Биогенные амины образуются из аминокислот

Рады приветствовать Вас!

К Вашим услугам - качественный товар различных ценовых категорий.

Качественная поддержка 24 часа в сутки!

Мы ответим на любой ваш вопрос и подскажем в выборе товара и района!

Наши контакты:

Telegram:

https://t.me/happystuff

ВНИМАНИЕ!!! В Телеграмм переходить только по ссылке, в поиске много Фейков!

Внимание! Роскомнадзор заблокировал Telegram ! Как обойти блокировку:

http://telegra.ph/Kak-obojti-blokirovku-Telegram-04-13-15

Одним из путей превращения аминокислот в клетках различных органов и тканей является их декарбоксилирование. Известно несколько вариантов декарбоксилирования, встречающихся на разных уровнях организации живых систем. У человека работают два основных варианта декарбоксилирования: Последний вариант декарбоксилирования встречается, например, на одном из этапов синтеза гема. Отщепление CO 2 от аминокислот катализируются ферментами декарбоксилазами, простетическими группами которых является фосфопиридоксаль. В условиях клеток эти реакции необратимы. Декарбоксилированию подвергаются далеко не все аминокислоты, а лишь те из них, при декарбоксилировании которых образуются биологически активные соединения, выполняющие в организме функции или биорегуляторов, или нейромедиаторов. Вся эта группа соединений получила название — биогенные амины. Общим путем инактивации биогенных аминов является их окислительное дезаминирование с участием ферментов моноаминоксидаз или диаминоксидаз. Образующийся альдегид окисляется до соответствующей кислоты, а перекись водорода разрушается каталазой. Некоторые биогенные амины, например, гистамин могут инактивироваться путем метилирования или ацетилирования. Гистамин обладает выраженным сосудорасширяющим эффектом, он участвует в развитии воспалительных, в том числе аллергических, реакций. Гистамин стимулирует выделение желудочного сока; в этом качестве он нашел применение в клинической лабораторной диагностике для установления причины нарушения секреции желудочного сока. Инактивация гистамина идет или за счет его дезаминирования, или путем метилирования c образованием N 1 -метилгистидина. Аминокислота триптофан служит предшественником еще одного биологически важного амина — серотонина. Серотонин является нейромедиатором стволовой части мозга. Инактивация серотонина идет или путем его окислительного дезаминирования, или же путем метилирования ацетилирования по аминогруппе. В ходе декарбоксилирования аминокислот орнитина и лизина образуются алифатические диамины путресцин, кадаверин, а в ходе декарбоксилирования S-аденозилметионина образуется S-аденозилгомоцистеамин. Эти соединения используются при синтезе полиаминов спермина и спермидина, которые участвуют в регуляции процессов пролиферации. Алифатические амины инактивируются также путем их окисления под действием соответствующих моноаминоксидаз или диаминоксидаз. Пути обезвреживания аммиака в организме. В организме человека в результате дезаминирования аминокислот, а также некоторых других соединений, например, биогенных аминов или азотистых оснований некоторых нуклеотидов, ежесуточно образуется г аммиака. Кроме того, в качестве продукта жизнедеятельности микробной флоры аммиак постоянно образуется в кишечнике; этот аммиак легко всасываясь, поступает во внутреннюю среду организма. При повышении концентрации аммиака в крови наблюдаются симптомы аммиачного отравления: Токсичность аммиака объясняется его способностью связывать в клетках 2-оксоглутарат за счет обратимости действия глутаматдегидрогеназы. Печень является основным органом, в котором происходит обезвреживание аммиака. В норме в сутки с мочой выводится от 20 до 35 г мочевины. Небольшая часть образующегося в организме аммиака — до 1 г в сутки — выводится почками с мочой в виде аммонийных солей. Аммиак, поступивший в печень или непосредственно образовавшийся в гепатоцитах вступает в цикл мочевинообразования. Синтез мочевины начинается в митохондриях гепатоцитов с образования карбамоилфосфата. Образовавшийся карбамоилфосфат взаимодействует с орнитином с образованием цитруллина. Последующие стадии процесса протекают в цитозоле. Вначале цитруллин взаимодействует с аспартатом с образованием аргининосукцината. Эта реакция энергозависима и сопровождается расщеплением АТФ до АМФ и пирофосфата, причем пирофосфат сразу же расщепляется пирофосфатазой на два остатка фосфорной кислоты и реакция становится необратимой — термодинамический контроль направления реакции и процесса в целом. Далее аргининосукцинат расщепляется до аргинина и фумарата. Образовавшаяся в ходе реакции фумаровая кислота может поступать в цикл трикарбоновых кислот и превращаться в ходе его работы в оксалоацетат. Оксалоацетат, в свою очередь, может путем трансаминирования с глутаматом вновь превращаться в аспартат и повторно использоваться в цикле синтеза мочевины. Образовавшийся орнитин может повторно использоваться в цикле, а мочевина из