Диагностическое значение белка
Диагностическое значение белкаСкачать файл - Диагностическое значение белка
Способы, состоящие в определении плотности сыворотки — способ плавающей капли, также является неточным из-за влияния на плотность других веществ, находящихся в сыворотке. Весовые гравиметрические — весьма трудоемки и требуют больших количеств сыворотки. Рефрактометрические методы — просты в исполнении, но неточны, так как рефракция сыворотки обусловливается также минеральными веществами и углеводами. Спектрофотометрические , заключающиеся в измерении степени cветопоглощения в ультрафиолетовой области при двух длинах волн с дальнейшим расчетом по специальным формулам и нм, и нм, и нм, и нм, и нм. Белки реагируют в щелочной среде с сульфатом меди, образуя хелатные соединения фиолетового цвета. Интенсивность окраски пропорциональна числу пептидных связей. Концентрация общего белка в спинномозговой жидкости зависит от уровня позвоночного канала, на котором была взята проба. Изменения концентрации общего белка могут иметь как абсолютный, так и относительный характер. Изменения абсолютного характера являются следствием колебаний содержания белка в крови, в свою очередь относительные изменения зависят от объема крови, то есть наблюдаются при обезвоживании или гипергидратации. Для того, чтобы отличить абсолютные изменения в плазме от относительных необходимо установить объем плазмы либо определить гематокрит. Относительная связана с нарушением водного баланса — гипергидратацией при гиперальдостеронизме, при почечной недостаточности со снижением экскреции солей, при использовании для питья морской воды, при неадекватных инфузиях солевых растворов. Истинное повышение концентрации белка в крови обычно сопровождается увеличением фракции глобулинов. Относительная гиперпротеинемия вызывается потерями внутрисосудистой жидкости в результате профузных поносов например, холере , усиленном потоотделении, неукротимой рвоте, несахарном диабете, тяжелых и обширных ожогах, генерализованных перитонитах. Небольшое количество белка в суточной моче присутствует и у вполне здоровых лиц, однако в разовой порции мочи такие концентрации обычными методами не выявляются. Обнаружение в моче белков чаще всего свидетельствует о заболеваниях почек с нарушением почечного фильтра. Принято подразделять протеинурию в зависимости от места возникновения:. Повышение количества общего белка в спинномозговой жидкости наблюдается при заболеваниях, приводящих к нарушению гематоэнцефалического барьера менингит, энцефаломиелит. Вы можете спросить или оставить свое мнение. Аминокислоты, свойства Аминокислоты, обмен Аминокислоты, отдельные Белки, строение, свойства Белки, переваривание в ЖКТ Витамины Витаминоподобные вещества Ферменты. Азотистые основания, обмен Биосинтез ДНК, РНК, белка Углеводы, строение и обмен Липиды, строение и обмен Общие пути катаболизма Окислительный стресс Гормоны Цитокины. Кровь - азотистые вещества Железо, обмен Гем и гемоглобин Система гемостаза Кислотно-основное равновесие Биохимия почек Биохимия печени Биохимия жировой ткани. Общий белок Все известные способы определения концентрации общего белка подразделяют на следующие группы: Колориметрические , основанные на цветных реакциях белков: Существуют разные модификации этого метода с целью увеличения интенсивности окраски и ее стабильности, повышения устойчивости реактива. Например, тартрат добавляют как стабилизатор, который при комплексировании с ионами меди предотвращает их осаждение в щелочной среде, KJ предотвращает спонтанное восстановление щелочного тартрата меди и осаждение оксида меди и, следовательно, повышает устойчивость реактива. Чувствительность и специфичность метода зависит от используемой длины волны: Метод считается самым специфичным и точным, так как присутствие ароматических аминокислот, фенолов, мочевой кислоты не влияет на биуретовую реакцию. Максимум поглощения находится в диапазоне нм. В составе рабочего реактива имеется биуретовый реактив, что позволяет определять также пептидные связи. К недостатку метода относится: Метод более чувствителен по сравнению с биуретовым, но специфичность его ниже, так как интенсивность окраски зависит от аминокислотного состава белка, а также от последовательности расположения аминокислот и степени экранирования функциональных групп. Унифицированные методы Унифицированными методами определения общего белка являются: Определение количества общего белка в сыворотке крови биуретовым методом Принцип Белки реагируют в щелочной среде с сульфатом меди, образуя хелатные соединения фиолетового цвета. Клинико-диагностическое значение Изменения концентрации общего белка могут иметь как абсолютный, так и относительный характер. Сыворотка Гипопротеинемия Истинная абсолютная cвязана с: Гипопротеинемия обычно сопровождается уменьшением фракции альбуминов крови разведение. Гиперпротеинемия Истинное повышение концентрации белка в крови обычно сопровождается увеличением фракции глобулинов. Моча Небольшое количество белка в суточной моче присутствует и у вполне здоровых лиц, однако в разовой порции мочи такие концентрации обычными методами не выявляются. Принято подразделять протеинурию в зависимости от места возникновения: Спинномозговая жидкость Повышение количества общего белка в спинномозговой жидкости наблюдается при заболеваниях, приводящих к нарушению гематоэнцефалического барьера менингит, энцефаломиелит. Амниотическая жидкость Исследование количества белка применяют для контроля за течением беременности. Клиническая биохимия Исследования при:
Тема: Общий белок, его значение и методы определения
