Белки молока, строение и функции. Курсовая работа (т). Химия.
👉🏻👉🏻👉🏻 ВСЯ ИНФОРМАЦИЯ ДОСТУПНА ЗДЕСЬ ЖМИТЕ 👈🏻👈🏻👈🏻
Вы можете узнать стоимость помощи в написании студенческой работы.
Помощь в написании работы, которую точно примут!
Похожие работы на - Белки молока, строение и функции
Скачать Скачать документ
Информация о работе Информация о работе
Скачать Скачать документ
Информация о работе Информация о работе
Скачать Скачать документ
Информация о работе Информация о работе
Скачать Скачать документ
Информация о работе Информация о работе
Скачать Скачать документ
Информация о работе Информация о работе
Скачать Скачать документ
Информация о работе Информация о работе
Скачать Скачать документ
Информация о работе Информация о работе
Нужна качественная работа без плагиата?
Не нашел материал для своей работы?
Поможем написать качественную работу Без плагиата!
«Калининградский Государственный
Технический Университет»,
1.1.1
Белковый состав молока. Биологические функции белков молока
1.5 Значение
белков молока в питании человека
1.6 Использование
белков молока в пищевой промышленности
В жизни человека наиболее важную роль играет питание. Оно
определяет и физическое состояние, а также физическое и умственное развитие,
повышает иммунитет и т. д.
Молока считается наиболее ценным продуктом животного и
растительного мира, т.е. наиболее ценным в биологическом и пищевом отношении,
т.к. содержит все необходимые для организма человека питательные вещества в
сбалансированном соотношении – белки, аминокислоты, липиды, витамины, углеводы,
минеральные вещества.
Целью курсовой работы является изучение биохимической ценности молока, строения
и их функций. Для этого были поставлены следующие задачи:
- изучить биохимический состав молока
- изучить химические изменения белков молока при гидролизе
- изучить значение молока в питании человека
- изучить изменения в содержании белка в молоке при хранении
Химический состав молока животных очень сложный. В молоке
содержатся аминокислоты, белки, углеводы, липиды, фосфатиды, стероиды,
витамины, ферменты, соли, газы, вода, кальций.
Таблица 1.1.Химический состав коровьего молока, % [7]
Состав и свойства молока зависят в основном от породы и
возраста коровы, лактационного периода, кормления и условий содержания.
В молоке содержится от 87-89 % воды, которая жизненно
необходима для новорожденного. Её роль неоценима - являясь основной средой
протекания жизненных процессов, она переносит питательные вещества, участвует в
многочисленных реакциях (прежде всего в гидролитических), стабилизирует
температуру тела и т.д. [5]
1.1.1 Белковый состав молока. Биологические
функции белков молока
Общее содержание белков в молоке колеблется от 2,9 до 4%.
Белки молока разнообразны по строению, физико-химическим свойствам и
биологическим функциям. Они необходимы для обеспечения нормального развития
теленка, а также имеют особое значение в питании людей.
В молоке содержится целая система белков, среди которых
выделяют две главные группы: казеины и сывороточные белки. Белковый состав
приведен в табл.1.
Содержание, % от общего количества белков обезжиренного
молока
Компоненты: α s1
(варианты А, В, С, D), α s0 ,
α s2 , α s3 ,
α s4 , α s5
Компоненты, содержащие от 1 до 5 углеводных цепей,
варианты А, В
Компоненты: γ 1 , (варианты А 1 , А 2 ,
А 3 , В), γ 2 , γ 3
Компоненты: 3, 5, 8 «быстрый», 8 «медленный»
К первой основной группе относится казеин, содержащий 4
фракции и их фрагменты. Вторая группа представлена сывороточными белками - β-лактоглобулином,
α-лактоглобулином, иммуноглобулинами и альбумином сыворотки крови. Кроме
того, в нее входят лактоферрин и некоторые другие, так называемые минорные,
белки. К третьей группе относятся белки оболочек жировых шариков, составляющие
всего около 1% всех белков молока.
