Белки состав функции
Белки состав функцииБелок: строение и функции. Свойства белков
=== Скачать файл ===
Белки — основная и необходимая составная часть всех организмов. Именно Белки осуществляют обмен веществ и энергетические превращения, неразрывно связанные с активными биологическими функциями. Микроорганизмы обычно богаче белком некоторые же вирусы являются почти чистыми белками. Белковые вещества лежат в основе важнейших процессов жизнедеятельности. Так, например, процессы обмена веществ пищеварение, дыхание, выделение, и другие обеспечиваются деятельностью ферментов, являющихся по своей природе белками. К белкам относятся и сократительные структуры, лежащие в основе движения, например сократительный белок мышц актомиозин , опорные ткани организма коллаген костей, хрящей, сухожилий , покровы организма кожа, волосы, ногти и т. Мульдером, который обнаружил, что в тканях животных и растений содержатся вещества, напоминающие по своим свойствам яичный белок. Постепенно было установлено, что белки представляют собой обширный класс разнообразных веществ, построенных по одинаковому плану. Отмечая первостепенное значение белков для процессов жизнедеятельности, Энгельс определил, что жизнь есть способ существования белковых тел, заключающийся в постоянном самообновлении химических составных частей этих тел. В природе существует примерно различных белков, обеспечивающих жизнедеятельность организмов всех степеней сложности от вирусов до человека, они обеспечивают жизнь более 2 млн. Белками являются ферменты, антитела, многие гормоны и другие биологические активные вещества. Необходимость постоянного обновления белков лежит в основе обмена веществ. Именно поэтому белки и явились тем исключительным материалом, который послужил основой возникновения жизни на Земле. Ни одно вещество из всех веществ биологического происхождения не имеет столь большого значения и не обладает столь многогранными функциями в жизни организма как белки. Свое название белки получили от яичного белка, который с незапамятных времен использовался человеком как составная часть пищи. Согласно описаниям Плиния Старшего, уже в Древнем Риме яичный белок применялся и как лечебное средство. Однако подлинная история белковых веществ начинается тогда, когда появляются первые сведения о свойствах белков как химических соединений свертываемость при нагревании, разложение кислотами и крепкими щелочами и т. Среди белков животного происхождения, вслед за яичным белком, были охарактеризованы белки крови. Образование сгустков крови при ее свертывании описано еще основателем учения о кровообращении У. Гарвеем; позднее на этот факт обратил внимание и Р. Среди растительных белков пальма первенства принадлежит нерастворимой в воде клейковине из пшеничной муки, которую впервые получил Я. В своих работах, он отметил сходство клейковины с веществами животной природы. Впервые термин белковый albumineise применительно ко всем жидкостям животного организма использовал французский физиолог Ф. Кене в г. С этого периода исследования, связанные с получением белков, приобретают систематический характер. Кессель-Майер, а несколько позднее И. Руэль описали выделение клейковины из различных растений и охарактеризовали ее свойства. Халлер исследовал процесс образования и свертывания казеина, а в г. Тувенель, работавший тогда в Петербурге, называет творог белковой частью молока. Важнейший этап в изучении белков связан с работами французского химика А. Фуркруа, который рассматривал белки как индивидуальные вещества и доказал единую природу белковых веществ, выделенных из растительных и животных источников. Для трех главных белковых компонентов крови он предложил названия альбумин, желатин и фибрин. Вассерберг относит к телам белковой природы хрусталик глаза. К началу XIX столетия появляются первые работы по химическому изучению белков. Уже в г. Дальтон дает первые формулы белков - альбумина и желатина - как веществ, содержащих азот. Гей-Люссак проводит химические анализы белков - фибрина крови, казеина и отмечает сходство их элементного состава. Решающее значение для понимания химической природы белков имело выделение при их гидролизе аминокислот. Вероятно, первым это сделал А. Первой открытой аминокислотой был, видимо, аспарагин, выделенный Л. Вокленом из сока спаржи Asparagus В это же время Ж. Пруст получил лейцин при разложении сыра и творога. Затем из продуктов гидролиза белка были выделены многие другие аминокислоты. Неполярные радикалы аминокислот обычно располагаются внутри макромолекулы белка и обуславливают гидрофобные взаимодействия; полярные радикалы, содержащие ионогенные образующие ионы группы, обычно находятся на поверхности макромолекулы белка и характеризуют электростатические ионные взаимодействия. Они участвуют в