Аденозинмонофосфат — Википедия

Мы профессиональная команда, которая на рынке работает уже более 2 лет и специализируемся исключительно на лучших продуктах.

У нас лучший товар, который вы когда-либо пробовали!

Наши контакты:

Telegram:

https://t.me/stuff_men

E-mail:

stuffmen@protonmail.com

ВНИМАНИЕ!!! В Телеграмм переходить только по ссылке, в поиске много Фейков!

Внимание! Роскомнадзор заблокировал Telegram ! Как обойти блокировку:

http://telegra.ph/Kak-obojti-blokirovku-Telegram-04-13-15

Ингибируются цАМФ только при высоких концентрациях метилированных производных ксантина , например, кофеина. Аденилатциклазы активируются G-белками активность которых в свою очередь зависит от метаботропных рецепторов, связанных с G-белками. В неактивном состоянии протеинкиназа A является тетрамером , в котором две К каталитические субъединицы самоингибированы регуляторными R субъединицами. Активированная протеинкиназа А фосфорилирует остатки серина и треонина в более чем различных белках, в том числе во многих ферментах. Протеинкиназы, в свою очередь, фосфорилируют эффекторные белки и изменяют увеличивают или уменьшают их активность. Таким образом, содержание цАМФ в клетке определяется соотношением активностей этих двух ферментов. Связь между гормоном или др. Концентрация цAMФ, образующегося в клетке, превышает концентрацию действующего на клетку гормона в раз. В основе механизма действия цAMФ в тканях животных и человека лежит его взаимодействие с протеинкиназами, например, протеинкиназы А. Связывание цAMФ с регуляторной субъединицей протеинкиназы приводит к диссоциации фермента и активации его каталитической субъединицы, которая, освободившись от регуляторной субъединицы, способна фосфорилировать определённые белки в том числе ферменты. Изменение свойств этих макромолекул путём фосфорилирования меняет и соответствующие функции клеток. В бактериях, уровень цАМФ изменяется в зависимости от среды культивации. В частности, уровень цАМФ низок, если в качестве источника углерода используется глюкоза. Это регулируется через ингибирование цАМФ-образующего фермента, аденилатциклазы, как побочный продукт транспорта глюкозы в клетку. Комплекс CRP-цАМФ увеличивает экспрессию большого количества генов, включая некоторые ферменты, ответственные за запасание энергии независимо от глюкозы. В среде с низкой концентрацией глюкозы, цАМФ накапливается и связывается с аллостерическим сайтом транскрипционного регулятора CRP. Этот белок переходит в активную форму и связывается со специфическим сайтом левее lac промотора, облегчая посадку РНК полимеразы на соседний промотер для старта транскрипции с lac оперона, увеличивая скорость транскрипции lac оперона. Материал из Википедии — свободной энциклопедии. Основные группы биохимических молекул. Вторичные посредники Пуриновые нуклеотиды. Страницы, использующие волшебные ссылки ISBN. Пространства имён Статья Обсуждение. Просмотры Читать Править Править код История. Эта страница последний раз была отредактирована 11 сентября в Текст доступен по лицензии Creative Commons Attribution-ShareAlike ; в отдельных случаях могут действовать дополнительные условия. Свяжитесь с нами Политика конфиденциальности Описание Википедии Отказ от ответственности Разработчики Соглашение о cookie Мобильная версия.

Аденозинмонофосфат — Википедия

Аденозинмонофосфат

Циклический аденозинмонофосфат

Аденозинмонофосфат

Циклический аденозинмонофосфат

Аденозинмонофосфат

Аденозинмонофосфат

Аденозинмонофосфат

Аденозинмонофосфат

Аденозинмонофосфат

Циклический аденозинмонофосфат

Аденозинмонофосфат

Циклический аденозинмонофосфат

Аденозинмонофосфат

Аденозинмонофосфат

Циклический аденозинмонофосфат

Аденозинмонофосфат

Аденозинмонофосфат

Циклический аденозинмонофосфат

Циклический аденозинмонофосфат

Аденозинмонофосфат

Report Page