Свойства и структурная организация мышечных белков
Свойства и структурная организация мышечных белковСкачать файл - Свойства и структурная организация мышечных белков
Он представляет собой полноценный белок, растворимый в воде. Температура денатурации свободного от солей миогена По истечении определенного времени часть миогена переходит в нерастворимое состояние. Миоальглобулины составляют примерно Растворимы в воде, нерастворимы в кислой среде, так как имеют изоэлектрическую точку около pH 3, Этот полноценный белок растворим в солевых растворах даже при низких концентрациях. Изоэлектрическая точка располагается в области pH 5,0. Миоглобин-хромопротеид составляет примерно 0, Состоит из белковой и простетической группы — гема. Гем миоглобина идентичен тему гемоглобина, но на одну молекулу миоглобина приходится одна группа гема; белковая часть отличается от белковой части гемоглобина. В миоглобине отсутствует цистин. В воде мио глобин растворим. При денатурации происходит отщепление простетической группы. Миоглобин способен присоединять азота оксид, сероводород и кислород за счет дополнительных связей. При присоединении кислорода образуется оксимиоглобин, который по истечении определенного времени переходит в метмиоглобин буро-коричневого цвета, при этом железо отдает один электрон. Под действием восстановителей метмиоглобин снова образует миоглобин. Эти превращения сходны с превращениями гемоглобина. Интенсивность окраски мяса зависит от содержания миоглобина, так как он окрашен в темно-коричневый цвет. Содержание в мышечном волокне незначительно. К группе протеидов относятся также некоторые ферменты мышечного волокна. Миозин — фибриллярный полноценный белок с асимметрией молекул При центрифугировании разделяется на 4 фракции. В данном учебном пособии под миозином подразумевается вся миозиновая фракция. Миозин может взаимодействовать с актином, образуя актомиозин, и с аденозинтрифосфорной кислотой АТФ , когда он выступает в качестве фермента. В этом случае образуются аденозиндифосфорная АДФ и ортофосфорная кислоты и выделяется энергия, которая расходуется на сокращение волокна. Температура денатурации миозина Изоэлектрическая точка при pH 5,4. Актин — полноценный белок, переваривается пищеварительными ферментами, в волокне его содержится около Под действием растворимых солей щелочных и щелочноземельных металлов в определенных концентрациях он переходит в фибриллярную форму в результате линейной агрегации молекул. При удалении этих солей снова превращается в глобулярный актин. Фибриллярный актин образуется при замораживании мышечной ткани в результате увеличения концентрации содержащихся в ней солей. Актомиозин — комплексный белок. Образуется актомиозин в результате взаимодействия SH-групп миозина при определенных условиях с оксигруппами фибриллярного актина. В присутствии АТФ и в зависимости от ее концентрации актомиозин частично или полностью диссоциирует на миозин и актин. Это изменение тесно связано с сокращением и посмертным окоченением мышц. В составе мышечной ткани актомиозин в зависимости от условий может находиться в ассоциированной или частично диссоциированной форме, содержащей неопределенное количество актина. Актомиозин растворим в солевых растворах достаточно высокой концентрации. При этом чем больше в нем актина, тем выше требуется концентрация солей. При разбавлении актин осаждается. Температура денатурации актомио- зина Тропомиозин — фибриллярный неполноценный белок с асимметрией молекулы 1: По свойствам и аминокислотному составу близок к миозину, но не содержит триптофан. В присутствии нейтральных солей образует вязкие растворы, в которых диспергируется солями на частицы различных размеров. Изоэлектрическая точка при pH 4,6. Нуклеопротеиды — сложные белки, образованные щелочными белками — гистонами и нуклеиновой кислотой. Это полноценные белки; они составляют небольшую часть белков мышечного волокна. В состав мышечного волокна входят представители всех групп ферментов: В связи с этим в мышечном волокне возможны самые разнообразные ферментативные превращения. Однако после убоя животного птицы в связи с прекращением поступления кислорода в клетки на первый план выступает разрушительная деятельность ферментов, преимущественно гидролаз и фосфорилаз, которая приводит к существенным изменениям белковой, липидной и углеводной фракций и многих экстрактивных веществ. Влияние окислительно-восстановительных ферментов в посмертных превращениях мышечной ткани в достаточной мере еще не выяснено, хотя, несомненно, их