Основная часть белков молока (78-85%) представлена казеинами
(казеином). Благодаря использованию современных методов биохимического анализа
белков, в том числе электрофореза в различных средах, стал известен состав
компонентов (фракций) казеина, а также генетические варианты главных
компонентов.
Компонентами сывороточных белков являются
β-лактоглобулин и α-лактоглобулин, а также альбумин сыворотки крови,
иммуноглобулины, протеозо-пептоны и лактоферрин.
К белкам молока следует отнести ферменты, некоторые гормоны
(пролактин и др.) и белки оболочек жировых шариков. Казеины являются пищевыми
белками. Они максимально расщепляются пищеварительными протеиназами в нативном
состоянии, в то время как обычно глобулярные белки приобретают эту способность
только после денатурации. Казеины обладают свойством свертываться в желудке
новорожденного с образованием сгустков высокой степени дисперсности. Кроме
того, они являются источником кальция и фосфора, а также целого ряда
физиологических активных пептидов. Так, при частичном гидролизе Ϟ-казеина
под действием химозина в желудке освобождаются гликомакропептиды, регулирующие
процесс пищеварения (уровень желудочной секреции). Физиологическая активность
присуща и растворимым фосфопептидам, образующимся при гидролизе Ϟ-казеина.
Не менее важными биологическими функциями обладают
сывороточные белки. Иммуноглобулины выполняют защитную функцию, являясь
носителями пассивного иммунитета, лактоферрин и другой белок – лизоцим, относящийся
к ферментам молока, обладают антибактериальными свойствами. Лактоферрин и
β-лактоглобулин выполняют транспортную роль – переносят в кишечник
новорожденного железо, витамины и другие важные соединения.
Сывороточный белок α-лактоглобулин имеет специфическую
функцию: он необходим для процесса синтеза лактозы.
Казеин . Среднее количество его в молоке составляет 81% от общего содержания
белков в молоке. Химически чистый казеин – белое аморфное вещество без запаха и
вкуса – практически не растворяется в воде. Казеин, получаемый в
промышленности, имеет желтоватый оттенок вследствие наличия в нем некоторых
веществ, попадающих в него из молока (например, жира), и изменения белка при
сушке. Высушенный казеин гигроскопичен и хранить его нужно в закрытой таре в сухом
помещении. В молекулу казеина входит углерод, азот, водород, кислород, сера и
фосфор. Фосфор находится в виде фосфорной кислоты, образующей эфирную связь с
оксиаминокислотами (серином и треонином) казеиновой молекулы. На этом основании
многие рассматривают казеин как сложный белок.
Молекулярный век казеина около 30000.
Казеин, как и все белки – сложное соединение аминокислот, в
которых имеются свободные аминные (основные) и кислотные группы. Таким образом,
казеин – амфотерный электролит, способный диссоциировать как кислота и как
основание в зависимости от реакции среды. При щелочной реакции раствора казеин
заряжается отрицательно, вследствие чего он способен реагировать с кислотами:
R – СH – NH 2 + HCl =>
R – CH – NH 3 Cl
COOH NH 3 OH
Наоборот, в кислом растворе казеин приобретает способность
реагировать со щелочами, т.е. катионами, при этом он заряжается отрицательно:
R – СH – NH 2 + NaOH => R –
CH – NH 3 OH
COOH COONa
Следовательно, казеин может образовывать соли и с
основаниями, и с кислотами.
Вследствие того, что количество карбоксильных групп больше,
чем аминных, реакция казеина кислая; для нейтрализации его в растворе
нейтральных солей при индикаторе фенолфталеине требуется около 8,1 мл 0,1 н.
раствора щелочи на 1 г казеина.
В кислотах как минеральных, так и органических (уксусная,
муравьиная и т.д.) казеин растворяется. Растворы казеина – это вязкие
коллоидные трудно фильтрующиеся жидкости. Из соединений казеина наибольший
интерес представляют соли щелочных и щелочноземельных металлов.
Соли казеина со щелочными и щелочноземельными металлами
называют казеинатами. Соли казеина со щелочными металлами, растворяясь в воде,
образуют прозрачные или слегка опалесцирующие (рассеивающие свет) жидкости.