образовании водородных связей. Построенные таким образом полипептидные цепи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в отдельных случаях дополнительно связаны между собой дисульфидными —S—S— связями, или, как их часто называют, дисульфидными мостиками. Большую роль в создании структуры белков играют ионные солевые и водородные связи, а также гидрофобное взаимодействие—особый вид контактов между гидрофобными компонентами молекул белков в водной среде. Все эти связи имеют различную прочность и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка. Некоторые белки содержат в небольших количествах фосфор, селен и другие элементы. Особый характер белка каждого вида связан не только с длиной, составом и строением входящих в его молекулу полипептидных цепей, но и с тем, как эти цепи ориентируются. Различают четыре уровня организации белковых молекул: Белковая молекула может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей, каждая из которых содержит различное число аминокислотных остатков. Разнообразие белков почти безгранично, но не все из них существуют в природе. Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всем протяжении полипептидной цепи. В одном витке спирали обычно содержится 3,6 аминокислотных остатка, шаг спирали — 0, нм. Третичная структура белка обуславливает специфическую биологическую активность белковой молекулы. В формировании третичной структуры, кроме водородных связей, большую роль играет ионное и гидрофобное взаимодействие. Макромолекула имеет сферическую форму. Они растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем. Большинство белков животных, растений и микроорганизмов относится к глобулярным белкам. Для фибриллярных белков более характерна нитевидная структура. Они не растворяются в воде. Фибриллярные белки обычно выполняют структурообразующие функции. Их свойства прочность, способность растягиваться зависят от способа упаковки полипептидных цепочек. Примером фибриллярных белков служат белки мускульной ткани миозин , кератин роговая ткань. Примером может служить макромолекула гемоглобина. Существует несколько классификаций белков. В их основе лежат разные признаки: Сложные могут включать ионы металла металлопротеиды или пигмент хромопротеиды , образовывать прочные комплексы с липидами липопротеины , нуклеиновыми кислотами нуклеопротеиды , а также ковалентно связывать остаток фосфорной кислоты фосфопротеиды , углевода гликопротеины или нуклеиновой кислоты геномы некоторых вирусов. Они растворимы в воде, свёртываются при нагревании, нейтральны, сравнительно трудно осаждаются растворами солей. Примерами их могут служить: Они нерастворимы в воде, но растворяются в очень слабых растворах солей. Примерами глобулинов могут служить: Находятся в виде нуклеопротеидов в лейкоцитах и красных кровяных шариках. Не содержат серы, обладают сравнительно сильными основными свойствами, дают кристаллические соли; содержатся в виде нуклеопротеинов в сперматозоидах рыб. Находятся в зернах различных хлебных злаков. Представителем этих белков может служить глиадин, составляющий главную часть клейковины. Нерастворимые белки, которые составляют наружный покров тела животного и находятся в скелете и в соединительной ткани. К ним относятся кератин, коллагены, эластин, фиброин. По химическому составу кератин богат серой. Чрезвычайно распространены в живых организмах. Из коллагенов состоит соединительная ткань; они находятся в хрящах. Кости позвоночных животных состоят из неорганических веществ фосфорнокислого и углекислого кальция , жира и коллагенов. Они имеют определенно выраженный кислотный характер. Главнейшим представителем фосфопротеидов является казеин молока. Он обладает настолько ясно выраженным кислотным характером, что разлагает углекислые соли с выделением углекислого газа. Казеин растворяется в слабых растворах щелочей, образуя с ними соли. Соли казеина называются казеинатами. При нагревании казеин не свертывается. При действии кислот на соли казеина он выделяется в свободном виде. Этим объясняется свертывание молока при прокисании. Из других фосфоропротеинов следует отметить вителлин, который находится в желтке куриного яйца. При осторожном гидролизе они расщепляются на белок и нуклеиновую кислоту. Под этим названием известны протеиды, которые представляют собой сочетание белков с окрашенными веществами. Из хромопротеидов наиболее изучен гемоглобин красящее вещество красных кровяных шариков. Гемоглобин, соединяясь с кислородом, превращается в оксигемоглобин, который, отдавая свой кислород другим веществам, снова превращается в гемоглобин. Значение гемоглобина в жизни человека и животных очень велико. Он играет роль переносчика кислорода от легких к тканям. Образовавшийся в легких оксигемоглобин кровью разносится по телу и, отдавая