Биохимические свойства белков
Биохимические свойства белковБиохимия - Белки
=== Скачать файл ===
Белки — это очень крупные молекулы, по своим размерам они могут уступать только отдельным представителям нуклеиновых кислот и полисахаридам. В таблице 4 представлены молекулярные характеристики некоторые белков. В молекулах белков может содержаться самое разное количество аминокислотных остатков - от 50 и до нескольких тысяч; относительные молекулярные массы белков также сильно колеблются - от нескольких тысяч инсулин, рибонуклеаза до миллиона глутаматдегидрогеназа и более. Число полипептидных цепей в составе белков может составлять от единицы до нескольких десятков и даже тысяч. Так, в состав белка вируса табачной мозаики входит протомеров. Зная относительную молекулярную массу белка, можно приблизительно оценить, какое число аминокислотных остатков входит в его состав. Средняя относительная молекулярная масса аминокислот, образующих полипептидную цепь, равна Используя эти данные, можно подсчитать, что белок с относительной молекулярной массой будет состоять приблизительно из аминокислотных остатков. Электрические свойства белков определяются присутствием на их поверхности положительно и отрицательно заряженных аминокислотных остатков. Наличие заряженных группировок белка определяет суммарный заряд белковой молекулы. Если в белках преобладают отрицательно заряженные аминокислоты, то его молекула в нейтральном растворе будет иметь отрицательный заряд, если преобладают положительно заряженные — молекула будет иметь положительный заряд. Суммарный заряд белковой молекулы зависит и от кислотности рН среды. При увеличении концентрации ионов водорода увеличении кислотности происходит подавление диссоциации карбоксильных групп:. Таким образом, при увеличении кислотности среды происходит уменьшение на поверхности молекулы белка числа отрицательно заряженных и увеличение числа положительно заряженных групп. Совсем другая картина наблюдается при снижении концентрации ионов водорода и увеличении концентрации гидроксид-ионов. Число диссоциированных карбоксильных групп возрастает. Итак, изменяя кислотность среды, можно изменить и заряд молекулы белка. При увеличении кислотности среды в молекуле белка снижается число отрицательно заряженных группировок и увеличивается число положительно заряженных, молекула постепенно теряет отрицательный и приобретает положительный заряд. При снижении кислотности раствора наблюдается противоположная картина. Значение рН, при котором суммарный заряд белка равен нулю, называется изоэлектрической точкой и обозначается pI. В состоянии изоэлектрической точки суммарный заряд молекулы белка равен нулю. Изоэлектрическая точка для большинства белков находится в области рН от 4,5 до 6,5. Однако есть и исключения. Ниже приведены изоэлектрические точки некоторых белков:. При значениях рН, отличающихся от рI, молекулы белка будут нести одинаковый заряд - либо положительный, либо отрицательный. Белки бывают растворимые и нерастворимые в воде. Растворимость белков зависит от их структуры, величины рН, солевого состава раствора, температуры и других факторов и определяется природой тех групп, которые находятся на поверхности белковой молекулы. К нерастворимым белкам относятся кератин волосы, ногти, перья , коллаген сухожилия , фиброин щелк, паутина. Многие другие белки растворимы в воде. Заряженные и полярные группировки белков притягивают к себе молекулы воды, и вокруг них формируется гидратная оболочка рис. Образование гидратной оболочки вокруг молекулы белка. На растворимость белка влияет наличие нейтральных солей Na 2 SO 4 , NH 4 2 SO 4 и др. При малых концентрациях солей растворимость белка увеличивается рис. При высоких концентрациях солей растворимость белка снижается рис. Существуют белки, которые растворяются только в растворах солей и не растворяются в чистой воде, такие белки называют глобулины. Существуют и другие белки — альбумины , они в отличие от глобулинов хорошо растворимы в чистой воде. Растворимость белков зависит и от рН растворов. Как мы уже отмечали, минимальной растворимостью обладают белки в изоэлектрической точке, что объясняется отсутствием электростатического отталкивания между молекулами белка. При определенных условиях белки могут образовывать гели. При образовании геля молекулы белка формируют густую сеть, внутреннее пространство которой заполнено растворителем. Гели образуют, например, желатина этот белок используют для приготовления желе и белки молока при приготовлении простокваши. На растворимость белка оказывает влияние и температура. При действии высокой температуры многие белки выпадают в осадок вследствие нарушения их структуры, но об этом более подробно поговорим в следующем разделе. Рассмотрим хорошо нам знакомое явление. При нагревании яичного белка происходит постепенное его помутнение, и затем образуется твердый сгусток. Свернувшийся яичный белок — яичный альбумин — после охлаждения оказывается нерастворимым, в то время как до нагревания яичный белок хорошо растворялся в воде. Такие же явления происходят и при нагревании практически всех глобулярных белков. Те изменения, которые произошли при нагревании, называются денатурацией. Белки в естественном состоянии носят название нативных белков, а после денатурации - денатурированных. При денатурации происходит нарушение нативной кон-формации белков в результате разрыва слабых связей ион-ных, водородных, гидрофобных взаимодействий. В результате этого процесса могут разрушаться четвертичная, третичная и вторичные структуры белка. Первичная структура при этом сохраняется рис. Агрегаты белковых молекул выпадают в осадок. Денатурация сопровождается потерей биологической функции белка. Денатурация белка может быть вызвана не только повышенной температурой, но и другими факторами. Кислоты и щелочи способны вызвать денатурацию белка: Мочевина разрушает водородные связи, следствием этого является потеря белками своей нативной структуры. Денатурирующими агентами являются органические растворители и ионы тяжелых металлов: Наряду с денатурацией существует и обратный процесс — ренатурация. При снятии денатурирующего фактора возможно восстановление исходной нативной структуры. Например, при медленном охлаждении до комнатной температуры раствора восстанавливается нативная структура и биологическая функция трипсина. Белки могут денатурировать и в клетке при протекании нормальных процессов жизнедеятельности. Совершенно очевидно, что утрата нативной структуры и функции белков — крайне нежелательное событие. В связи с этим следует упомянуть об особых белках — шаперонах. Эти белки способны узнавать частично денатурированные белки и, связываясь с ними, восстанавливать их нативную конформацию. Шапероны также узнают белки, процесс денатурации которых зашел далеко, и транспортируют их в лизосомы, где происходит их расщепление деградация. Шапероны играют важную роль и в процессе формирования третичной и четвертичной структур во время синтеза белка. В настоящее время часто упоминается такое заболевание, как коровье бешенство. Эту болезнь вызывают прионы. Они могут вызывать у животных и человека и другие заболевания, носящие нейродегенеративный характер. Прионы — это инфекционные агенты белковой природы. Прион, попадая в клетку, вызывает изменение конформации своего клеточного аналога, который сам становится прионом. Прионный белок отличается от клеточного по вторичной структуре. Прионная форма белка имеет в основном b -складчатую структуру, а клеточная — a -спиральную. Белок pI Пепсин 1,0 Каталаза 5,1 Рибонуклеаза 7,8 Лизоцим 11,0. Главное меню Титульный экран Содержание Список принятых сокращений Предисловие Глава I. Классификация белков Практическая часть Глава IV. Нуклеиновые кислоты Глава VI. Биологически активные вещества Рекомендуемая литература.
Белки: строение, функции, физико-химические свойства
Схемы синтезаторы частоты для кв трансиверов
Значение порядка слов в предложении
Фурацилин на спирту инструкция по применению
Свойства белков следуют из их строения
Это свойство в отношении самых
Мужчина козерог дружит или влюблен
Почему образуются шишки на голове