В молоке казеин находится в форме кислых солей – кальциевых
казеинатов.
Наличие у казеина аминогруппы NH 2 (дающие с водой гидроксильные ионы NH 2 + HOH = NH 3 + + OH - ) обусловливает образование с
кислотами двойных растворимых солей:
H 2 SO 4 + NH 2
– R – COOH => H 2 SO 4 * NH 2 – R – COOH
Присутствие аминогруппы в молекуле белка вызывает реакцию
казеина с формалином – образование метиленового белка, причем в слабокислой
среде реакция проходит по уравнению:
R – NH 2 + CH 2 O
+ H 2 N – R => R – NH – CH 2 – NH – R + H 2 O
Казеин Формалин Казеин Метиленовый белок
R – NH 2 + CH 2 O
=> R – N = CH 2 + H 2 O
Такая реакция наблюдается при консервировании молока
формалином. Образование метиленового казеина вследствие разрушения в нем
аминных групп, обладающих щелочной реакцией, вызывает увеличение кислотности
молока.
Альбумин. В молоке альбумина не много – около 0,4%. Количество его повышается
в молозиве, где оно достигает в первый день после отела иногда 2%, а затем в
молозивные период равно 0,5 – 0,8%. Значительно больше, чем в коровьем молоке,
содержится альбумина в молоке ослиц, кобылиц.
Молочный альбумин (лактоальбумин) в противоположность казеину
растворим в воде, но выпадает из раствора при нагревании его до 70-80 0 С.
Такой выпавший альбумин вновь в воде не растворяется, так как при нагревании
происходит изменение в строении белковой молекулы альбумина – денатурация его.
Когда пастеризуют или просто нагревают молоко, то на стенках аппарата, посуды,
в которых проводят нагревание, образуется осадок – молочный камень, который
состоит в основном из выпавшего альбумина. В кислых растворах при нагревании
альбумин выделяется хлопьями.
В нейтральных жидкостях (например, в некислой молочной
сыворотке) альбумин может быть высален насыщенным раствором сернокислого
аммония, сернокислым натрием, танином и рядом других веществ.
Молекулярный вес альбумина близок к молекулярному весу
казеина. При действии сычужного фермента альбумин не свертывается. В молекуле
альбумина фосфора нет, поэтому он относится к простым белкам.
Растворимость альбумина в молоке и то, что он не коагулирует
в изоэлектрической точке, объясняется тем, что молекулы и частички альбумина
сильно гидротированы.
Такие молекулы и частички белка при большой гидратированности
могут находиться в растворе, несмотря на уменьшение их электрического заряда
или даже при полном отсутствии его. Гидратация понижает поверхностную энергию
коллоидной частицы. Вокруг коллоидной части белка группируются молекулы воды,
причем первый слой боле плотно соединен с коллоидной частицей. Связь
последующих слоев воды с коллоидной частицей постепенно ослабевает.
При недостаточной гидратации частиц белка водный слой
становится слабым и частицы их при потере электрического заряда стремятся
соединиться, укрупняясь и коагулируя.
Частицы альбумина гидратированы в большей степени, чем
казеина, поэтому в изоэлектрической точке они не коагулируют, хотя устойчивость
их вследствие нейтрализации электрических зарядов уменьшается. Спирт, отнимая
от белков, в частности от альбумина, воду, нарушает его устойчивость в
растворе, и альбумин выпадает в осадок. Реакция альбумина кислая, по величине
близкая к казеину. В химическом отношении он также аналогичен казеину, образует
соединения как со щелочами, так и с кислотами.
Молочный глобулин – это третий белок молока, количество его еще меньше, чем
альбумина, - всего около 0,2%.
Между глобулинами молока различают собственно молочные
глобулины – 0,15% и имунные глобулины – 0,05%.
Выделить глобулины можно при полном насыщении молочной
сыворотки сернокислым магнием, осадок глобулина надо отфильтровать и диализом
освободить от минеральных солей.
Глобулин, выделяемый в чистом виде из молока, представляет
собой порошок, растворимый в воде, содержащей соли.
