Ацетилировать

__________________________

Проверенный магазин!

Гарантии и Отзывы!

Ацетилировать

__________________________

Наши контакты (Telegram):

НАПИСАТЬ НАШЕМУ ОПЕРАТОРУ ▼

>>>🔥✅(ЖМИ СЮДА)✅🔥<<<

__________________________

ВНИМАНИЕ!

⛔ В телеграм переходить по ссылке что выше! В поиске фейки!

__________________________

ВАЖНО!

⛔ Используйте ВПН, если ссылка не открывается или получите сообщение от оператора о блокировке страницы, то это лечится просто - используйте VPN.

__________________________

ацетилировать на английский - Русский-Английский | Glosbe

Ацетилирование или в номенклатуре ИЮПАК этаноилирование представляет собой реакцию органической этерификации уксусной кислотой. Он вводит ацетильную функциональную группу в химическое соединение. Такие соединения называются ацетатными эфирами или ацетатами. Деацетилирование - это противоположная реакция, удаление ацетильной группы из химического соединения. Реакции ацетилирования и деацетилирования происходят в живых клетках в процессе метаболизма лекарств ферментами в печени и других органах например, в головном мозге. Фармацевтические препараты часто применяют ацетилирование, чтобы такие сложные эфиры могли преодолевать гематоэнцефалический барьер и плаценту , где они деацетилируются ферментами карбоксилэстеразами аналогично ацетилхолину. Примерами ацетилированных фармацевтических препаратов являются диацетилморфин героин , ацетилсалициловая кислота аспирин , THC-O-ацетат и диацереин. И наоборот, такие лекарства, как изониазид , ацетилируются в печени во время метаболизма лекарства. Лекарство, действие которого зависит от таких метаболических превращений, называется пролекарством. Для реакций этерификации вне клеток обычно используется уксусный ангидрид. Ацетилирование - важная модификация белков в клеточной биологии ; и протеомные исследования идентифицировали тысячи ацетилированных белков млекопитающих. Ацетилирование происходит как со-поступательной и пост-трансляционной модификации из белков , например, гистоны , р53 и тубулина. Среди этих белков широко представлены белки хроматина и метаболические ферменты, что указывает на то, что ацетилирование оказывает значительное влияние на экспрессию генов и метаболизм. N-концевое ацетилирование является одной из наиболее распространенных ко-трансляционных ковалентных модификаций белков у эукариот и имеет решающее значение для регуляции и функции различных белков. N-концевое ацетилирование играет важную роль в синтезе, стабильности и локализации белков. Некоторые белки прокариот и архей также модифицируются N-концевым ацетилированием. N-концевое ацетилирование катализируется набором ферментных комплексов, N-концевыми ацетилтрансферазами NAT. Различные NAT ответственны за ацетилирование N-конца растущего белка, и до сих пор было обнаружено, что ацетилирование необратимо. Каждый из этих различных ферментных комплексов специфичен для разных аминокислот или аминокислотных последовательностей, которые показаны в следующей таблице. NatA состоит из двух субъединиц: каталитической субъединицы Naa10 и вспомогательной субъединицы Naa Субъединицы NatA более сложны у высших эукариот, чем у низших эукариот. Четыре возможных каталитически-вспомогательных димера hNatA образуются этими четырьмя белками. Эти аминокислоты чаще экспрессируются на N-конце белков у эукариот, поэтому NatA является основным NAT, соответствующим всему количеству его потенциальных субстратов. Несколько разных партнеров по взаимодействию вовлечены в N-концевое ацетилирование с помощью NatA. Комплексы NatB состоят из каталитической субъединицы Naa20p и вспомогательной субъединицы Naa25p, которые присутствуют как у дрожжей, так и у человека. У дрожжей все субъединицы NatB связаны с рибосомами; но у людей обнаружено, что субъединицы NatB являются ассоциированными с рибосомами и не рибосомными формами. Комплекс NatC состоит из одной каталитической субъединицы Naa30p и двух вспомогательных субъединиц Naa35p и Naa38p. Все три субъединицы обнаруживаются на рибосоме у дрожжей, но они также обнаруживаются в нерибосомных формах NAT, таких как Nat2. Сначала у дрожжей и человека были идентифицированы только два субстрата, H2A и H4. Во-вторых, субстратная специфичность Naa40p находится в пределах первых остатков, что значительно превышает субстратную специфичность других NAT. Ацетилирование гистонов с помощью NatD частично связано с рибосомами, а аминокислотными субстратами являются сами N-концевые остатки, что отличает его от лизин-N-ацетилтрансфераз KAT. N-конец субстратов Naa50p отличается от тех, которые ацетилированы NatA-активностью Naa10p. NAA50 в растениях имеет важное значение для контроля роста, развития и реакции на стресс, а функция NAA50 в высокой степени сохраняется у людей и растений. Первоначально считалось, что NatF был обнаружен только у высших эукариот, поскольку