Белки плазмы крови выполняют множество функций. Одна из них заключается в поддержании осмотического давления, так как белки связывают воду и удерживают её в кровеносном русле. Применение других сред для электрофоретического разделения белков позволяет обнаружить большее количество фракций. Например, при электрофорезе в полиакриламидном или крахмальном гелях в плазме крови выделяют белковых фракций. Метод иммуноэлектрофореза, сочетающий электрофоретический и иммунологический способы анализа, позволяет разделить белки плазмы крови более чем на 30 фракций. Большинство сывороточных белков синтезируется в печени, однако некоторые образуются и в других тканях. Почти все белки плазмы, за исключением альбумина, являются гликопротеинами. Олигосахариды присоединяются к белкам, образуя гликозидные связи с гидроксильной группой серина или треонина, или взаимодействуя с карбоксильной группой аспарагина. Концевой остаток олигосахаридов в большинстве случаев представляет собой N-ацетилнейраминовую кислоту, соединённую с галактозой. Фермент эндотелия сосудов нейраминидаза гидролизует связь между ними, и галактоза становится доступной для специфических рецепторов гепатоцитов. Путём эвддцитоза 'состарившиеся' белки поступают в клетки печени, где разрушаются. При ряде заболеваний происходит изменение соотношения распределения белковых фракций при электрофорезе по сравнению с нормой рис. Такие изменения называют диспротеинемиями, однако их интерпретация часто имеет относительную диагностическую ценность. Содержание некоторых белков в плазме крови может резко увеличиваться при острых воспалительных процессах и некоторых других патологических состояниях травмы, ожоги, инфаркт миокарда. Такие белки называют белками острой фазы, так как они принимают участие в развитии воспалительной реакции организма. Основной индуктор синтеза большинства белков острой фазы в гепатоцитах - полипептид интерлейкин-1, освобождающийся из мононуклеарных фагоцитов. Известно, что С-реактивный белок может стимулировать. Электрофореграмма А и денситограмма Б белков сыворотки крови. Протеинограммы белков сыворотки крови. Белок плазмы крови а,-антитрипсин может инактивировать некоторые протеазы, освобождающиеся в острой фазе воспаления. Содержание некоторых белков в плазме крови и их функции представлены в таблице Альбумин состоит из аминокислотных остатков, имеет 17 дисульфидных связей и обладает молекулярной массой 69 кД. При гипоальбуминемии осмотическое давление плазмы крови снижается. Это приводит к нарушению равновесия в распределении внеклеточной жидкости между сосудистым руслом и межклеточным пространством. Клинически это проявляется как отёк. Относительное снижение объёма плазмы крови сопровождается снижением почечного кровотока, что вызывает стимуляцию системы ренинангиотензинальдрстерон, обеспечивающей восстановление объёма крови см. Гипоальбуминемия может наблюдаться и в результате снижения синтеза альбуминов при заболеваниях печени цирроз , при повышении проницаемости капилляров, при потерях белка из-за обширных ожогов или катаболических состояний тяжёлый сепсис, злокачественные новообразования , при нефротическом синдроме, сопровождающемся альбуминурией, и голодании. Нарушения кровообращения, характеризующиеся замедлением кровотока, приводят к увеличению поступления альбумина в межклеточное пространство и появлению отёков. Быстрое увеличение проницаемости капилляров сопровождается резким уменьшением объёма крови, что приводит к падению АД и клинически проявляется как шок. Альбумин - важнейший транспортный белок. Он транспортирует свободные жирные кислоты см. Многие лекарства аспирин, дикумарол, сульфаниламиды связываются в крови с альбумином. Этот факт необходимо учитывать при лечении заболеваний, сопровождающихся гипоальбуминемией, так как в этих случаях повышается концентрация свободного лекарства в крови. Кроме того, следует помнить, что некоторые лекарства могут конкурировать за центры связывания в молекуле альбумина с билирубином и между собой. Транстиретин преальбумин называют тирок-синсвязывающим преальбумином. Это белок острой фазы. Транстиретин относят к фракции альбуминов, он имеет тетрамерную молекулу. Он способен присоединять в одном центре связывания ретинолсвязывающий белок, а в другом - до двух молекул тироксина и трийодтиронина. Содержание и функции некоторых белков плазмы крови. Соединение с этими лигандами происходит независимо друг от друга. В транспорте последних транстиретин играет существенно меНbшую роль по сравнению с тироксинсвязывающим глобулином. Он ингибирует ряд протеаз, в том числе фермент эластазу, освобождающийся из нейтрофилов и разрушающий эластин альвеол лёгких. Гаптоглобин при внутрисосудистом гемолизе эритроцитов образует комплекс с гемоглобином, который разрушается в клетках РЭС. Если свободный гемоглобин, имеющий молекулярную массу 65 кД, может фильтроваться через почечные клубочки или агрегировать в них, то комплекс гемоглобин-гаптоглобин имеет слишком большую молекулярную массу кД , чтобы пройти через гломерулы. Следовательно, образование такого комплекса предотвращает потери организмом железа, содержащегося в гемоглобине. Определение содержания гаптоглобина имеет диагностическое значение, например, снижение концентрации гаптоглобина в крови наблюдают при гемолитической анемии. Гаптоглобин относят к белкам острой фазы, его содержание в крови повышается при острых воспалительных заболеваниях. Информация о некоторых других белках плазмы крови, представленных в табл. Поддержание осмотического давления, транспорт жирных кислот, билирубина, жёлчных кислот, стероидных гормонов, лекарств, неорганических ионов, резерв аминокислот. Транспорт кортизола, кортикостерона, прогестерона. Транспорт тироксина и трийодтиронина. Ингибитор плазменных протеиназ, транспорт цинка. Витамин D связывающий белок.
Белки сыворотки крови, их диагностическое значение.
Расписание сеансов в киносити гулливер оренбург
На дне характеристика бубнова цитаты
Общий белок
Карта охотничьих угодий тамбовской области