В молоке глобулин находится в растворенном состоянии. При
нагревании раствора, имеющего слабокислую реакцию, до 75 0 С глобулин
выпадает в осадок. Обычно осаждение его при пастеризации происходит вместе с
альбумином молока.
По пространственному расположению полипептидных цепей белки молока
относятся к глобулярным белкам. Изучение их вторичной и третичной структуры
показало, что казеин в отличие от обычных глобулярных белков почти не содержит
α-спиралей; α-лактальбумин и β-лактоглобулин содержат большее
количество спирализованных участков. Казеин, вероятно, промежуточное положение
между компактной структурой глобулы и структурой беспорядочного клубка, которая
обычно наблюдается при денатурации глобулярных белков. Такая структура
обеспечивает хорошую расщепляемость казеина протеолитическими ферментами при
переваривании в нативном (природном) состоянии без предварительной денатурации.
Белки молока содержат почти все аминокислоты, обычно
встречающиеся в белках. Аминокислоты белков относятся к α-аминокислотам L-формы и имеют общую формулу:
В состав белков молока входят как циклические, так и
ациклические аминокислоты – нейтральные, кислые и основные, причем преобладают
кислые (табл.2). Количество отдельных групп аминокислот в белках, определяемое
породой, индивидуальными особенностями животных, стадией лактации, сезоном и
другими факторами, обусловливает их физико-химические свойства. Основные белки
молока по сравнению с глобулярными белками других пищевых продуктов содержат
сравнительно много лейцина, изолейцина, лизина, глютаминовой кислоты, а казеин
– также серина и пролина, но мало цистеина.
По содержанию и соотношению незаменимых аминокислот белки
молока относятся к биологическим полноценным белкам.
Таблица 2 Содержание
аминокислот в белках молока
Жиры, как и белки, являются важнейшими компонентами пищи. На
их долю приходится в среднем 33 % калорийности пищевого рациона человека.
Липиды выполняют основные функции в организме – структурную, энергетическую,
резервную, защитную и регуляторную.
Содержание молочного жира в молоке примерно 2,8-5%.
Биологическая ценность липидов определяется содержанием полиненасыщенных жирных
кислот, а также фосфолипидов и витаминов. Среди насыщенных жирных кислот в
молоке более всего преобладают пальмитиновая, миристиновая, стеариновая, а
среди полиненасыщенных – олеиновая, линоленовая и арахидоновая. Причем эти
кислоты не синтезируются в организме человека и должны поступать с пищей.
Поэтому эти кислоты называют незаменимыми жирными кислотами. [5]
Комплекс ненасыщенных жирных кислот линолевой, линоленовой и
арахидоновой (известный как витамин F) участвует в регуляции обмена липидов. Особенно важно, что непредельные
жирные кислоты способствуют выведению из организма холестерола, а это
препятствует развитию атеросклероза. Также отмечено положительное действие
этого комплекса на состояние кожного и волосяного покрова.
Таблица 3. Содержание жирных кислот в жире коровьего молока,
% [4]
Из таблицы 3 видно, что коровье молоко содержит как
насыщенные, так и ненасыщенные жирные кислоты. Из насыщенных преобладают
пальмитиновая 31,74%, миристиновая 11,09 % и стеариновая - 9,32%. А среди
полиненасыщенных – олеиновая 3,6%, линоленовая 1,8% и арахидоновая 0,3%,
которые не синтезируются в организме и должны поступать в организм с пищей.
Фосфолипиды (содержание в молоке 0,03%) также необходимы для
нормальной жизнедеятельности организма, они участвуют главным образом в
формировании клеточной оболочки и внутриклеточных мембран.
Витамины принимают участие во многих реакциях клеточного
метаболизма. Большинство витаминов не синтезируется в организме человека,
правда некоторые синтезируются микрофлорой кишечника и тканями, но в малых
количествах. Поэтому основным источником витаминов является пища.
