Белки Острой Фазы Реферат
Белки Острой Фазы Реферат
FAQ Обратная связь Вопросы и предложения
Ilirea
ilirea@mail.ru
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Занятия / ЛабОценкаБелковОбменаЭнзимГормон .DOC
1
2
3
4
Следующая >
< Предыдущая
Стр 5 из 12
5
6
7
8
9
10
11
12
1
2
3
4
Следующая >
< Предыдущая
Стр 5 из 12
5
6
7
8
9
10
11
12
23.08.2018 1.02 Mб 74 3 - Гемостаз.doc
23.08.2018 517.63 Кб 57 4 - КЩС.doc
23.08.2018 250.88 Кб 47 АнализМочи.doc
+
Воспалительная
реакция - это защитная реакция организма
на действие повреждающих факторов -
химических, биологических, иммунологических
и других.
+
Воспалительный
процесс представляет собой сложный
комплекс морфологических, физиологических
и метаболических изменений, направленных
на восстановление метаболизма и удаление
поврежденного агента.
+
Воспалительная
реакция может быть локальной и общей.
Локальная воспалительная реакция
условно делится на 5 стадий и все они
связаны с выделением комплекса медиаторов
воспаления:
сосудистая
реакция - кратковременная констрикция,
а затем длительная вазодилятация, что
приводит к гиперемии и ускорению
текучести крови.
значительное
повышение проницаемости микрососудов,
замедление кровотока и агрегация
клеток в очаге воспаления.
диапедез
лейкоцитов и эритроцитов через стенки
капилляров и венул. Происходит экссудация
жидкости и почти полная остановка
кровотока в очаге воспаления.
центральное
звено воспаления. Характеризуется
хемотаксисом и фагоцитозом.
+
Общая
реакция организма выражается в появлении
боли, лихорадки, лейкоцитоза и
характеризуется увеличением в плазме
белков острой фазы воспаления.
+
Белки
острой фазы практически полностью
сосредотачиваются в 1
и 2
- глобулиновых фракциях, что обусловливает
увеличение их при синдроме воспаления.
+
Практически
все белки острой фазы синтезируются в
печени. Процесс их образования
стимулируется интерлейкинами (а именно,
интерлейкином - 1, 6 и фактором некроза
опухоли
- ФНО), а также катехоламинами, выброс
которых происходит благодаря стрессовой
реакции организма. Белки острой фазы
увеличиваются в плазме крови через 5-6
часов после повреждения тканей с
последующим максимальным увеличением
к 24-48-часам острой воспалительной
реакции. В зависимости от ее выраженности
концентрация белков увеличивается в
1,5 - 2 раза. Характерно, что в этот же
период в печени уменьшается образование
других белков, прежде всего, альбумина
и его концентрации в плазме белков.
Увеличение белков острой фазы в плазме
является компенсаторной и защитной
реакцией, связанной со способностью
их ингибировать протеолитические
ферменты, что уменьшает распад тканей.
+
Характеристика
острофазовых белков:
+
Открыт
в 1930 году у больных крупозной пневмонией.
Обладает способностью образовывать
преципитат с С-полисахоридом пневмококков
и образовывать преципитат-осадок.
+
Установлено,
что СРБ синтезируются в печени, а также
продуцируется Т-лимфоцитами. У здоровых
его концентрация находится в пределах
1-5-8 мг/л. Такое его количество не
обнаруживается качественной реакцией,
поэтому считается, что СРБ у здоровых
людей отсутствует. При воспалительных
процессах он выше в 20-25 раз и более,
начиная с 15-20 часов воспалительной
реакции.
+
Определение
СРБ приобрело диагностическое значение
в течение последних 15-20 лет как
диагностического показателя
воспалительного процесса, вызванного
инфекциями, ожогами, осложнениями после
хирургических вмешательств, а также
как индикатором инфаркта миокарда и
реакции отторжение после трансплантации.
В ревматологии используют как показатель
активности ревматизма, что считают
более надежным тестом, чем СОЭ.
+
С
переходом острого процесса в хронический
СРБ исчезает из плазмы крови и появляется
вновь при обострении.
+
Считается,
что при инфаркте миокарда (по данным
некоторых авторов) положительная
реакция на СРБ выявляется на 2 сутки и
к концу 2-3 недели исчезает. СРБ считается
более чувствительным тестом при инфаркте
миокарда, чем СОЭ лейкоциты и позволяет
судить о тяжести и глубине некроза в
сердечной мышце при инфаркте миокарда.