свой кислород, способствует протекание в организме окислительных процессов. Некоторые белки этой группы встречаются в слизистых соединениях животных организмов и обусловливаются свойства этих выделений тянуться в нити даже при сравнительно большом разбавлении. Эти белки образуются в подчелюстной железе, печени, железах желудка и кишечника. Другие гликопротеиды находятся в хрящах, яичном белке, стекловидном теле глаза и т. Исследованные представители гликопротеидов являются сочетанием белков с веществами, содержащими остатки некоторых производных углеводов, серной и уксусной кислот. Белки — амфотерные электролиты. Белки имею разнообразное строение. Есть белки нерастворимые в воде, есть белки легко растворимые в воде. Есть белки малоактивные в химическом отношении, устойчивые к действию агентов. Есть белки крайне неустойчивые. Есть белки, имеющие вид нитей, достигающих в длину сотен нанометров; есть белки, имеющие форму шариков диаметром всего 5—7 нм. Они имеют большую молекулярную массу 10 4 —10 7. Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: Набухание белка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные амидные —CO—NH—, пептидная связь , аминные NH 2 и карбоксильные COOH группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхность молекулы. Окружая белковые глобулы гидратная водная оболочка препятствует устойчивости растворов белка. В изоэлектрической точке белки обладают наименьшей способностью связывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяются, образуя крупные агрегаты. Агрегация белковых молекул происходит и при их обезвоживании с помощью некоторых органических растворителей, например этилового спирта. Это приводит к выпадению белков в осадок. При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями. Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохранять свою форму. Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяясь в воде например, белки молока , образуя растворы с невысокой концентрацией. Гидрофильные свойства белков имеют большое значение в биологии и пищевой промышленности. Гидрофильность, главное качество зерна пшеницы, белков зерна и муки играет большую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое полу- чают в хлебопекарном производстве, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала. Первичная структура, а следователь- но, и химический состав белка не меняются. Меняется форма белковой макромолекулы, происходит агрегирование. В то же время увеличивается активность некоторых групп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а, следовательно, он легче гидролизуется. В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков, степень которой зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Это необходимо помнить при разработке режимов термообработке пищевого сырья ,полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов. Особую роль процессы тепловой денатурации играют при бланшировании растительного сырья, сушке зерна, выпечке хлеба, получении макаронных изделий. Денатурация белков может вызываться и механическим воздействием давлением, растиранием, встряхиванием, ультразвуком. Все эти приемы широко используют в пищевой и биотехнологии. Белки в качестве пенообразователей широко используются в кондитерской промышленности пастила, зефир, суфле. Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые свойства. Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жженых перьев. Реакция сопровождается появлением фиолетово—синей окраски;. При нагревании белков со щелочью в присутствии солей свинца выпадает черный осадок, который содержит серу. В белках содержатся карбоксил и аминогруппа и при действии щелочей белок реагирует в форме аниона — соединяться с катионом щелочи, образуя соль альбуминат: При действии же кислот он становится катионом, образуя синтонин: Реакция гидролиза идет с образованием аминокислот. В общем виде ее можно записать так: Быстрое протекание этих реакций обеспечивают биологические катализаторы, или ускорители реакций,— ферменты. Известно более тысячи разных ферментов. Каждый фермент обеспечивает одну или несколько реакций одного типа. Напри- мер, жиры в пищеварительном тракте а также внутри клеток расщепляются специальным ферментом, который не действует на полисахариды крахмал, гликоген или на белки. В свою очередь, фермент, расщепляющий только крахмал или гликоген, не действует на жиры. Каждая молекула фермента способна осуществлять от нескольких тысяч до нескольких миллионов одинаковых операций в минуту. Вход этих реакций ферментный белок не расходуется. Он соединяется с реагирующими веществами, ускоряет их превращения и выходит из реакции неизменным. Процесс расщепления или синтеза любого вещества в клетке, как правило, разделен на ряд химических