Таблица 4. Содержание витаминов в коровьем молоке, мг % [6]
Из таблицы 4 видно, что в коровьем молоке больше всего
содержание витаминов В 2 – 0,15мг , С – 1,5 мг и витамина
РР - 10 мг. Также из таблицы видно, что 3 литра молока удовлетворяет суточную
потребность человека в ретиноле, в эргокальцифероле – 5литров, в тиамине
–3,1литра, в рибофлавине – 1 литр молока, в витамине РР – 16,6 литров , в витамине В 6 -3,4литра, в витамине В 12 – 0,75 литра, в
аскорбиновой кислоте –4,5 литра молока.
Основным углеводом молока является дисахарид лактоза, или
молочный сахар. Лактоза выполняет главным образом энергетическую функция – на
неё приходится около 30% энергетической ценности молока. Кроме этого, один из
компонентов лактозы – глюкоза – является источником синтеза резервного углевода
организма – гликогена, а другой компонент – галактоза – необходим для
образования ганглиозидов мозга. Лактоза еще обладает способностью улучшать
всасывание кишечником кальция. [4]
Таблица 5. Содержание углеводов в коровьем молоке, % [4]
Из таблицы видно, что лактоза составляет наибольшую часть
углеводов в молоке, её содержание намного превышает содержание глюкозы и галактозы.
Таким образом лактоза выполняет главным образом энергетическую функцию.
В молоке также содержатся важные для организма минеральные
вещества, подразделяемые на макро- и микроэлементы. Исследование минерального
состава золы молока показало наличие в ней более 50 элементов: ( Ca, P, Mg Na, Cl, K, S, Cu, Fe, Mn, Zn, Al, Si, I, Br, Mo, Cd, Pb, Co, F, Cr, Ba, Hg, Sr, Li, Sn, Se, Ni, As, Ag, Ti и др. )
Кальций и фосфор – это наиболее важные макроэлементы молока.
Они содержатся в молоке в легкоусвояемой форме и хорошо сбалансированных
соотношениях.
Кальций в организме необходим для формирования костной ткани, проведения нервного
импульса, участвует в мышечном сокращении, стабилизирует белки. Фосфор
является составной частью костной ткани и зубов, в составе фосфолипидов входит
в структуру клеточных мембран, липопротеидов. В составе АТФ и ее производных
играет большую роль в метаболизме, осуществлении важнейших физиологических
процессов. Ионы хлора используются слизистой кишечника для секреции
соляной кислоты. [5]
Таблица 6.Содержание макроэлементов в коровьем молоке, мг %.
[6]
Из таблицы 6 видно, что в коровьем молоке из макроэлементов
наибольшее содержание калия и кальция. Также видно, что 0,75 литра молока может
удовлетворить суточную потребность в кальции, 2,5 литра - в калии, 1,3 литра -
в фосфоре, 3литра - в магнии и 5,5 литра - в хлоре
Железо содержится в гемоглобине крови, находится в скелетных мышцах, печени,
селезенке, костном мозге, а также в составе ферментов. Его основная функция —
связывание кислорода. Йод является одним из важнейших микроэлементов,
необходимых для синтеза гормонов щитовидной железы человека. Недостаточное
поступление йода вызывает у детей заторможенность, физическую и умственную
отсталость, ослабление внимания и памяти. Кобальт входит в состав
витамина В 12 . Медь молибден, марганец, фтор, йод и бром входят в
состав важных ферментов и биологически активных соединений. [5]
Таблица 7. Содержание микроэлементов в коровьем молоке, мкг %
[6]
Из таблицы 7 видно, что в коровьем молоке из микроэлементов
наивысшее содержание цинка – 400мкг и железа - 70мкг. Также из таблицы видно,
что 1,6 литра молока удовлетворяет суточную потребность йода, 3,2 литра молока
- цинка,
1,8 литра – в олове, 4,1 литра молока – в фторе.
Молоко — самая сбалансированная по всем компонентам пища, в
него входят все незаменимые для человека вещества. Включение в пищевой рацион
молочных продуктов повышает его полноценность и содействует усвоению других
компонентов рациона. Молоко усваивается при минимальном напряжении
пищеварительных желез.
В свежем молоке белки находятся в нативном состоянии.
Структура их идентична структуре белков, полученных путем биосинтеза, т. е. в
нативном белке не происходит еще никаких изменений.