+
Типичный
представитель белков острой формы
воспаления (Нр). Основная физиологическая
функция Нр состоит в связывании
растворенного в плазме крови Нв с
образованием Нр- Нв комплекса, который
имеет большую молекулярную массу, чем
Нв, не фильтруется почками и, таким
образом, в организме сохраняется Fe
при распаде Нв Нр участвует в транспорте
витамина В 12
и выполняет другие неспецифические
защитные функции. Концентрация Нр в
плазме составляет в среднем (в зависимости
от метода определения) 0,8-1,2 г/л. Нр
составляет 25% от фракции 2 -
глобулинов. Концентрация Нр повышается
при всех состояниях ведущих к распаду
гликопротеинов соединительной ткани
- это воспалительные процессы, коллагенозы
(в т. ч. ревматизм), сепсис, злокачественные
опухоли, активный туберкулез, инфаркт
миокарда, пиелонефрит и д.р.
+
Характерно,
что Нр при всех заболеваниях нормализуется
позже других лабораторных показателей.
В плазме крови его концентрация
повышается через 4-6 часов после
воспалительной реакции и сохраняется
повышенной до полной нормализации.
Так, при инфаркте миокарда (ИМ) Нр
повышается в первые сутки и сохраняется
повышенной до 9 суток с максимальным
увеличением в этот период, а нормализуется
к 7-8 недели в фазу формирования первичного
рубца. Особенно резко повышается Нр
при ИМ с кардиогенным шоком и отеком
легких. Понижается Нр в плазме крови
при тяжелых заболеваниях печени,
гемолитической анемии или наследственной
недостаточности Нр.
Церуллоплазмин
относится к 2 -
глобулиновой фракции. Функции в
организме:
Специфическое
связывание и транспорт ионов меди;
Обладает
ферментативными свойствами - является
оксидазой аскорбиновой кислотой, Fe 21 ,
адреналина, диоксифенилаланина;
Обладает
способностью разрушать перекисное
окисление липидов, а именно супероксидный
антирадикал.
+
В
церуллоплазмине содержится более 90%
всех ионов плазмы крови. Ранее считалось,
что при помощи церуллоплазмина
производится транспорт Cu 2+
из кишечника в печень. Но оказалось,
что ионы Cu
связываются с церуллоплазмином лишь
после поступления их в печень. Ионы
меди в свободном виде являются токсичными
для организма, поэтому церуллоплазмин
- это быстродействующий биохимический
механизм связывания меди. Церуллоплазмин
- это безвредная форма депо ионов меди.
Исследования Шимицу (Япония) выявили,
что церуллоплазмин выполняет ряд других
функций:
является
регулирующим фактором в кроветворной
системе - ускоряет потребление и
накопление железа;
вызывает
пролиферацию клеток эритро- и
гранулопоэза, что приводит к гиперплазии
клеток костного мозга;
+
Как
белок острой фазы, церуллоплазмин
повышается при острых и хронических
инфекционных заболеваниях, инфаркте
миокарда, злокачественных опухолях,
хирургических вмешательствах,
ревматоидном артрите, СКВ, лимфогранулематозе,
острых гепатитах, туберкулезе.
+
Повышение
концентрации церуллоплазмина наблюдается
также при беременности в 2,5-3 раза, что
обусловлено стимулирующим влиянием
эстрогенов на синтез церуллоплазмина.
+
Снижение уровня
церуллоплазмина наблюдается при:
болезни
Вильсона-Коновалова (гепатолентикулярной
дегенерации) - это наследственный
дефицит церуллоплазмина;
при
нарушении всасывания в кишечнике;
+
Норма церуллоплазмина
- 200-300 мг/л.
+
Это
основной представитель гликопротеинов,
а именно, серогликанов. Концентрация
этого белка в плазме у здоровых людей
0,4-1,2 г/л. Концентрация его значительно
повышена при воспалительных процессах,
инфекционных состояниях, особенно
гнойных и некробиотических процессах.
Это абсцессы, сепсис, пневмонии, инфаркт
миокарда, злокачественные новообразования,
СКВ, ревматоидный артрит, другие.
Повышение концентрации этого гликопротеина
отражает характер течения системного
заболевания соединительной ткани.
Повышение этого белка в плазме крови
вызывает повышение 1 -
глобулиновой фракции.
1-
антитрпсин (антипротеазный ингибитор
- AI).
+
У
здоровых его содержание составляет
1,2-3,2 г/л. Этот белок представляет собой
основную часть 1 -
глобулинов. В связи с небольшой
молекулярной массой AI
легко покидает кровяное русло, выходит
в окружающую ткань интерстиций и
взаимодействует с протеиназами тканей.