операций. Каждую операцию выполняет отдельный фермент. Группа таких ферментов составляет своего рода биохимический конвейер. Гормоны— регуляторы физиологических процессов. Часть гормонов но не все животных и человека являются белками. Так, белковый гормон инсулин гормон поджелудочной железы активирует захват клетками молекул глюкозы и расщепление или запасание их внутри клетки. Если не хватает инсулина, то глюкоза накапливается в крови в избытке. Клетки без помощи инсулина не способны ее захватить —они голодают. Именно в этом причина развития диабета — болезни, вызываемой не- достатком инсулина в организме. Гормоны выполняют важнейшую функцию организме, управляя активностью ферментов. На попадание бактерий или вирусов в кровь животных и человека организм реагирует выработкой специальных защитных белков—антител. Эти белки связываются с чужеродными для организма белками возбудителей заболеваний, чем подавляется их жизнедеятельность. Механизм сопротивления возбудителям заболеваний называют иммунитетом. Помимо антител, растворенных в крови, имеются антитела на поверхности специальных клеток, которые захватывают чужеродные клетки. Это клеточный иммунитет, обеспечивающий в большинстве случаев и уничтожение вновь возникающих раковых клеток. Чтобы предупредить заболевание, людям и животным вводят ослабленные или убитые бактерии либо вирусы вакцины , которые не вызывают болезнь, но заставляют специальные клетки организма производить антитела против этих возбудителей. Белки, распадаясь в организме, являются, так же как углеводы и жиры, источником энергии. Однако очень важно, что организм человека и животных не может обходиться без регулярного поступления белков извне. Опыт показывает, что даже довольно длительное выключение жиров или углеводов из питания животного не вызывает тяжелых расстройств здоровья. Но прием в течение нескольких дней пищи, не содержащей белков, приводит к серьезным нарушениям, а продолжительное безбелковое питание неизбежно кончается смертью животного. Все это имеет место даже при обильном питании углеводами и жирами. Какое же количество белка необходимо в питании человека, чтобы обеспечить сохранение его здоровья и работоспособности? Эти нормы соответствуют умственному труду или труду физическому, полностью механизированному. Растущий организм испытывает потребность в белке в зависимости от возраста. Нормы белка для детей приведены в следующей таблице: Для удовлетворения потребностей организма существенным является не только количество, но и качество белков в пище. Различные белки отличаются друг от друга процентным содержанием аминокислот. В зависимости от аминокислотного состава, организму требуется одного белка больше, а другого меньше. В этом смысле можно говорить о различной биологической ценности белков. Биологическая ценность белка определяется также степенью усвоения его организмом. Белки, находящиеся в продуктах питания, потребляемых человеком, содержат в тех или иных количествах все аминокислоты. Изучение азотистого обмена у взрослых людей позволило сделать вывод, что для удовлетворительного самочувствия необходимо восемь незаменимых аминокислот и источники азота. Они могут значительно возрастать, причем неравномерно для различных аминокислот, при некоторых физиологических или патологических состояниях. Если пища, состоящая из разных продуктов, содержит неполноценные белки с различным составом аминокислот, дополняющих одна другую, то в результате из нескольких продуктов с неполноценными белками мы получаем пищу с белковым составом, соответствующим требованиям организма. В таблице приводится содержание бе лков в разных продуктах. Литературное творчество Музыкальное творчество Научно-техническое творчество Художественно-прикладное творчество. ПАНАЭТОВА СОФЬЯ ИЛЬИНИЧНА СТ. По химическому составу кератин богат серой Коллагены. Протеиды также можно разделить на несколько групп: Реакция сопровождается появлением фиолетово—синей окраски; При нагревании белков со щелочью в присутствии солей свинца выпадает черный осадок, который содержит серу. Амфотерные свойства В белках содержатся карбоксил и аминогруппа и при действии щелочей белок реагирует в форме аниона — соединяться с катионом щелочи, образуя соль альбуминат: Роль белков для человека.
Белки, их строение и функции
Где наловить раков в ленинградской области
Актерский состав черепашек ниндзя 2
Расписание автобусов волгодонск зимовники проходящие
«СОСТАВ, СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ»
Сколько должен спать в 10 месяцев днем
Проблема на решение которой направлено исследование
Программа для выделения текста с фотографии
Способы получения доходов от собственности примеры
БЕЛКИ: СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ
Перечислите проблемы международной торговли