Первичная структура определяется числом и расположением
α-аминокислот, конфигурацией связей в полипептидных цепях, и если белки
состоят из нескольких полипептидных цепей - местоположением и типом поперечных
связей. Выявлена первичная структура некоторых важных белков молока, в том
числе α s1 -, β-казеин, Н-казеина. Например, β-казеин
образуется из полипептидной цепи, в которую входит 209 аминокислот: 4 -
аспарагиновая кислота, 5 АСН-аспарагин, 9 - треонина, 11 - серина, 5 -
серинфосфорная кислота, 17 - глутаминовая кислота, 22 - глютамин, 35 -
пролиновая, 5 - глициновая, 5 - аланин, 19 - валиновая. А - первичная структура
as1 - казеин содержит 199 АК, Н - казеин 169, 6 - метионина, 22 - лейцина, 11 -
лизина, 5 - гистидина, 4 - изолейцина, 4- тирозина, 1 - трептофана, 5 -
аргенина.
Аминокислота пролин определяет структуру и обуславливает
складчатое строение полипептидных цепей. Аминокислоты находятся в цепи в
определенной последовательности. Каждая полипептидная цепь имеет концевую NH 2 -групп
и концевую COOH групп H2N – CH = СН – СООН.
Эти концевые группы могут реагировать с различными
химическими веществами.
Первичная структура белков основана на главных валентных
пептидных связях и дисульфидных связей. Они настолько стабильны, что при
обработке и переработке молока не разрушаются энергетическими воздействиями.
Поэтому первичная структура белков молока разрушается только при ферментативном
распаде белка в процессе созревания сыров.
Вторичная структура. Это пространственное взаимное
расположение аминокислотных остатков в полипептидной цепи и представляет собой
цепь спиралеобразной конфигурации, которая образуется за счет водородного
мостика между полипептидными цепями.
Водородная связь, обладая незначительной энергией связи,
может расщепляться при обработке и переработке молока, например, при
высокотемпературной пастеризации.
Третичная структура - представляет пространственное
расположение полипептидной цепи, отдельные участки которой могут соединяться
между собой прочными дисульфидными связями, возникающими между остатками
цистеина. В образовании третичной структуры участвуют и другие связи - гидрофобные,
электростатические, водородные и прочие. В зависимости от пространственного
расположения полипептидной цепи форма молекул белков может быть различной. Если
полипептидная цепь образует молекулу нитевидной формы, то белок называется
фибрилярным, если она уложена в виде клубка - глобулярным (глобулус - шарик).
Белки молока относятся к глобулярным белкам. Изучение их вторичной и третичной
структур показало, что казеин в отличие от обычных глобулярных белков почти не
содержит α-спиралей, α-лактальбулин и β-лактоглобулин содержит
большое количество спирализованных участков. Казеин, вероятно, занимает
промежуточное положение между компактной структурой глобулы и структурой
беспорядочного клубка, который обычно наблюдается при денатурации глобулярных
белков. Такая структура обеспечивает хорошую расщепляемость казеина
протеолитическими ферментами при переваривании в нативном (природном) состоянии
без предварительной денатурации.
Четвертичная структура характеризует способ расположения в
пространстве отдельных полипептидных цепей в белковой молекуле, состоящей из
нескольких таких цепей или субъединиц. Глобулярные белки, обладающие
четвертичной структурой, могут содержать большое количество полипептидных
цепей, тесно связанных друг с другом в компактную мицеллу, которая ведет себя в
растворе как одна молекула.
Так, казеиновая мицелла среднего размера должна состоять из
нескольких тысяч полипептидных цепей фракций казеина, определенным образом
связанных друг с другом.
Казеин является основным белком молока, его содержание в
молоке колеблется от 2,3 до 2,9%. Элементарный состав казеина, %: С - 53,1, Н -
7,1, азот - 15,6, О - 22,6, S - 0,8; Р - 0,8. Он относится к фосфопротеидам, т.
е. содержит остатки Н 3 РО 4 (органически присоединенные к аминокислоте
серину моноэфирной связью (О - Р).