действие имеет практическое значение. Миоглобин обладает пероксидазными свойствами и способствует окислению жира. Каталаза, разрушающая перекись водорода, присутствует в доброкачественном мясе и не обнаруживается в недоброкачественном, что может быть использовано при оценке качества мяса. В зависимости от вида и упитанности животных тщательно отпрепарированная мышечная ткань содержит разное количество липидов. Часть этих липидов, главным образом глицеридов, находится в тончайших прослойках соединительной ткани и легко извлекается органическими растворителями. Другие липиды входят в состав волокна и не полностью извлекаются растворителями. Липиды, находящиеся в волокне, распределены в саркоплазме и связаны с фибриллами. Среди них обнаружены глицериды и небольшое количество свободных жирных кислот. Состав глицеридов волокна отличается от состава глицеридов жировой ткани большим содержанием высоконепредельных и летучих жирных кислот. В небольшом количестве в мышцах обнаружены стериды и холестерин Часть липидов мышечного волокна и холестерина наряду с белками органически входит в его структуру; другая представляет собой промежуточные продукты обмена веществ. Полиненасыщенные жирные кислоты, фосфолипиды и холестерин — необходимые компоненты пищи. Поданным НИИ питания РАМН, суточная потребность человека в полиненасыщен- ных кислотах в среднем составляет Большинство прочих органических веществ извлекается экстрагируется при обработке мяса водой, поэтому их называют экстрактивными. Многие из них претерпевают глубокие химические изменения с момента прекращения жизненных процессов в тканях с образованием других веществ. Поэтому состав этой фракции мышечной ткани качественно и количественно непостоянен, что вызывает изменения и некоторых важных свойств мяса. Прочие органические вещества мышечной ткани в соответствии с особенностями их состава и значением можно разделить на три группы: В свою очередь, азотистые небелковые вещества подразделяются на азотистые основания, аминокислоты и прочие азотистые вещества. Азотистые основания представлены основаниями группы карнозина карнозин, ансерин , основаниями группы креатина креатин, креатинин, метилгуанидин , основаниями группы холина холин, карнитин, бетаин , а также пуриновыми и пиримидиновыми основаниями аденин, гуанин, гипоксантин и др. Их состав непостоянен и меняется с течением времени после прекращения жизни животного. Из прочих азотистых небелковых веществ к наиболее важным относятся креатинфосфорная КРФ , аденозинтрифосфорная АТФ , аденозиндифосфорная АДФ , аденозинмонофосфор- ная, или адениловая АМФ , инозиновая кислоты, глутатион, глутамин, мочевина, аммонийные соли. Несмотря на сравнительно небольшое относительное содержание азотистых экстрактивных веществ, их роль в питании значительна, так как они включают вкусовые, ароматические и биологически активные вещества. Сырое мясо обладает слабым кисловатым запахом и вкусом. Специфический аромат и вкус, присущие каждому виду мяса, появляются лишь после тепловой обработки. Таким образом, в сыром мясе содержатся компоненты, которые, видоизменяясь при нагреве, образуют ароматические и вкусовые вещества. Среди экстрактивных веществ присутствуют химические раздражители секреции желудочных желез. Павлов, без них мясо остается в желудке долгое время, практически не перевариваясь. Мясной экстракт или навар он относит к лучшим возбудителям желудочного сока. Эти свойства мясного экстракта обусловлены некоторыми азотистыми основаниями метилгуанидином, карнозином, карнитином , содержащимися в мышцах. Количество аммонийных солей в мышечной ткани колеблется в больших пределах Аммонийный азот иногда обнаруживается даже непосредственно после убоя. Его количество зависит от физиологического состояния и увеличивается в мышцах больных и усталых животных. С течением времени после убоя оно возрастает в результате распада мочевины и дезаминирования глутамина и аспарагина. Содержание аммонийного азота может также возрастать и при порче мяса. В число важнейших безазотистых органических компонентов мышечной ткани входят гликоген и продукты его фосфоролиза гексозофосфорные эфиры, молочная кислота и амилолиза декстрины, мальтоза, глюкоза. Их количество зависит от физиологического состояния животных перед убоем и от глубины автолитических процессов после убоя, в ходе которых гликоген расщепляется до низкомолекулярных соединений. Часть гликогена мышечного волокна связана с белками миозином, миогеном , другая находится в свободном