Что делать при отравлении атропином

______________

✅ ️Наши контакты (Telegram):✅ ️

>>>🔥🔥🔥(ЖМИ СЮДА)🔥🔥🔥<<<

✅ ️ ▲ ✅ ▲ ️✅ ▲ ️✅ ▲ ️✅ ▲ ✅ ️

______________

Что делать при отравлении атропином

Омский токсиколог объяснил введение Навальному атропина

Что делать при отравлении атропином

Справочник химика 21

Что делать при отравлении атропином

Антидот к фосфорорганическим токсинам, способный заменить известное противоядие атропин, разработали в лаборатории биокатализа ИБХ РАН. В основе лежит технология, с которой уже давно работают в институте, — получение рекомбинантных белков в клетках млекопитающего. По продуктивности и стоимости технология ИБХ выигрывает у разработок других учёных, что позволяет говорить о возможности промышленного выпуска антидота. Денис Илюшин: «Мне хотелось бы в качестве финальной точки проекта увидеть медицинский препарат, участвовать в его промышленном производстве. Я надеюсь, что результаты этой работы не пригодятся; ведь в противном случае это означает, что кто-то отравился». В году вступила в силу Конвенция о запрещении химического оружия , но проблему отравлений это не решило: фосфорорганические токсины продолжают использоваться в качестве инсектицидов. По данным Всемирной организации здравоохранения, бытовое летальное отравление ФОТ получает более тысяч человек в год. Эффективное и безопасное противоядие к этим токсинам пытаются разрабатывать во многих лабораториях мира, одна из них — лаборатории биокатализа Института биоорганической химии РАН — близка к успешному решению задачи. До этого было известно, как фосфорорганические токсины действуют на организм. Противоядие для этих токсинов давно создано — атропин. Он тоже ядовит и тоже «отключает» ацетилхолинэстеразу, но в отличие от ФОТ его действие обратимо. Попав в кровь, молекулы атропина начинают конкурировать с молекулами ФОТ за связывание с ацетилхолинэстеразой. Это даёт медикам время на выведение молекул ФОТ и их нейтрализацию. Со временем действие атропина прекращается, и нейроны восстанавливают свою работу. Главная проблема такой терапии в том, что она чревата нежелательными последствиями: от головокружения и усталости вплоть до летального исхода при острых отравлениях ФОТ. Получается, что атропин по сравнению с ФОТ — это лишь меньшее из двух зол, которое к тому же может оказаться несвоевременным. Недавние исследования на специально выведенных мышах, геном которых не содержит гена, ответственного за синтез БуХЭ, показали, что при отравлении фосфорорганическими токсинами такие грызуны гораздо более уязвимы, чем их собратья, организм которых вырабатывает БуХЭ. Самый простой способ получить БуХЭ — выделить её из плазмы крови человека. На сегодняшний день разработан протокол промышленной очистки фермента из просроченной плазмы, которую уже нельзя использовать для переливания. По расчетам учёных, для эффективного связывания пяти отравляющих доз зарина в течение минуты — именно за такое время сердце успевает прокачать весь объём крови в организме человека — нужно примерно мг БуХЭ. Для получения этой дозы требуется переработать от до литров плазмы. Таким образом, для наработки небольшого запаса препарата в тысячу доз потребовалось бы переработать весь годовой запас крови США. А если бы препарат вышел на рынок, цена одной дозы составила бы около 15 тысяч долларов. Кроме того, всегда существует вероятность, что при очистке из плазмы в препарате останется возбудитель какого-нибудь заболевания, например вирус ВИЧ. Поэтому сегодня внимание учёных направлено на поиск других источников бутирилхолинэстеразы. Современные методы биотехнологии, молекулярной биологии и генной инженерии позволяют получать практически любой белок человека, используя другие организмы. Для этого ген требуемого белка переносят в геном другой клетки. Полученные таким способом белки называют рекомбинантными. Попытки получить рекомбинантную БуХЭ в клетках бактерий и дрожжей не дали результата. Выделять фермент из молока трансгенных коз оказалось нерентабельно. БуХЭ из клеток растения табака не одобрило Управление по контролю качества пищевых продуктов и лекарственных препаратов США, что, по сути, закрыло дорогу этому способу во всём мире. Большие надежды учёные возлагают на получение рекомбинантных белков в культуре животных, в частности в раковых клетках яичников китайского хомячка линия CHO. Эти клетки уже использовались для получения БуХЭ, но их продуктивность оказалась низка: всего 2—5 мг на литр ростовой среды, в то время как для рентабельного производства необходим выход не менее 30—50 мг. Сотрудники лаборатории биокатализа ИБХ решили улучшить этот метод. Исследователям удалось получить и клонировать клетку линии СНО с достаточно высоким выходом искомого фермента, а также добиться уровня экспрессии активного белка до 40 мг на литр ростовой среды. Успех омрачал тот факт, что полученный клон производил БуХЭ в основном в форме одиночного мономера, в то время как молекула «естественной» БуХЭ в нашей крови состоит из связанных между собой четырёх мономеров. Время полувыведения полученного препарата из кровотока при внутривенной инъекции составило бы не более получаса. Модель тетрамера бутирилхолинэстеразы человека, вид сверху. Стрелкой отмечен связывающий мономеры пептид. Скорость выведения фермента из крови во многом зависит от молекулярного веса белковой молекулы. Чем больше белок, тем хуже он будет фильтроваться в почках и тем дольше оставаться в организме. Чтобы увеличить размер молекулы рекомбинантного фермента, учёные совместили два подхода. Они модифицировали культуру клеток так, чтобы вместе с БуХЭ она производила пептид, «склеивающий» мономеры фермента в тетрамеры. Время полувыведения рекомбинантной БуХЭ из крови при этом увеличилось до трёх часов. Кроме того, исследователи химически изменили молекулы БуХЭ с помощью полисиалирования — новой и относительной дешёвой технологии, ранее успешно отработанной на инсулине. Период полувыведения модифицированного таким образом фермента составил уже 16 часов, столько же удерживается в крови БуХЭ из плазмы крови человека. Чтобы проверить, как действует полученный фермент, учёные провели испытания, в ходе которых мышам внутривенно вводили или полисиалированную БуХЭ, или БуХЭ из плазмы крови человека. Спустя полчаса мышей подвергали действию высоких доз ФОТ. В качестве токсина было использовано одно из самых опасных боевых нервно-паралитических веществ — агент VX. В настоящее время сотрудники лаборатории готовят научные публикации по результатам своих исследований. Заказать обратный звонок. Наш консультант скоро свяжется с вами. Я надеюсь, что результаты этой работы не пригодятся; ведь в противном случае это означает, что кто-то отравился» В году вступила в силу Конвенция о запрещении химического оружия , но проблему отравлений это не решило: фосфорорганические токсины продолжают использоваться в качестве инсектицидов. Где взять натуральный антидот Самый простой способ получить БуХЭ — выделить её из плазмы крови человека. Сравнение современных биотехнологических методов получения бутирилхолинэстеразы человека. Вас также заинтересует: Flyter испытал винтомоторные группы для грузового беспилотника Пресс-центр Конкурсы Версия для слабовидящих. Контакты Информация для исполнителей Противодействие коррупции. Адрес: , г. Москва, 3-й Обыденский пер.

Купить закладки кокаин в Сольце 2

Купить Гера Ивангород

Что делать при отравлении атропином

Москва Дегунино Восточное купить Мефедрон купить Лучший эйфоретик

Закладки трамадол вЖигулёвске

Оренбургская область купить Cтимуляторы