Казеин в молоке содержится в виде сложного комплекса
казеината кальция с коллоидным фосфатом кальция - так называемого
казеинат-кальций-фосфатный комплекс (ККФК), в состав которого входит небольшое
количество лимонной кислоты, магния, калия и натрия.
В свежем молоке ККФК содержится в виде амицелл - это агрегаты
частиц, состоящих из так называемых сублицелл.
Соединение субмицелл в мицеллы происходит с помощью фосфата
кальция и кальциевых мостиков. Казеиновые мицеллы сравнительно стабильны в
свежевыдоенном молоке. Они сохраняют свою устойчивость при нагревании молока до
относительно высоких температур и при его механической обработке. Стабильность
мицелл зависит от содержания в молоке растворимых солей кальция, химического
состава казеина, РН молока и других факторов.
Около 95% казеина находится в молоке в виде сравнительно
крупных коллоидных частиц — мицелл — которые имеют рыхлую структуру, они сильно
гидратированы.
В растворе казеин имеет ряд свободных функциональных групп,
которые обуславливают его заряд, характер взаимодействия с Н 2 О
(гидрофильность) и способность вступать в химические реакции.
Носителями отрицательных зарядов и кислых свойств казеина
является β и γ-карбоксильные группы аспаргиновой и глютаминовой
кислот, положительных зарядов и основных свойств — å-аминогрупп лизина,
гуанидовые группы аргинина и имидазольные группы гистидина. При рН свежего
молока (рН 6,6) казеин имеет отрицательный заряд: равенство положительных и
отрицательных зарядов (изоэлектрическое состояние белка) наступает в кислой
среде при рН 4,6-4,7; следовательно в составе казеина преобладают дикарбоновые
кислоты, кроме того, отрицательный заряд и кислые свойства казеина усиливают
гидроксильные группы фосфорной кислоты. Казеин принадлежит к фосфоропротеидам —
в своем составе содержит Н 3 РО 4 (органический фосфор),
присоединенную моноэфирной связью к остаткам серина.
Гидрофильные свойства зависят от структуры, заряда молекул,
рН среды, концентрации в ней солей, а также других факторов.
Своими полярными группами и пептидными группировками главных
цепей казеин связывает значительное количество Н 2 О — не более 2 ч.
на 1 ч. белка, что имеет практическое значение, обеспечивает устойчивость
частиц белка в сыром, пастеризованном и стерилизованном молоке; обеспечивает
структурно-механические свойства (прочность, способность отделить сыворотку)
кислотных и кислотно-сычужных сгустков, образующихся при выработке
кисломолочных продуктов и сыра, т. к. в процессе высокотемпературной тепловой
обработке молока денатурируется β-лактоглобулин взаимодействуя с казеином
и свойства гидрофильные казеина усиливаются: обеспечивая влагоудерживающую и
водосвязывающую способность сырной массы при созревании сыра, т. е.
консистенция готового продукта.
Казеин – амфотерин. В молоке он имеет явно выраженные кислые
свойства.
NН 2 NН +
Его свободные карбоксильные группы дикарбоновых аминокислот и
гидроксильные группы фосфорной кислоты взаимодействуя с ионами солей щелочных и
щелочноземельных металлов (Na + , K + , Ca +2 , Mg +2 )
образуют казеинаты. Щелочные растворители в Н 2 О, щелочноземельные
нерастворимы. Казеинат кальция и натрия имеют большое значение при производстве
плавленых сыров, при котором часть казеината кальция превращается в пластичный
эмульгирующий казеинат натрия, который все шире используется в качестве добавки
при производстве пищевых продуктов.
Свободные аминогруппы казеина взаимодействуют с альдегидом,
например с формальдегидом:
Эту реакцию используют при определении белка в молоке методом
формального титрования.
Взаимодействие свободных аминогрупп казеина (в первую очередь
S-аминогрупп лизина) с альдегидными группами лактозы и глюкозы объясняется
первая стадия реакции меланоидинообразования:
R - NH 2 + C – R R - N = CH - R + H 2 O
Для практики молочной промышленности особый интерес
представляет прежде всего способность казеина к коагуляции (осаждению).