Как в кровяном русле, так и в тканях AI
угнетает активность трипсина,
химотрипсина, тромбина, плазмина,
ренина, элостазы, коллагеназы и других
протеиназ.
+
Концентрация
AI
повышается при всех воспалительных
заболеваниях и при всех патологических
процессах, сопровождающихся распадом
тканей (острые панкреатиты, опухоли,
mts
опухолей в послеоперационном периоде,
при термических ожогах, пневмониях и
др.).
+
Полагают,
что увеличение этого белка при
воспалительных и некротических процессах
создает оптимальные условия для
ограничения зоны воспалительной
деструкции в период острой фазы. Дефицит
этого белка сопровождается формированием
обструктивных легочных заболеваний,
прежде всего эмфизема легких, а также
ювенильного прогрессирующего цирроза
печени. Все лица с эмфиземой легких
имеют полный или частичный дефицит
этого белка.
+
Это
белок, содержащий запас железа в
организме. Синтезируется в клетках
системы фагоцитирующих мононуклеаров.
Состоит из белка и Fe 3+ .
Кроме значительного повышения при
гемохроматозе, он повышается также при
остром лейкозе, легочных воспалительных
инфекциях, остеомиелите, ожогах,
ревматоидном артрите, СКВ, алкогольном
поражении печени, лимфогранулематозе,
раке молочной железы (как маркер).
+
Это
металлосвязывающий белок. При
электрофорезе передвигается с -
глобулинами. Трансферрин играет важную
роль в обмене железа. Он представляет
собой транспортную форму Fe
в организме. В плазме крови его
концентрация 2-4 г/л. В норме у здоровых
только 1/3 часть молекулы трансферрина
насыщена Fe,
а 2/3 части свободны, способны связаться
с Fe.
Организм взрослого человека содержит
3-5 г железа. Это железо эритроцитов
(1,5-3 г), тканей (0,1-0,3 г), тканевых белков,
таких как миоглобин цитохрома, каталаза,
пероксидаза и др., которые содержат Fe
- порфириновые группы. 1-1,5 г железа
содержится в ферритине и остальная
часть содержится с трансферрине. Железо,
находящееся в комплексе с трансферрином,
является трехвалентным и, таким образом,
нетоксичным для организма. поэтому
считается, что трансферрин в этом случае
проявляет защитную роль, связывая
двухвалентное железо.
+
Изучено
бактерицидное действие трансферрина,
проявляющееся в том, что трансферрин
угнетает размножение вирусов и бактерий.
Уменьшение насыщения трансферрина
железом свидетельствует о дефиците Fe
в организме, а увеличение - об интенсивном
распаде Нв.
+
Концентрация
трансферрина повышается при
при
некоторых формах нефротического
синдрома;
при
железодефицитной постгеморрагической
анемии.
+
Уменьшается
концентрация трансферрина при
заболеваниях печени.
+
Преальбумин
-
это белок, передвигающийся при
электрофорезе впереди альбуминов и
содержащийся в плазме в норме в количестве
0,3-0,4 г/л. Синтезируется преальбумин в
печени, и основным биологическим
свойством его является связывание и
транспорт тироксина, а также витамина
А в плазме крови. При воспалительных
процессах, злокачественных новообразованиях,
заболеваниях печени количество
преальбуминов уменьшается.
+
Иммуноглобулины
- это многочисленные белки, построенные
из тяжелых и легких цепей. Легкая цепь
иммуноглобулинов ()
состоит из 212 аминокислот; тяжелая цепь
()
- из 450 аминокислот.
+
Мв-
это хромопротеин, гемсодержащий белок.
Он обуславливает красный цвет мышечной
ткани. Основная функция Мв - это транспорт
О 2
от Нв через межмышечное пространство
к мышечным клеткам. Мв обратимо
связывается с О 2 ,
и в мышечной ткани является катализатором
окислительных процессов. Кроме О 2 ,
Мв способен связываться также как и
Нв, с СО 2
(карбоксиМв), цианистыми соединениями
(циан Мв), может окисляться в мет Мв и
восстанавливаться. Миоглобин локализуется
в различных участках миоцита, непрочно
связан с внутриклеточными структурами
и очень быстро при повреждении мышечной
ткани попадает в кровь, а затем через
почки выводится. У здоровых людей в
крови концентрация миоглобина около
95 нм/мл и за сутки выводится не более 4
мкг.
