] 28. Yan X., Sinkovits R.S., Baker T.S. AUTO3DEM—an automated and high throughput program for image reconstruction of icosahedral particles. J. Struct. Biol. 2007; 157 :73–82. [ PMC free article ] [ PubMed ] [ Google Scholar ] 29. Bowman V.D., Chase E.S., Smith T.J. An antibody to the putative aphid recognition site on cucumber mosaic virus recognizes pentons but not hexons. J. Virol. 2002; 76 :12250–12258. [ PMC free article ] [ PubMed ] [ Google Scholar ] 30. Zhang X., Ji Y., Baker T.S. Features of reovirus outer capsid protein μ1 revealed by electron cryomicroscopy and image reconstruction of the virion at 7.0 Å resolution. Structure. 2005; 13 :1545–1557. [ PMC free article ] [ PubMed ] [ Google Scholar ] 31. van Heel M., Schatz M. Fourier shell correlation threshold criteria. J. Struct. Biol. 2005; 151 :250–262. [ PubMed ] [ Google Scholar ] 32. Havelka W.A., Henderson R., Oesterhelt D. Three-dimensional structure of halorhodopsin at 7 Å resolution. J. Mol. Biol. 1995; 247 :726–738. [ PubMed ] [ Google Scholar ] 33. Jones T.A. A set of averaging programs. In: Dodson E.J., Gover S., Wolf W., editors. Molecular Replacement. SERC Daresbury Laboratory; Warrington, UK: 1992. pp. 91–105. [ Google Scholar ] 34. Collaborative Computational Project No. 4. The CCP4 suite: programs for protein crystallography. Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. 1994; 50 :760–763. [ PubMed ] [ Google Scholar ] 35. Cole C., Barber J.D., Barton G.J. The JPred 3 secondary structure prediction server. Nucleic Acids Res. 2008; 36 :W197–W201. [ PMC free article ] [ PubMed ] [ Google Scholar ] 36. Brünger A.T., Adams P.D., Warren G.L. Crystallography and NMR system: a new software suite for macromolecular structure determination. Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. 1998; 54 :905–921. [ PubMed ] [ Google Scholar ] 37. Chapman M.S. Restrained real-space macromolecular refinement using a new resolution-dependent electron density function. Acta Crystallogr. A. 1995; 51 :69–80. [ Google Scholar ] 38. Korostelev A., Bertram R., Chapman M.S. Simulated-annealing real-space refinement as a tool in model building. Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. 2002; 58 :761–767. [ PubMed ] [ Google Scholar ] 39. Kleywegt G.J., Read R.J. Not your average density. Structure. 1997; 5 :1557–1569. [ PubMed ] [ Google Scholar ] 40. Kraulis P. MOLSCRIPT: a program to produce both detailed and schematic plots of protein structures. J. Appl. Cryst. 1991; 24 :946–950. [ Google Scholar ] 41. Goddard T.D., Huang C.C., Ferrin T.E. Visualizing density maps with UCSF Chimera. J. Struct. Biol. 2007; 157 :281–287. [ PubMed ] [ Google Scholar ] 42. Ji Y., Marinescu D.C., Baker T.S. A model-based parallel origin and orientation refinement algorithm for cryoTEM and its application to the study of virus structures. J. Struct. Biol. 2006; 154 :1–19. [ PMC free article ] [ PubMed ] [ Google Scholar ] 43. Rosenthal P.B., Henderson R. Optimal determination of particle orientation, absolute hand, and contrast loss in single-particle electron cryomicroscopy. J. Mol. Biol. 2003; 333 :721–745. [ PubMed ] [ Google Scholar ] 44. Jones T.A., Zou J.Y., Kjeldgaard M. Improved methods for building protein models in electron density maps and the location of errors in these models. Acta Crystallogr. A. 1991; 47 :110–119. [ PubMed ] [ Google Scholar ] 45. Zhang X., Walker S.B., Baker T.S. Reovirus polymerase λ3 localized by cryo-electron microscopy of virions at a resolution of 7.6 Å Nat. Struct. Biol. 2003; 10 :1011–1018. [ PMC free article ] [ PubMed ] [ Google Scholar ] Articles from Biophysical Journal are provided here courtesy of The Biophysical Society 1. Mertens P. The dsRNA viruses. Virus Res. 2004; 104 :3–13. [ PubMed ] [ Google Scholar ] [ Ref list ] 2. Grimes J.M., Burroughs J.N., Stuart D.I. The atomic structure of the bluetongue virus core. Nature. 1998; 395 :470–478. [ PubMed ] [ Google Scholar ] [ Ref list ] 9. Reinisch K.M., Nibert M.L., Harrison S.C. Structure of the reovirus core at 3.6 Å resolution. Nature. 