гепатоцитов поступает в кровь и выводится из организма через почки. Суммарное уравнение синтеза мочевины:. Нарушение процессов обезвреживания аммиака приводит к его накоплению в крови — развивается гипераммониемия. Гипераммониемия может быть первичной то есть обусловлено врожденной недостаточностью одного из ферментов цикла синтеза мочевины. Для облегчения состояния таких больных следует уменьшить содержание белков в пище до минимально приемлемых количеств, и поступление пищевых белков должно быть разбито на возможно большее количество порций. Этими мероприятиями предотвращается одномоментное поступление больших количеств аминокислот во внутреннюю среду организма, а, следовательно, и накопление аммиака. Вторичная гипераммониемия встречается при тяжелых поражениях печени, хотя в принципе печень обладает очень большими резервными возможностями в отношении обезвреживания аммиака: Патология обмена простых белков и аминокислот: Врожденные нарушения обмена аминокислот, аминоацидурии. Нарушения обмена простых белков и аминокислот могут быть первичными, то есть в основе своей иметь генетический дефект, или вторичными развиваются или в результате какого-либо заболевания, или являются следствием неблагоприятных условий жизни. Белковая недостаточность может развиваться или вследствие дефицита белка в пищевом рационе, в том числе при недостаточном поступлении с пищей одной или нескольких незаменимых аминокислот, или в результате нарушения усвоения пищевых белков при заболеваниях желудочно-кишечного тракта. Главными симптомами признаками развития этого состояния являются отрицательный азотистый баланс, гипопротеинемия снижение содержания белков в плазме крови и развитие отеков. В организме нарушается синтез белков, что приводит к быстрой утомляемости, снижению резистентности организма к воздействию неблагоприятных факторов внешней среды и другим нежелательным явлениям. В организме нарушается синтез ферментов, принимающих участие в обмене аминокислот, нарушаются процессы дезаминирования и трансаминирования аминокислот. При выраженной белковой недостаточности, например, при длительном голодании, нарушается выработка пищеварительных ферментов желудочно-кишечного тракта, в том числе и протеиназ. Поэтому такие больные нуждаются в парэнтеральном введении аминокислотных гидролизатов для восстановления синтеза ферментов. Особенно тяжело белковую недостаточность переносят дети: Белковая недостаточность может развиваться и при тяжелых заболеваниях, поражающих органы пищеварения, например хронических панкреатитах. Нарушения обмена при витаминной недостаточности. Производные ряда витаминов выступают в качестве кофакторов ферментов, катализирующих реакции обмена тех или иных аминокислот. Естественно, что при недостатке в организме любого из этих витаминов будут наблюдаться нарушения в ходе того или иного обменного процесса. При недостатке витамина С гидроксилирование остатков пролина нарушается, в результате чего образуются дефектные коллагеновые волокна, обладающие значительно меньшей плотностью. Важную роль в обмене аминокислот играет фосфопиридоксаль, являющийся производным витамина В 6 , Недостаточность фосфопиридоксаля приводит к нарушению реакций трансаминирования и декарбоксилирования аминокислот, в том числе нарушается распад триптофана и уменьшается уровень эндогенного синтеза витамина В 5. Отсюда — развитие при авитаминозе В 6 дерматита, похожего на дерматит при пеллагре. При недостаточности витамина В 1 в клетках нарушается синтез заменимых аминокислот, в особенности Асп и Глу. Причиной этого является нарушение обмена углеводов с уменьшением содержания в тканях щавелевоуксусной и 2-оксоглутаровой кислот, служащих исходными субстратами для биосинтеза Асп и Глу. Дефицит в организме витаминов В 9 и В 12 приводит к нарушению функционирования в клетках системы переноса одноуглеродных группировок, тесно связанной с обменом таких аминокислот как Сер, Гли и Мет. В результате нарушается синтез нуклеотидов и нуклеиновых кислот, следствием чего является развитие фолиеводефицитной или В 12 -дефицитной анемии. Последнее изменение этой страницы: Все права принадлежать их авторам. Обратная связь - Заглавная страница Избранные статьи Случайная статья Познавательные статьи Новые добавления. Влияние общества на человека Приготовление дезинфицирующих растворов различной концентрации Практические работы по географии для 6 класса Организация работы процедурного кабинета Обработка изделий медицинского назначения многократного применения Изменения в неживой природе осенью Уборка процедурного кабинета Сольфеджио. Все правила по сольфеджио Балочные системы. Определение реакций опор и моментов защемления. Предыдущая 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 Следующая. Биогенные амины, их физиологическое значение. Нарушения обмена биогенных аминов при патологических состояниях.

Купить Говнишко Гатчина

Биогенные амины образуются из аминокислот