+
Миоглобинемия
и миоглобинурия делятся на 2 группы:
+
Вторичные
миоглобинемии и миоглобинурии наблюдаются
при:
длительной
ишемии мышц и краш-синдроме;
при
обширных хирургических оперативных
вмешательствах;
при
большой физической нагрузке (карате,
длительный бег);
у
рыбаков, у водителей при длительной
транспортировке из-за вынужденного
положения тела;
различных
поражениях мышц (токсические,
инфекционные).
+
Особое
значение определению миоглобина
придается при инфаркте миокарда, т.к.
вследствие некроза сердечной мышцы
разрушаются мембраны миоцитов, и
содержимое клетки , в том числе белок,
поступает в кроваток. Миоглобин непрочно
связан с внутриклеточными структурами
и имеет малую молекулярную массу,
поэтому он появляется в крови раньше
и в большем количестве, чем КК, ЛДГ,
АСАТ.
+
Миоглобин
повышается в крови через 0,5-2 часа у 70%
больных, а к 6 часам - у 100% больных с
крупноочаговым инфарктом миокарда.
Быстрое увеличение концентрации
миоглобина до максимальных цифр (в 4-10
раз выше нормы) наступает к 7-10 часу, а
затем при не осложненном инфаркте
миокарда нормализуется к 28-36 часам. По
уровню миоглобина можно составить
представление о размере некроза
миокарда, о прогнозе жизни больного и
вероятности развития осложнений.
+
Миоглобинурия
отмечается уже в 1-ые часы болезни, а к
8 часу после приступа в моче обнаруживается
миоглобин у 80-90% больных с крупноочаговым
инфарктом миокарда. При инфаркте
миокарда миоглобинурия кратковременна
и невысока, поэтому не развивается
миоренальный синдром. Значительная
миоглобинурия наблюдается при обширных
мышечных некрозах, что может привести
к некрозу почечных канальцев вследствие
отложения в клетках миоглобина и
развития ОПН.
+
Первичная
миоглобинурия встречается редко.
Причина ее неизвестна. Называется она
пароксизмальная паралитическая
миоглобинурия, или хронический возвратный
рабдомиолиз. Развивается после тяжелой
физической работы либо после тяжелой
инфекции, вакцинации. Чаще болеют
мужчины (95%). У таких больных нарушен
процесс окислительного фосфорилирования
в мышцах, отмечается дефицит фермента
фосфорилазы, а также в мышцах повышается
фетальный миоглобин вследствие дефицита
фермента карнитинпальмитинтрансферазы,
нарушается липидный обмен - в крови
растет количество свободных жирных
кислот, триацилглицеридов и -липопротеинов.
+
На
высоте приступа миалгии значительно
повышается в крови креатинкиназа, ЛДГ,
креатинин, К + ,
лейкоциты, эритроциты, гемоглобин.
+
Клинически
заболевание проявляется гипертермией,
резкими болями в мышцах. Мышцы становятся
отечными, плотными, болезненными. Такое
состояние длится 2-3 недели или месяц.
+
Кроме
изменений в крови, отмечаются изменения
в моче - протеинурия, гиалиновые и
эпителиальные цилиндры, в осадке
множество аморфных масс, моча приобретает
ярко-красный цвет. При стоянии моча
буреет, становится буро-красной из-за
превращения окисленного миоглобина в
метмиоглобин. Длительное нарушение
функции почек может привести к анурии
и ОПН.
+
Миоглобинурию
необходимо дифференцировать с
гемоглобинурией, однако при гемоглобинурии
в крови обнаруживаются признаки гемолиза
эритроцитов, падает количество
гемоглобина и эритроцитов, появляется
желтуха, нет увеличения активности
креатинкиназы, альдолазы, ЛДГ, АСАТ.
+ Дифференцируют
гемоглобинурию от миоглобинурии,
проводя электрофорез белков мочи.
Миоглобин передвигается обычно ближе
к -глобулинам,
а гемоглобин остается ближе к старту.
Либо проводится спектрофотометрия.
Наиболее точными являются методы ИФА.
+
Это
белки, которые у здоровых людей
отсутствуют и появляются в плазме крови
лишь при патологических заболеваниях.
Их называют также патологическими
иммуноглобулинами, т. к. они состоят из
тех структурных единиц, что и нормальные
Ig,
но отличаются по физико-химическим
свойствам, антигенному строению,
электролитической подвижности.
+
Моноклональные
Ig
- синтезируются одним малигнизированным
интенсивно размножающимся клоном
иммунокомпетентных клеток. Основные
различия между норм Ig
и парапротеинами - это отсутствие
свойств антител у парапротеинов.
