Белок

Белок — сложное органическое вещество, которое состоит из 20 аминокислот, связанных между собой пептидной связью, и является особенно значимым для процессов жизнедеятельности любого организма. Белки, например, управляют экспрессией генов — процессом, в ходе которого наследственная информация от генов преобразуется в РНК или белок. Поэтому другое название этих соединений — протеины, что в переводе с греческого означает «первый» или «главный». Свое русское наименование белки получили по веществу, обнаруженному в птичьих яйцах, которое при нагревании имеет свойство сворачиваться в массу белого цвета.

В живом организме среди всех имеющихся соединений больше всего именно аминокислотных. К настоящему моменту ученые смогли исследовать примерно 3 млрд белков, в человеческом организме удалось зафиксировать около 50 тысяч. Весь обнаруженный массив было принято делить на группы по различным признакам. Белки, напоминающие своей формой шар, называют глобулярными, а те, которые больше походят на вытянутую нить, — фибриллярными. По выполняемым в организме функциям данные соединения делятся на структурные, придающие клеточным тканям специальную форму; каталитические, или ферменты, ускоряющие биохимические реакции; регуляторные, к которым относится большинство гормонов, поддерживающих в организме необходимый баланс; защитные, которые способны узнавать и при необходимости атаковать чужеродные тела (к этой группе относятся белки, участвующие в процессе свертывания крови). Важным источником белков, не синтезируемых в человеческом организме, являются продукты животного происхождения.

Название «Б.» впервые было дано веществу птичьих яиц, свёртывающемуся при нагревании в белую нерастворимую массу. Первые работы по выделению и изучению белковых веществ были выполнены в 18 в. Однако они носили описательный характер. В 19 в. Ж. Гей-Люссак и Л. Тенар первыми осуществили аналитич. исследования ряда Б. и установили, что белковые вещества сходны как по внешним признакам и свойствам, так и по элементному составу. Важным событием в изучении Б. явилось выделение из белкового гидролизата аминокислоты глицина (франц. химик А. Браконно, 1820). Первая концепция строения Б. (теория протеина) принадлежит голландскому химику Г. Мульдеру (1836).

Он сформулировал понятие о минимальной структурной единице – протеине, присутствующей во всех Б., которой приписал следующий состав: 2C8H12N+25O. Позднее эта структура была уточнена (C40H62N10O12), в состав некоторых Б. включены сера и фосфор.

Эта теория была повсеместно признана, но уже в 1846 Ю. Либих и работавший у него в лаборатории рос. химик Н. Лясковский высказал несогласие с определёнными её положениями, а спустя некоторое время она осталась в прошлом. Несмотря на это, труды Г. Мульдера привлекли большое внимание к аналитич. исследованиям Б., совершенствованию препаративных методов белковой химии, сделали Б. гл. объектом развивающейся химии природных соединений. Постепенно формируется представление о функциях Б. в живых организмах. В 1835 Й. Я. Берцелиус предположил, что Б. играют роль биокатализаторов. Вскоре были открыты протеолитические ферменты – пепсин (1836) и трипсин (1856). На формирование совр. представлений о структуре Б. повлияли работы нем. анатома и физиолога Г. Мейснера по расщеплению Б. протеолитическими ферментами. К кон. 19 в. было изучено большинство аминокислот, входящих в состав Б., и в 1894 А. Коссель выдвинул идею о том, что осн. структурными элементами Б. являются аминокислоты. В нач. 20 в. значит. вклад в изучение Б. внёс Э. Фишер, который, используя методы органич. химии, доказал, что Б. построены из α-аминокислот, связанных амидной связью. Он же сделал первые аминокислотные анализы Б., дал правильное объяснение протеолизу. В 1-й пол. 20 в. получили развитие физикохимич. методы анализа Б., определены молекулярные массы многих из них, получены данные о сферич. форме глобулярых Б. (Т. Сведберг, 1926). Был выделен белковый гормон – инсулин (Ф. Бантинг, Ч. Г. Бест, 1922), получены первые кристаллич. ферменты (Дж. Б. Самнер, 1926; Дж. Х. Нортроп, 1929), доказана белковая природа антител (1939), разработаны методы хроматографич. анализа Б. (А.Мартин, Р.Синг, 1944). В нач. 1950-х гг. была высказана идея о трёх уровнях организации белковых молекул (дат. биохимик К. У. Линдерстрём-Ланг, 1952), которая позднее нашла подтверждение. Развитие аналитич. методов привело к созданию автоматич. аминокислотного анализатора (С. Мур, У. Стайн, 1958), существенной модификации хроматографич. методов и совершенствованию рентгеноструктурного анализа; был создан секвенатор – прибор для определения последовательности аминокислотных остатков в Б. (П. Эдман, Дж. Бегг, 1967). В эти годы была определена структура нескольких сотен белков. Разработка эффективного метода анализа нуклеотидной последовательности ДНК (А. Максам и У. Гилберт, Ф. Сенгер) существенно облегчила определение последовательностей аминокислот в Б. исходя из данных о структуре кодирующих их генов. Это позволило устанавливать структуру Б., доступных в ничтожно малых количествах (напр., интерферон), а также Б., обладающих большой молекулярной массой (содержащих 700 и более аминокислотных остатков). Успехи структурного анализа позволили приступить к определению пространственной организации и молекулярных механизмов функционирования надмолекулярных комплексов, в т. ч. рибосом и вирусов. В кон. 20 в. появилась новая область исследования Б. – протеомика, в задачу которой входит комплексный анализ совокупности белков отд. клеток, органов и систем, функционирующих в данный конкретный момент времени в норме и при патологии.