он отсутствовал в дрожжах. Однако позже было обнаружено, что Naa60 обнаружен во всем эукариотическом домене, но был вторично потерян в линии грибов. По сравнению с дрожжами, NatF способствует большему количеству N-концевого ацетилирования у людей. Было показано, что NatF имеет органелларную локализацию и ацетилирует цитозольные N-концы трансмембранных белков. Органеллы локализация Naa60 опосредована его уникальным C-конец, который состоит из двух альфа - спиралей , которые периферически ассоциируются с мембраной и опосредуют взаимодействие с PI 4 Р. N-концевое ацетилирование белков может влиять на стабильность белка, но до сих пор результаты и механизм не были очень ясными. Было показано, что N-концевое ацетилирование может управлять локализацией белков. Arl3p является одной из «Arf-подобных» Arl GTPases , которая имеет решающее значение для организации мембранного трафика. Если Phe или Tyr заменены на Ala на N-конце Arl3p, он больше не может локализоваться на мембране Гольджи, указывая тем самым, что Arl3p нуждается в своих естественных N-концевых остатках, которые могут быть ацетилированы для правильной локализации. Также было доказано, что N-концевое ацетилирование белка связано с регуляцией клеточного цикла, а апоптоз - с экспериментами по нокдауну белка. Нокдаун NatA или комплекса NatC приводит к индукции p зависимого апоптоза , что может указывать на то, что антиапоптотические белки были меньше или больше не функционировали из-за сниженного N-концевого ацетилирования белка. Это может активировать каспазу-2 и вызвать апоптоз клеток. Белки рибосом играют важную роль в синтезе белков, которые также могут быть ацетилированы на N-конце. N-концевое ацетилирование рибосомных белков может влиять на синтез белка. Снижение точности трансляции наблюдалось в штамме с делецией NatA, а в штамме с делецией NatB был замечен дефект рибосомы. Было высказано предположение, что NAT действуют как онкобелки и как супрессоры опухолей при раке человека, и экспрессия NAT может увеличиваться или уменьшаться в раковых клетках. Эктопическая экспрессия hNaa10p увеличивает пролиферацию клеток и активизирует регуляцию гена, участвующего в пролиферации и метаболизме выживания клеток. Гиперэкспрессия hNaa10p был в мочевой рак мочевого пузыря , рак молочной железы и рак шейки матки. Но высокий уровень экспрессии hNaa10p также может подавлять рост опухоли, а снижение уровня экспрессии hNaa10p связано с плохим прогнозом, большими опухолями и большим количеством метастазов в лимфатических узлах. Белки обычно ацетилируются по остаткам лизина, и в этой реакции используется ацетил-кофермент А в качестве донора ацетильной группы. При ацетилировании и деацетилировании гистонов гистоновые белки ацетилируются и деацетилируются по остаткам лизина в N-концевом хвосте как часть регуляции гена. Регулирование факторов транскрипции, эффекторных белков, молекулярных шаперонов и белков цитоскелета посредством ацетилирования и деацетилирования является важным посттрансляционным регуляторным механизмом. Эти регуляторные механизмы аналогичны фосфорилированию и дефосфорилированию под действием киназ и фосфатаз. Мало того, что состояние ацетилирования белка может изменять его активность, но недавно было высказано предположение, что эта посттрансляционная модификация может также пересекаться с фосфорилированием , метилированием , убиквитинированием , сумоилированием и другими для динамического контроля клеточной передачи сигналов. Регулирование белка тубулина является примером этого в нейронах мыши и астроглии. После разборки это ацетилирование удаляется другой специфической деацетилазой в цитозоле клетки. Таким образом, аксонемные микротрубочки, которые имеют длительный период полужизни, несут «характерное ацетилирование», которое отсутствует в цитозольных микротрубочках с более коротким периодом полужизни. В области эпигенетики было показано , что ацетилирование и деацетилирование гистонов является важным механизмом регуляции транскрипции генов. Однако гистоны - не единственные белки, регулируемые посттрансляционным ацетилированием. Ниже приведены примеры различных других белков, играющих роль в регуляции передачи сигнала, на активность которых также влияет ацетилирование и деацетилирование. Р53 белок представляет собой супрессор опухоли , который играет важную роль в сделках сигнала в клетках, особенно в поддержании стабильности генома путем предотвращения мутации. Поэтому он также известен как «хранитель генома». Он также регулирует клеточный цикл и останавливает рост клеток, активируя регулятор клеточного цикла p При серьезном повреждении ДНК он также инициирует запрограммированную гибель клеток. Исследования предположили , что Mdm2 образует комплекс с р53 и предотвращает его от привязки к конкретным рчувствительных генов. Ацетилирование р53 необходимо для его активации. Сообщалось, что