состоянии. Количество гликогена в парном мясе в среднем составляет В мышцах плохо откормленных, истощенных и больных животных его в В разных мышцах содержание гликогена различно: Соответственно количеству гликогена изменяется и содержание в мышцах продукта его распада, в том числе и молочной кислоты. Ее количество колеблется в пределах Количество моносахаридов в пересчете на глюкозу колеблется в пределах 0, В состав мышечной ткани входят почти все водорастворимые витамины. Для различных видов животных и разного их состояния количество витаминов неодинаково. К витаминам относится также холин, содержащийся в мышцах в количестве В составе мышечной ткани обнаружены металлы: Эти металлы частично связаны с белковыми коллоидами мышечного волокна, заряженными в большинстве отрицательно, частично с неорганическимианионами пиро- и ортофосфорной, серной, соляной, угольной кислот, с которыми образуют электролиты. В белках мышц больше катионов, чем анионов, в мышечной жидкости — наоборот. Некоторые электролиты соли угольной, фосфорной кислот играют роль буферных систем мышечного волокна. Железо входит в состав миоглобина. Количество минеральных фосфорных соединений колеблется в связи с распадом органических фосфорсодержащих составных частей мышечной ткани. В мышцах в незначительном количестве примерно 0, В состав мышечной ткани кроме перечисленных минеральных составных частей входит сероводород. Но иногда оно может достигать При порче мяса содержание сероводорода в нем резко возрастает. Основу соединительной ткани составляют коллагеновые и эластиновые волокна. Коллагеновые волокна преимущественно имеют лентовидную форму, хотя известно пять их морфологических вариантов; эластиновые волокна нитевидной формы. Коллагеновые и эластиновые волокна вместе с перепонками образуют губчатую структуру соединительной ткани, в ячейках которой содержится тканевая жидкость. Клеточные элементы в соединительной ткани немногочисленны, хотя и разнообразны. В зависимости от соотношения в составе соединительной ткани коллагеновых и эластиновых волокон и других морфологических элементов различают ее разновидности: Плотная соединительная ткань содержит преимущественно коллагеновые волокна. Она образует сухожилия, связки, оболочки мускулов и внутренних органов, входит в состав кожи. Рыхлая соединительная ткань в отличие от плотной содержит больше клеточных элементов. Она главным образом связывает другие ткани и мускулы между собой, а также кожу с поверхностнрй фасцией. На основе этой ткани развивается жировая ткань. В эластической ткани преобладают эластиновые волокна. Эта ткань входит в выйную затылочно-шейную связку, желтую фасцию живота и стенки крупных кровеносных сосудов. Коллагеновые волокна в большинстве случаев являются преобладающим структурным элементом соединительной ткани. Коллагеновые волокна отличаются большой прочностью: Основу структуры коллагеновых волокон составляют элементарные волоконца, образованные протофибриллами диаметром около 0,05 мкм, которые составляют фибриллы с поперечником 0, Из фибрилл образованы первичные волокна поперечник около 10 мкм , а затем сложные волокна — пучки, покрытые тончайшей оболочкой. В пучках фибриллы связаны аморфным веществом, растворяющимся в щелочах и разрушающимся под действием протеолитических ферментов. В отличие от коллагеновых волокон эластиновые обладают микроскопически однородной структурой. Однако под действием эластазы они распадаются на фибриллы. Прочность эластиновых волокон меньше прочности коллагеновых: Высокая прочность коллагеновых и упругость эластиновых волокон обусловливают прочностные свойства соединительной ткани в целом, которые значительно превосходят такие же свойства мышечной ткани. Если сопротивление резанию различных мускулов колеблется в пределах 0, Химический состав соединительной ткани различен и зависит главным образом от соотношения в ней количества коллагеновых и эластиновых волокон. В некоторых видах соединительной ткани рыхлая соединительная ткань, сухожилия преобладает коллаген, и в таких тканях несколько больше воды. Другие виды соединительной ткани содержат больше эластина и беднее водой. Свойства, пищевая ценность и промышленное значение соединительной ткани определяются свойствами коллагена и эластина и их количественным соотношением. Его элементарные частицы — коллагеновые протофибриллы — представляют собой систему колластроминовых нитей и проколлагеновой обкладки. В проколлагеновой обкладке упорядоченно расположен углеводный компонент коллагена — мукополисахарид