Коагуляцию можно осуществить с помощью кислот, ферментов (сычужного),
гидроколлоидов (пектин).
В зависимости от вида осаждения различают: кислотный и
сычужный казеин. Первый содержит мало кальция, так как ионы Н 2
выщелачивают его из казеинового комплекса, сычужный казеин — это смесь наоборот
казеината кальция и он не растворяется в слабых щелочах в противоположность
кислотному казеину. Различают два вида казеина, получаемого осаждением
кислотами: кисломолочный творог и казеин-сырец. При получении кисломолочного
творога кислота образуется в молоке биохимическим путем — культурами
микроорганизмов, причем отделению казеина предшествует стадия гелеобразования.
Казеин-сырец получают путем добавления молочной кислоты или минеральных кислот,
выбор которых зависит от назначения казеина, так как под их воздействием
структура осажденного казеина различна: молочнокислый казеин — рыхлый и
зернистый, сернокислотный — зернистый и слегка сальный; соляно-кислый — вязкий
и резинообразный. При осаждении образуются кальциевые соли применяемых кислот.
Труднорастворимый в воде сульфат кальция нельзя полностью удалить при промывке
казеина. Казеиновый комплекс довольно термоустойчив. Свежее нормальное молоко с
рН 6,6 свертывается при температуре 150 о С — за несколько секунд, при
температуре 130 о С более чем за 20 минут, при 100 о С — в
течение нескольких часов, поэтому молоко можно стерилизовать.
С коагуляцией казеина связана его денатурация (свертывание),
она появляется в виде хлопьев казеина, либо в виде геля. При этом
хлопьеобразование получает название коагуляции, а гелеобразование —
свертывание. Видимым макроскопическим изменениям предшествуют
субмикроскопические изменения на поверхности отдельных мицелл казеина, они
наступают при следующих условиях:
— при сгущении молока — казеин мицеллы образует слабо
связанные друг с другом частицы. В сгущенном молоке с сахаром этого не
наблюдается;
— при голодании — мицеллы распадаются на субмицеллы,
шарообразная форма их деформируется;
— при нагревании в автоклаве > 130 о С —
происходит разрыв главных валентных связей и увеличивается содержание
небелкового азота;
— при сушке распылительной — форма мицелл сохраняется при
контактном способе — форма их изменяется, что влияет на плохую растворимость
молока;
— при сублимационной сушке — изменение незначительны.
Во всех жидких молочных продуктах видимая денатурация казеина
крайне нежелательна.
В молочной промышленности явление коагуляции казеина вместе с
сывороточными белками получают копреципитаты, исп
Похожие работы на - Белки молока, строение и функции Курсовая работа (т). Химия.
Реферат: Секретность, разведка, защита информации. Скачать бесплатно и без регистрации
Готовые Сочинения По Литературе 2022 2022
Курсовая работа по теме Создание розничного универсального магазина
Сочинение Про Моржа 4 Класс
Реферат: Паннония 2
Доклад: Эстония
Реферат по теме Как настроить SAMBA
Отчет по практике: Отчет по практике в турагентстве 3
Реферат: Основні теорії вибору РВК
Реферат: Управление пассивами
Сочинение На Тему Семь Чудес Казахстана
Курсовая работа по теме Принципы централизации и децентрализации в структурах управления
Музыка Эссе
Реферат по теме Методы оценки финансовой устойчивости предприятия
Реферат: Шенье, Мари-Жозеф
Современные Теории Мотивации Реферат
Аттестационная Работа Фельдшера Скорой Помощи
Реферат: Air Polution Essay Research Paper AIR POLLUTIONSome
Курсовая работа по теме Особенности налогообложения малых предприятий на примере ООО 'Авто плюс'
Курсовая работа: Бонитировка охотничьих угодий Благовещенского района
Реферат: по дисциплине «Методология программной инженерии» Тема: Метод определения точек тестирования, основанный на анализе цикломатической сложности Мак-Кейба
Похожие работы на - Анализ деятельности торговой компании 'Читинка'
Реферат: Семейные отношения на современном этапе