уровень ацетилирования р53 значительно повысится, когда клетка подвергнется стрессу. Сайты ацетилирования демонстрируют значительную избыточность: если только один сайт ацетилирования инактивирован мутацией в аргинин, экспрессия p21 все еще наблюдается. Однако, если несколько сайтов ацетилирования заблокированы, экспрессия p21 и подавление роста клеток, вызванное p53 , полностью теряются. Кроме того, ацетилирование р53 предотвращает его связывание с репрессором Mdm2 на ДНК. Кроме того, предполагается, что ацетилирование p53 имеет решающее значение для его независимых от транскрипции проапоптотических функций. Сайт ацетилирования C-конца был исследован с помощью моделирования молекулярной динамики и спектроскопии кругового дихроизма , и было высказано предположение, что ацетилирование изменяет структурный ансамбль C-конца. Поскольку основная функция p53 - супрессор опухолей , идея о том, что активация p53 является привлекательной стратегией для лечения рака. Нутлин-3 - это небольшая молекула, предназначенная для нацеливания на взаимодействие p53 и Mdm2, которое предотвращает дезактивацию p Отчеты также показали, что в раковой клетке при обработке Nutilin-3a ацетилирование lys наблюдалось на c-конце p Они играют важную роль в поддержании структуры клетки, а также клеточных процессов, например, движения органелл. Кроме того, микротрубочка отвечает за формирование митотического веретена в эукариотических клетках для транспортировки хромосом при делении клеток. Обратная реакция ацетилирования катализируется гистондеацетилазой 6. Например, алкалоиды барвинка и таксаны избирательно связываются и ингибируют микротрубочки , что приводит к остановке клеточного цикла. Преобразователь сигнала и активатор транскрипции 3 STAT3 представляет собой фактор транскрипции, который фосфорилируется рецептор-ассоциированными киназами , например тирозинкиназами семейства Януса , и перемещается в ядро. STAT3 регулирует несколько генов в ответ на факторы роста и цитокины и играет важную роль в росте клеток. Следовательно, STAT3 способствует онкогенезу в различных путях, связанных с ростом клеток. С другой стороны, он также играет роль в подавлении опухолей. Ацетилирование STAT3 катализируется гистонацетилтрансферазой p и отменяется гистондеацетилазой 1 типа. Ацетилирование лизина STAT3 также повышено в раковых клетках. Поскольку ацетилирование STAT3 важно из-за его онкогенной активности и того факта, что уровень ацетилированного STAT3 высок в раковых клетках, подразумевается, что нацеливание на ацетилированный STAT3 для химиопрофилактики и химиотерапии является многообещающей стратегией. Эта стратегия поддерживается путем лечения ресвератролом , ингибитором ацетилирования STAT3, в линии раковых клеток, обращает аберрантное метилирование CpG-островков. С начала 20 века ацетилирование древесины исследовалось как метод повышения прочности древесины в плане устойчивости к процессам гниения и плесени. Вторичные преимущества включают улучшение размерной стабильности, улучшенную твердость поверхности и отсутствие ухудшения механических свойств из-за обработки. Физические свойства любого материала определяются его химической структурой. Древесина содержит множество химических групп, называемых свободными гидроксилами. Свободные гидроксильные группы адсорбируют и выделяют воду в зависимости от климатических условий, которым подвергается древесина. Это объяснение того, почему древесина набухает и сжимается. Также считается, что переваривание древесины ферментами начинается на свободных гидроксильных участках, что является одной из основных причин, почему древесина склонна к гниению. Ацетилирование превращает свободные гидроксилы в древесине в ацетильные группы. Это достигается путем взаимодействия древесины с уксусным ангидридом, который получают из уксусной кислоты известной как уксус в ее разбавленной форме. Когда свободная гидроксильная группа превращается в ацетильную группу, способность древесины поглощать воду значительно снижается, что делает древесину более стабильной по размерам и, поскольку она больше не усваивается, чрезвычайно прочной. В году лондонская компания Titan Wood с производственными мощностями в Нидерландах добилась рентабельной коммерциализации и начала крупномасштабное производство ацетилированной древесины под торговой маркой «Accoya». Source Authors. Previous article Next article. Из Википедии, бесплатной энциклопедии. Реакция, при которой в химическое соединение вводится ацетильная функциональная группа. Смотрите также: ацетат целлюлозы. Cookie-policy To contact us: mail to admin qwerty. Naa10 Ard1 Naa15 Nat1. Naa20 Nat3 Naa25 Mdm Актин - N-конец. Немелкоклеточный рак легкого.

Ацетилировать

Форумы наркоманов

Закладки наркотиков в Ясный

Ацетилировать

Купить закладку Мяу-мяу Усть-Каменогорске

Заволжск купить закладку METHADONE