2000; 404 :960–967. [ PubMed ] [ Google Scholar ] [ Ref list ] 11. Bozarth R.F., Wood H.A., Mandelbrot A. The Penicillium stoloniferum virus complex: two similar double-stranded RNA virus-like particles in a single cell. Virology. 1971; 45 :516–523. [ PubMed ] [ Google Scholar ] [ Ref list ] 12. Banks G.T., Buck K.W., Stone O.M. Viruses in fungi and interferon stimulation. Nature. 1968; 218 :542–545. [ PubMed ] [ Google Scholar ] [ Ref list ] 13. Ghabrial S.A., Ochoa W.F., Nibert M.L. Partitiviruses: general features. In: Mahy B.W.J., van Regenmortel M.H.V., editors. Encyclopedia of Virology. 3rd ed. Elsevier; Oxford: 2008. pp. 68–75. [ Google Scholar ] [ Ref list ] 14. Buck K.W., Kempson-Jones G.F. Biophysical properties of Penicillium stoloniferum virus S. J. Gen. Virol. 1973; 18 :223–235. [ PubMed ] [ Google Scholar ] [ Ref list ] 15. Kim J.W., Kim S.Y., Kim K.M. Genome organization and expression of the Penicillium stoloniferum virus S. Virus Genes. 2003; 27 :249–256. [ PubMed ] [ Google Scholar ] [ Ref list ] 17. Poirot O., O'Toole E., Notredame C. Tcoffee@igs: a web server for computing, evaluating and combining multiple sequence alignments. Nucleic Acids Res. 2003; 31 :3503–3506. [ PMC free article ] [ PubMed ] [ Google Scholar ] [ Ref list ] 16. Kim J.W., Choi E.Y., Lee J.I. Genome organization and expression of the Penicillium stoloniferum virus F. Virus Genes. 2005; 31 :175–183. [ PubMed ] [ Google Scholar ] [ Ref list ] 18. Buck K.W., Kempson-Jones G.F. Capsid polypeptides of two viruses isolated from Penicillium stoloniferum. J. Gen. Virol. 1974; 22 :441–445. [ Google Scholar ] [ Ref list ] 8. Pan J., Dong L., Tao Y.J. Atomic structure reveals the unique capsid organization of a dsRNA virus. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2009; 106 :4225–4230. [ PMC free article ] [ PubMed ] [ Google Scholar ] [ Ref list ] 20. Ochoa W.F., Havens W.M., Baker T.S. Partitivirus structure reveals a 120-subunit, helix-rich capsid with distinctive surface arches formed by quasisymmetric coat-protein dimers. Structure. 2008; 16 :776–786. [ PMC free article ] [ PubMed ] [ Google Scholar ] [ Ref list ] 21. Kuhn R.J., Zhang W., Strauss J.H. Structure of dengue virus: implications for flavivirus organization, maturation, and fusion. Cell. 2002; 108 :717–725. [ PMC free article ] [ PubMed ] [ Google Scholar ] [ Ref list ] 7. Duquerroy S., Da Costa B., Rey F.A. The picobirnavirus crystal structure provides functional insights into virion assembly and cell entry. EMBO J. 2009; 28 :1655–1665. [ PMC free article ] [ PubMed ] [ Google Scholar ] [ Ref list ] 23. Jiang W., Baker M.L., Chiu W. Backbone structure of the infectious epsilon15 virus capsid revealed by electron cryomicroscopy. Nature. 2008; 451 :1130–1134. [ PubMed ] [ Google Scholar ] [ Ref list ] 27. Suloway C., Pulokas J., Carragher B. Automated molecular microscopy: the new Leginon system. J. Struct. Biol. 2005; 151 :41–60. [ PubMed ] [ Google Scholar ] [ Ref list ] 28. Yan X., Sinkovits R.S., Baker T.S. AUTO3DEM—an automated and high throughput program for image reconstruction of icosahedral particles. J. Struct. Biol. 2007; 157 :73–82. [ PMC free article ] [ PubMed ] [ Google Scholar ] [ Ref list ] 31. van Heel M., Schatz M. Fourier shell correlation threshold criteria. J. Struct. Biol. 2005; 151 :250–262. [ PubMed ] [ Google Scholar ] [ Ref list ] 43. Rosenthal P.B., Henderson R. Optimal determination of particle orientation, absolute hand, and contrast loss in single-particle electron cryomicroscopy. J. Mol. Biol. 2003; 333 :721–745. [ PubMed ] [ Google Scholar ] [ Ref list ] 35. Cole C., Barber J.D., Barton G.J. The JPred 3 secondary structure prediction server. Nucleic Acids Res. 2008; 36 :W197–W201. [ PMC free article ] [ PubMed ] [ Google Scholar ] [ Ref list ] 44. Jones T.A., Zou J.Y., Kjeldgaard M. Improved methods for building protein models in electron density maps and the location of errors in these models. Acta Crystallogr. A. 1991; 47 :110–119.
Моя красивая любимая
Светловолосая баба принимает в себя черный хер
Секс втроем с очаровательными телочками