+
Появление
парапротеинов в плазме крови называется
парапротеинемией, в моче парапротеин
цепей.
+
Клинически
различают парапротеинемии:
злокачественная
- миеломная болезнь, или плазмоцитома,
болезнь Вальденстрема, болезнь тяжелых
цепей, злокачественные лимфомы и
лейкозы;
доброкачественные
- злокачественные опухоли, коллагенозы,
хронические гепатиты, циррозы и другие
хронические воспалительные заболевания.
+
Диагноз
“Парапротеинемия” ставят на основании
электролиза белков, а классовую
принадлежность их с помощью соответствующих
им моноспецифических антисывороток.
+
Наиболее
часто встречаются группы опухолевых
клеток с выделением в кровь патологии
Ig
в системе плазматических клеток.
Наиболее часто встречают G-миелома,
реже А-миелома, еще реже D-
и Е-миеломы.
+
При
электрофорезе парапротеины наиболее
часто передвигаются в виде плотной и
узкой полости в области -глобулинов
либо -глобулинов,
либо меду
и .
Очень редко между 2
и .
Если парапротеин наслаивается на
какую-либо фракцию, то эта фракция резко
увеличивается до 40-40% и более.
+
Парапротеины
передвигаются с -глобулинами,
свидетельствуют в пользу -плазмоцитомы
(или -миеломы)
передвигающиеся с -глобулинами
- о -плазмоцитоме,
между
и -глобулинами
- М-градиент - о миеломе.
+
Диагностическое
значение имеет также электрофорез
белков мочи.
+
Белок
Бенс-Джонса
появляется в моче при миеломах с
избыточной продукцией легких цепей
(L-
цепей). Парапротеинемия и парапротеинурия
приводили к развитию патологических
синдромов. Откладываясь в тканях многих
органов, патологичные Ig
вызывают синдромы Рейно, кровоточивость.
+
Уменьшение
содержания в крови нормальных
иммуноглобулинов приводит к подавлению
иммунной зашиты организма, частым ОРВИ,
герпетическим инфекциям и общим
синдромам недомогания.
+
Характерным
клиническим признаком являются костные
изменения (остеопороз плоских костей
черепа, ребер и т. д.).
+
Лабораторно
отмечается повышение концентрации
общего белка (до 200 г/л). Возникает
спонтанная агглютинация эритроцитов,
что затрудняет получение хороших мазков
крови и костного мозга. СОЭ резко
повышено. Осадочные пробы резко
положительны. У 20-40% больных отмечается
гиперкальциемия (как последействие
остеолиза).
+
Развивается
миеломная нефропатия. В основе
развивающейся почечной недостаточности
лежит восходящий нефросклероз.
Поликлональная парапротеинемия
характеризуется тем, что PIg
секретируются несколькими клонами
антител образующих клеток.
+
“Доброкачественная”
парапротеинемия чаще всего принадлежит
к классу G.
Общее количество белка у этих больных
невысокое, количество PIg
не превышает 20 г/л. Количество нормальных
Ig
нормальное или повышенное в зависимости
от характера сопутствующего заболевания.
В моче таких больных отсутствует белок
Бенс-Джонса.
+
Иммуноэлектрофоретический
анализ позволяет рано выявить низкие
конструкции парапротеина и точно их
титровать. Выявление парапротеина
позволяет правильно и своевременно
поставить диагноз больным и назначить
правильную терапию. Динамическое
наблюдение за концентрацией парапротеина
- объективный тест оценки эффективности
применяемой стероидной или цитостатической
терапии.
Мы и наши партнеры храним и/или получаем доступ к информации на устройстве (например, файлам cookie) и обрабатываем личные данные (например, уникальные идентификаторы и другие данные устройства) для персонализированной рекламы и контента, оценки эффективности рекламы, анализа аудитории и разработки продуктов. С вашего согласия мы и наши партнеры можем использовать данные геолокации и идентификацию посредством сканирования устройства. Политика конфиденциальности
Вы можете изменить свой выбор в любое время в нашей центре конфиденциальности.
Специфические белки крови | 4. Белки острой фазы воспаления
Белки острой фазы воспаления [Острофазовые] — это, факторы...
Реферат белки острой фазы воспаления реферат
Показано клиническое значение белков острой фазы при...
Белки острой фазы
Типы Людей Сочинение
Сочинение Миниатюра О Имени Кристина
Россия В I Мировой Войне Реферат
Сочинение Лирика Федора Тютчева
Как Оформлять Цитаты В Дипломной Работе