гиалуроновая кислота , обусловливающий поперечную исчерченность фибрилл. Таким образом, в коллагеновых волокнах содержится, по меньшей мере, два белка и углеводный компонент, которые, будучи связанными между собой, определяют своеобразие свойств коллагеновых волокон: Эти свойства зависят от того, какая доля мукополисахарида прочно или лабильно связана с белковой частью. Чем больше углеводного компонента связано прочно, тем отчетливее выражены эти свойства. Мукополисахариды входят также в состав межуточного вещества, цементирующего коллагеновые фибриллы в коллагеновые волокна. Мукополисахариды растворимы в щелочах. В зависимости от анатомического происхождения соединительной ткани различают коллаген волокнистый сухожилия и кожа , гиалиновый кость , хондриновый хрящи. Аминокислотный состав коллагенов разного происхождения несколько различается, но во всех случаях в коллагене очень мало метионина и отсутствует триптофан. Нативный коллаген нерастворим в воде, но набухает в ней. Он медленно переваривается пепсином и почти не переваривается трипсином и панкреатическим соком, но расщепляется коллагеназой на цепочки параллельно оси волокна. Таким образом, коллаген, хотя и сравнительно медленно, все же может усваиваться организмом, который выделят его больше, чем получает с пищей. В умеренных количествах коллаген сберегает в пище полноценные белки и выполняет роль пищевых волокон. При нагревании препаратов коллагена с водой до При этом, по-видимому, разрушаются только связи, удерживающие полипептидные цепочки в направлении продольной оси структуры коллагена. Происходят неупорядоченное изгибание и скручивание полипептидных цепей, а также разрыв части преимущественно водородных связей в молекуле коллагена. Это явление называется свариванием коллагена. Сваренный коллаген более доступен действию пепсина. Его прочность резко снижается: При дальнейшем осторожном нагреве коллагена полностью разрываются водородные и солевые связи, удерживающие полипептидные цепочки в структуре коллагена, без заметного нарушения связей внутри цепей. Этот процесс, протекающий с участием воды, известен под названием пептизации коллагена. Продукт пептизации, состоящий из нескольких связанных друг с другом полипептидных цепочек, называется глютином. Практически одновременно с образованием глютина происходит гидролитический распад части полипептидных цепочек на более мелкие звенья, в совокупности образующие полидисперсный продукт гидролиза глютина — смесь желатоз глютоз. Тщательное механическое разрушение коллагена в воде приводит к нарушению структуры коллагена по плоскостям расположения водородных и солевых связей. Происходит разволокнение коллагена на полипептидные цепочки и образуется продукт, сходный с желатином. Эластин не содержит триптофана, и в нем очень мало метионина и гистидина. Он почти не переваривается пепсином, медленно — трипсином и сравнительно легко — эластазой. Следовательно, эластин практически не имеет какой- либо пищевой ценности. Защита персональных данных ЗАКАЗАТЬ РАБОТУ. Для студентов недели бывают четные, нечетные и зачетные. Хорея Гентингтона хореическая деменция. Группа нервно-мышечных заболеваний, основным клиническим проявлением которых является затруднение расслабления мышц после их сокращения А. Sp, обусловленные нарушением всасывания белков А. Разрыв дисульфидных мостиков в молекулах белков Атеросклероз. Атеросклероз - хроническое заболевание, возникающее в результате нарушения жирового и белкового обмена Белки и белковые нарушения Белковая недостаточность Белок-белковое взаимодействие Введение, краткая история биохимии Виды осадочных реакций белков из растворов Виды периферийного оборудования компьютера, их краткая характеристика Виды хранения, их краткая характеристика Влияние изменения белков на качество кулинарной продукции. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права?
Предложение где есть все буквы алфавита
СВОЙСТВА И СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ СОКРАТИТЕЛЬНЫХ БЕЛКОВ
Функции белков.
Как оплатить триколор тв картой сбербанка
Структура и функции белков
Резинка из джинсы для волос своими руками
Лекция № 3. Строение и функции белков. Ферменты
Краткая характеристика мышечных белков
Организационный план мероприятий
БЕЛКИ: СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ
СТРУКТУРА МЫШЦЫ И МЫШЕЧНЫХ БЕЛКОВ
Отмена судебного приказа о взыскании алиментов
Белки. Классификация. Функции. Уровни организации. Физико-химические свойства.
Менеджмент определение и общая характеристика